Пирофосфатаза

Если витамин В поступает с пищей в виде ТПФ, то пирофосфатная группа отщепляется от него под действием кишечных пирофосфатаз. [c.221]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

Одна из пирофосфатаз змеиных ядов (НАД-аза) способствовала открытию структуры и свойств кофер-мента дегидрогеназ НАД (Zelier, 1966), Специфическое расщепление пептидных связей протеазами ядов (а-про-тсаза из С. atrox) используется для определения после- [c.190]

Пирофосфатазы, имеющиеся во всех клетках, катализируют гидролиз неорганического пирофосфата с образованием двух молекул Pi (дополнение 3-А). Очень активная пирофосфатаза Е. соИ имеет число оборотов выше 2-10 с при 37 °С. Для того чтобы быстро гидролизовать пирофосфат, образующийся в результате бактериального метаболизма, достаточно 1000 молекул фермента на одну клетку [56]. [c.120]

Расщепление неорганического пирофосфата (PPi) на две фосфатные (Pi) группы (гл. 7 разд. Д, 1) катализируется пирофосфатазами, которые присутствуют, по-видимому, во всех клетках. Их функция состоит, очевидно, просто в удалении образующегося PPi по мере его образования (табл. 7-2) и смещения равновесия в сторону образования требуемого соединения. Примером может служить образование активированных аминокислот (молекул аминоацил-тРНК), играющих важную роль л биосинтезе белка. Из уравнения (11-2) следует, что для активирования одной молекулы аминокислоты требуются две молекулы АТР [2]. Хотя с термодинамической точки зрения за присоединение одного мономерного звена к полимерной цепи, казалось бы, не обязательно платить двумя молекулам АТР, часто такая расплата имеет место, а гидролиз PPi не оставляет сомнений в том, что реакция действительно идет до конца. Молекулы тРНК стремятся соединиться с аминокислотами в соответствии с уравнением (11-2), даже если концентрация свободных лминокислот в цитоплазме нпзка. [c.461]

СЛИШКОМ медленно, если бы удаление РР не приводило к их ускорению. Следует также иметь в виду, что пути биосинтеза тш,ательно регулируются и наблюдаемые сложности частично могут быть объяснены наличием механизмов регуляции, которые до конца еще не выяснены. Хотя пирофосфатазы обнаруживаются повсеместно, тем не менее нельзя быть абсолютно уверенным в том, что РР всегда подвергается гидролизу. В некоторых случаях энергия фосфоангидридной связи может сохраняться клеткой (гл. 13, разд. Д, 6). [c.462]

Указанная реакция, а следовательно, и суммарная реакция оказывается сильно сдвинутой вправо, в сторону синтеза аминоациладенилата и аминоацил-тРНК, благодаря протеканию реакции гидролиза неорганического пирофосфата, катализируемой пирофосфатазой. Таким образом, тот факт, что в результате реакции активации аминокислоты освобождается пирофосфат, далее гидролизуемый до неорганического ортофосфата, играет важную роль в энергетическом обеспечении направленности всего процесса. [c.43]

Кроме того, в естественных условиях пирофосфат гидролизуется пирофосфатазой до ортофосфата [c.60]

Кофермент А принимает участие в биологической активации и переносе ацетильных групп. Структура кофермента (70) была установлена Липманом и сотр. [61] в результате проведения серии специфических ферментативных гидролизов. Так, обработка фосфатазой кишечника приводила к образованию аденозина, пантетеина и 3 моль фосфата. Положение фосфатных групп определяли после проведения более специфичных деградаций. Так, после обработки нуклеотидазой, специфически расщепляющей нуклеотид 3 -фосфа-ты, был получен дефосфокофермент А и 1 моль ортофосфата. Пирофосфатаза, с другой стороны, вызывала образование адено-зр.н-3, 5 -дифосфата (известное соединение) и пантетеин-4 -фосфата. Положение фосфатной группы в последнем соединении было установлено путем его сравнения с синтетическим образцом известной структуры. [c.610]

Следует отметить, что не все коллагенсодержащие ткани в организме подвержены оссификации. По-видимому, существуют специфические ингибиторы кальцификации. Ряд исследователей считают, что процессу минерализации коллагена в коже, сухожилиях, сосудистых стенках препятствует постоянное наличие в этих тканях протеогликанов. Существует также мнение, что ингибитором кальцификации может быть неорганический пирофосфат. При минерализации тканей ингибирующее действие пирофосфата снимается пирофосфатазой, которая, в частности, обнаружена в костной ткани. В целом биохимические механизмы минерализации костной ткани требуют дальнейшего исследования. [c.676]

Кофермент А расщепляется пирофосфатазой на 4-фосфорный эфир пантетеина (LIII) [153, 160, 161] и аденозиндифосфат [160], одна из фосфорноэфирных групп которого находится в положении 3 [161]. 4-Фосфорный эфир пантетеина связан с молекулой D-рибозы пирофосфатной связью по первичной гидроксильной группе положения 5 молекулы альдопентозы [146, 154]. [c.75]

Гидролиз НАД ферментом НАД-азой приводит к отщеплению пирофосфатной группы и расщеплению молекулы на два фрагмента — аденозин и Ы-р-О-рибофуранозилникотинамид [214]. При действии пирофосфатазы [c.312]

Известно несколько реакций, генерирующих Ар,н+. У разных групп прокариот от 1 до 3 из них локализованы в дыхательной цепи. На 2 или 3 этапах АЦн+ генерируется в темновых реакциях переноса электронов в фотосинтетической цепи. Образование АЦн+ происходит при гидролизе АТФ в Н -зависимой АТФ-синтазной реакции. К числу устройств, генерирующих АДн+ посредством трансмембранного переноса Н , относится бактериородопсин галофильных архебактерий. У некоторых фупп прокариот обнаружена локализованная в мембране неорганическая пирофосфатаза, катализирующая расщепление и синтез пирофосфата. Расщепление последнего приводит к генерированию АДн+- Наконец, источником АДн+ на ЦПМ прокариот могут быть процессы, связанные с выделением во внешнюю среду продуктов брожения, транспорт которых через мембрану происходит вместе с протонами. [c.102]

При действии фермента пирофосфатазы в пирофосфате расщепляется богатая энергией фосфоангидридная связь, что обеспечивает полноту протекания процесса активации и делает эту реакцию необратимой [c.329]

Пирофосфатаза — фермент, гидролизующий неорганический пирофосфат с образованием двух молекул (орто) фосфата. [c.231]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.46 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.120 , c.163 , c.164 , c.461 , c.463 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.43 , c.60 , c.61 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.46 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.231 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.163 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.430 , c.612 ]

Химия нуклеозидов и нуклеотидов (1966) -- [ c.199 , c.202 , c.204 , c.206 , c.478 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.633 , c.635 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.248 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.301 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.391 , c.404 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.236 , c.322 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология