Кофермент структура

Чтобы объяснить такое поведение тиамина, обратимся к его структуре. Кофермент тиаминпирофосфат (тиамии-РР) содержит тиазолиеаую кольцевую систему [c.459]

При создании моделей коферментов необходимо изучить структуру соответствующих ферментов. Трехмерная структура алкогольдегидрогеназы определена с разрешением в 0,24 нм (280] она согласуется с данными ряда физических и химических [c.405]

В настоящее время накоплен большой экспериментальный материал, показывающий возможность применения полисопряжен-ных полимеров в качестве ингибиторов в процессах термической, термоокислительной, фото- и радиационной деструкции мономеров и полимеров. Известны каталитические и фотосенсибилизирующие свойства таких полимеров [277], их применение в качестве органических полупроводников [278], электронообменников [279] и др, Полисопряженные системы играют большую роль в формировании и эволюции белков и нуклеиновых кислот, а также являются основой структуры коферментов, витаминов, гормонов [280. [c.284]

По химической структуре — это конденсированная система двух гетероциклов — пиримидина и пиразина с характерным заместителем при атоме М — этот сильно гидроксилирован-ный заместитель достаточно лабилен и обычно выполняет роль связующего звена при формировании коферментов. [c.276]

Из структуры кофермента А следует, что пантотеновая кислота, содержащая -аминокислотный фрагмент, входит в состав кофермента. [c.328]

Назовите коферменты, структура которых изображена схематически ниже [c.48]

Некоторые коферменты служат переносчиками химических групп, атомов водорода или электронов. Другие, такие, как ЛТР, участвуют в энергетических процессах внутри клетки и часто рассматриваются скорее как субстраты, а не как коферменты. Известны коферменты и с более сложной структурой, которые относятся к производным витаминов. Они действуют в активном центре фермента, соединяясь с субстратом и облегчая таким образом протекание реакции. Витамины не могут синтезироваться в организме животных и, следовательно, должны поступать с пищей. Таким образом, нх наличие необходимо для нормального развития здорового организма, а нх отсутствие вызывает специфические болезни, илп, иначе, витаминную недостаточность. [c.398]

К настоящему времени идентифицировано около двух тысяч ферментов. Из них многие выделены в виде чистых гомогенных препаратов и свыше 150 получены в кристаллическом виде. Оказалось, что ферменты состоят либо целиком, либо в основном из белков, т. е. являются полимерами, образованными из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. В состав небелковой части фермента могут входить ионы металлов и некоторые органические вещества. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, то их называют коферментами. Например, в состав окислительных ферментов входят органические соединения железа (так называемый гем). [c.301]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Карбоновые кислоты в процессе обмена веществ часто объединяются. Реакция осуществляется через стадию образования сложных эфиров с коферментом А, представляющим собой тиол сложной структуры (разд. 19.3). [c.166]

Установлено, что для осуществления клеточных реакций кроме фермента и субстрата необходимо присутствие третьего вещества. Эти вещества, называемые коферментами, действительно принимают участие в ферментативных реакциях. Многие коферменты имеют очень сложную структуру, в которой гетероциклическая часть играет определяющую роль в химическом поведении. [c.310]

Включение коферментов в ферментативные реакции было описано в разд. 19.1. Довольно часто фермент обладает настолько высокой специфичностью по отношению к отдельному кофер-менту, что не катализирует клеточные реакции даже в присутствии очень сходной по структуре молекулы (например, ЫАО+ и ЫАОН+, см. ниже). Вполне разумно предположить, что адсорбция кофермента на поверхности фермента является вступлением к ферментативной клеточной реакции, и именно это первоначальное взаимодействие может объяснить фер-мент-коферментную избирательность. [c.322]

Два пиридиновых нуклеотида, содержащих остаток никотинамида, были в свое время названы коэнзимом I и коэнзимом II. В настоящее время установлена структура этих коферментов. Они получали название дифосфопиридиннуклеотид (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотид (ТПН). Сейчас приняты названия никотинамидадениндинуклеотид и ни-котинамидадениндинуклеотидфосфат, НАД и НАДФ соответственно. Первый из них, коэнзим I (НАД), характерен для дрожжевого фермента. Его открыли Гарден и Юнг в 1904 г. в классической работе по спиртовому брожению. Авторы разделили дрожжевой сок диализом на белковую и небелковую фракции и показали, что ни одна из этих фракций в отдельности не влияет на брожение. Способностью ускорять брожение обладает лишь смесь обеих фракций. При диализе связь между белком и простетической группой нарушается, и разделение фермента на два фрагмента диализом идет легко. Столь же легко эта связь восстанавливается при смешении фракций. Структура НАД была окончательно установлена в 1942 г. в работах Эйлера, Каррера, Шленка и Варбурга. Сложное соединение содержит по 1 моль никотинамида и аденина и по 2 моль )-рибозы и фосфорной кислоты, связанных, как показано на приводимой формуле [c.719]

Для решения различных вопросов, встающих при исследовании структуры и функции ферментов, часто используется подход, связанный с введением в активный центр фермента аналогов кофермента, субстрата или ингибиторов реакции. В то же время в ряде случаев необходимо, чтобы активный центр мог свободно взаимодействовать с участниками реакции и ее ингибиторами. Информация о связывании лигандов в активном центре в этом случае может быть получена из других областей молекулы белка, чувствительных к состоянию активного центра. [c.340]

Среди N-гликозидов следует также особо отметить кофермент гликозидной структуры — НАД (и НАД-Н — его восстановленную форму), являющийся [c.67]

Синтез цианокобаламина и фрагментов его молекулы Биологическое значение витамииа Вх . Зависимость между строен и биологической активностью Корриновые коферменты Структура кофермент-кобаламина Получение кофермент-кобаламина Частичный синтез кофермент-кобаламина Биохимические функции корринового кофермента Список использованной литературы (к главе Х1И) [c.632]

Структура поворачивающейся руки тяжелого фермента, содержащего тиольную группу рука включает Р-меркаптоэтиламин и пантотеновую кислоту (важный компонент кофермента А) последняя соединена фосфодпэфирной связью с сериновым остатком фермента. [c.63]

Как показано ранее, расщепление связи Со—С кофермента В12 — необходимая стадия в каталитическом цикле. Есть основание предполагать, что расщепление происходит гомолитически и в результате образуется В12г-радикал [Со(II)-содержащие структуры и С-5 -метиленовый радикал дезоксиаденозина]. Для химически родственных кобалоксимов это расщепление может быть также индуцировано не ферментативным путем, а термическим или фотохимическим. [c.386]

Как это часто случается, изучение биохимических свойств коферментов привело к выделению весьма необычной области органической химии. Коферменты — это природные соединения, однако вполне определенные представления о их структурах делают коферменты идеальными объектами исследования при разработке идеи структурно-функционального соответствия с иомощью методов биоорганической химии [273]. В данной главе мы уделим внимание прежде всего этой проблеме и особо созданию систем, мО делирующнх действие коферментов. [c.398]

Хотя налицо все факторы, благоприятствующие изменению структуры, система предпочитает сохранить ароматичность. Следовательно, образование NADH должно управляться конформацион-ными изменениями, которые смещают равновесие в сторону неароматической системы. Однако внутримолекулярный перенос гидрида наблюдался [276] в присутствии лактатдегидрогена.яы из сердца свиньи с использованием кофермент-субстратного ковалентного аналога, состоящего из лактата и NAD+. [c.403]

Какой выигрыш энергии (если он есть) обеспечивает образование шнффова основания между ферментом и коферментом Связанный с ферментом имип должен обеспечить более быстрый путь протекания реакции, чем связанный с субстратом имин [301]. Таким образом, именно структура определяет более высокую активность иминов по сравнению с соответствующими альдегидами, ролсс основный азот образует более прочную водородную связь (с подходящим [c.432]

Костяной дегот1> 1015 Котарнин 1097, 1098, 1099, 1100 Котарновая кнслота 1097 Котоин 640, 641 Кофеин 1043 Кофейная кислота 667 Кофермент 306, 895, 896, 909 Кошениль 508, 599, 606, 725 Кошенилевая кислота Б 726 Коэнзимы 12П, 123, 246, 247, 909 Коэнзим А (КоА) 375, 902, 909 Крайние состояния см. Предельные структуры Крапплак 599 Красители [c.1180]

Межмолекулярное взаимодействие природных макромолекул приводит к формированию четвертичных структур ферментов (кофермент и апофермеит), нуклеопротеидов, [c.101]

Таким образом, к 1940 г. было окончательно установлено строение пантотеновой кислоть/. В соответствии со своей химической структурой пантотеновая кислота может образовать простые и сложные эфиры по окси-и карбоксильным группам, хлорангидриды, амиды и другие соединения [27]. С холином образует комплекс, обладающий биологическими свойствами обоих витаминов [28]. Устойчива к кислороду воздуха [22]. Наиболее важное биокаталитическое действие пантотеновая кислота проявляет в составе коферментных и ферментных систем (реакции ацетилирования холина, уксусной кислоты, аминов, спиртов) [29, 30, 31]. Простейшим биологически активным коферментом является пантетеин [14], который представляет собой продукт конденсации пантотеновой кислоты и 2-меркапто-этиламина H2N H2 H2SH и имеет следующую химическую структуру [c.138]

За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

К Ы-гликозидам относятся и другие важные соединения — коферменты. В основе многих из них лежит структура АОР, к концевой фосфорной группе которого посредством эфирной связи присоединен гетероцикл. В некоторых случаях этим гетероциклом служит один из витаминов В (например, для кофермента никотинамидадениндинуклеотида это никотинамид, а для флавинадениндинуклеотида — витам1 ч Вг, рибофлавин). [c.208]

Другим важным N-гликозидом является кофермент А,, структура которого также основана на ADP, к концевой фосфорной группе которого присоединены пантотеновая кислота (разд. 7.2.3) и цистеамин (H2N H2 H2SH). Кроме того, одна- [c.209]

Хотя коферменты отличаются только предельными структурами, в ферментативных реакциях каждого из них имеет место абсолютная специфичность. Вообще в процессах расщепления участвуют NAD+ и NADH, а в синтетических реакциях — NADP+ и NADPH. Полпая специфичность одного и другого кофермента дает возможность контролировать эти процессы независимо (использование этих коферментов для стереохимических целей см. разд. 21.1). [c.327]

Хотя сложное устройство, работающее при этом, зависит от молекулярной структуры и конформационных движений, в основе явления все же лежат свойства атома азота — его периссадная природа и способность образовать только одну неподеленную пару электронов в молекуле [6]. В качестве примера разберем процесс, в котором принимает участие один из коферментов, содержащий в своем составе никотинамидную группировку. Каталитический цикл этого кофермента опирается на свойства азотного атома, входящего в состав пиридинового кольца. Представим себе структуры [c.363]

К активаторам (кофакторам) ферментов относятся ионы многих металлов. Действие их проявляется различно они входят в состав простетической группы, облегчают образование ферментно-субстратного комплекса, способствуют присоединению кофермента к апо-ферменту и т. д. Присоединяясь по аллостерическому центру, они изменяют третичную структуру белковой молекулы, в результате чего субстратный и каталитический центры фермента приобретают конфигурацию, наиболее выгодную для осуществления их функций. [c.121]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Любой из компонентов названных и им подобных биоспецифиче-ских пар можно надежно закрепить на матрице в качестве так называемого лиганда . С его помощью второй партнер пары может быть извлечен из смеси с другими, не комплементарными лиганду веществами и временно задержан на матрице в составе биоспецифического (аффинного) комплекса. Иногда это может быть не одно, а несколько родственных или схожих по своей структуре веществ, узнающих один и тот же лиганд, например изоферменты пли ряд ферментов, использующих один и тот же кофермент, различные виды антител к одному и тому же антигену и т. д. [c.339]

Для изучения структуры активных и регуляторных центров широко применяют химические аналоги субстратов, коферментов, эффекторов, способных стехиометрически и необратимо ингибировать фермент. Кинетический анализ полученных данных проводят методом Китца и Вильсона, основанным на предположении, что взаимодействие фермента с ингибитором протекает по следующей схеме. [c.212]

Самым ответственным и наиболее сложным по химической структуре биологически активным производным пантотеновой кислоты является кофермент А, катализирующий различные реакции переноса и присоединения ацильных остатков в процессах жирового и углеводного обмена. Активной группой кофермента, осуществляющей эти реакции, является суль-фогидрильная группа 2-меркаптоэтиламина. Строение кофермента А было изучено реакциями его гидролитического расщепления [14, 33] на основании полученных данных установлена следующая химическая формула [c.138]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Другой интересный кофермент N-гликозидной структуры — кофермент А (СоА, oA-SH), который участвует в биохимических реакциях переноса ацильного фрагмента п vivo и образует при биосинтезе большинства классов природных соединений интермедиат 0-S- O- H3. N-гликозидом является и ко-фермент S-аденозилмети-онин, осуществляющий перенос мети-леной группы в биосинтетических реакциях (схема 3.6.22). [c.67]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология