Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пирофосфатаза неорганическая

    Присутствие неорганической пирофосфатазы, которая расщепляет богатую энергией фосфатную связь в пирофосфате, обеспечивает полноту протекания процесса активации. Таким образом, для активации одной молекулы жирной кислоты в итоге расходуются две богатые энергией фосфатные связи. [c.226]

    Пирофосфатазы, имеющиеся во всех клетках, катализируют гидролиз неорганического пирофосфата с образованием двух молекул Pi (дополнение 3-А). Очень активная пирофосфатаза Е. соИ имеет число оборотов выше 2-10 с при 37 °С. Для того чтобы быстро гидролизовать пирофосфат, образующийся в результате бактериального метаболизма, достаточно 1000 молекул фермента на одну клетку [56]. [c.120]


    Расщепление неорганического пирофосфата (PPi) на две фосфатные (Pi) группы (гл. 7 разд. Д, 1) катализируется пирофосфатазами, которые присутствуют, по-видимому, во всех клетках. Их функция состоит, очевидно, просто в удалении образующегося PPi по мере его образования (табл. 7-2) и смещения равновесия в сторону образования требуемого соединения. Примером может служить образование активированных аминокислот (молекул аминоацил-тРНК), играющих важную роль л биосинтезе белка. Из уравнения (11-2) следует, что для активирования одной молекулы аминокислоты требуются две молекулы АТР [2]. Хотя с термодинамической точки зрения за присоединение одного мономерного звена к полимерной цепи, казалось бы, не обязательно платить двумя молекулам АТР, часто такая расплата имеет место, а гидролиз PPi не оставляет сомнений в том, что реакция действительно идет до конца. Молекулы тРНК стремятся соединиться с аминокислотами в соответствии с уравнением (11-2), даже если концентрация свободных лминокислот в цитоплазме нпзка. [c.461]

    Указанная реакция, а следовательно, и суммарная реакция оказывается сильно сдвинутой вправо, в сторону синтеза аминоациладенилата и аминоацил-тРНК, благодаря протеканию реакции гидролиза неорганического пирофосфата, катализируемой пирофосфатазой. Таким образом, тот факт, что в результате реакции активации аминокислоты освобождается пирофосфат, далее гидролизуемый до неорганического ортофосфата, играет важную роль в энергетическом обеспечении направленности всего процесса. [c.43]

    Следует отметить, что не все коллагенсодержащие ткани в организме подвержены оссификации. По-видимому, существуют специфические ингибиторы кальцификации. Ряд исследователей считают, что процессу минерализации коллагена в коже, сухожилиях, сосудистых стенках препятствует постоянное наличие в этих тканях протеогликанов. Существует также мнение, что ингибитором кальцификации может быть неорганический пирофосфат. При минерализации тканей ингибирующее действие пирофосфата снимается пирофосфатазой, которая, в частности, обнаружена в костной ткани. В целом биохимические механизмы минерализации костной ткани требуют дальнейшего исследования. [c.676]

    Известно несколько реакций, генерирующих Ар,н+. У разных групп прокариот от 1 до 3 из них локализованы в дыхательной цепи. На 2 или 3 этапах АЦн+ генерируется в темновых реакциях переноса электронов в фотосинтетической цепи. Образование АЦн+ происходит при гидролизе АТФ в Н -зависимой АТФ-синтазной реакции. К числу устройств, генерирующих АДн+ посредством трансмембранного переноса Н , относится бактериородопсин галофильных архебактерий. У некоторых фупп прокариот обнаружена локализованная в мембране неорганическая пирофосфатаза, катализирующая расщепление и синтез пирофосфата. Расщепление последнего приводит к генерированию АДн+- Наконец, источником АДн+ на ЦПМ прокариот могут быть процессы, связанные с выделением во внешнюю среду продуктов брожения, транспорт которых через мембрану происходит вместе с протонами. [c.102]


    Пирофосфатаза — фермент, гидролизующий неорганический пирофосфат с образованием двух молекул (орто) фосфата. [c.231]

    Вся молекула освобождающегося при этом пирофосфата отщепляется от нуклеозидтрифосфата, и ферменты, осуществляющие эту реакцию, носят название пирофосфорплаз . Константа равновесия, по-видимому, близка единице. Несмотря на это, значительный синтез нуклеотидов, содержащих сахар, мог бы происходить, если бы данная реакция была сопряжена с действием неорганических пирофосфатаз (что весьма вероятно). И щелочные и кислые пирофосфатазы широко распространены в растениях. Положение равновесия этой реакции в значительной степени благоприятствует [c.141]

    Пирофосфат, образующийся в ходе активации жирных кислот, может затем ги- Кофермент А дролизоваться под действием второго ферыеята-неорганической пирофосфатазы  [c.553]

    Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47]

    Синтез сахарозы сопровождается еще одной реакцией — расщеплением неорганического пирофосфата с образованием ортофосфата. Эта реакция катализируется ферментом неорганической пирофосфатазой  [c.143]

    Из Diplo o us pneumoniae (тип И, штамм R 19) выделен уридин-дифосфодиоксиацетон. Кислотный гидролиз последнего дает ури-дин-5 -фосфат при обработке пирофосфатазой змеиного яда (содержащей 5 -нуклеотидазу) получаются уридин, неорганический фосфат и фосфат диоксиацетона [149]. [c.204]

    Ферменты, которые катализируют гидролиз /производных фосфата, называются фосфатазами [5]. Существует несколько ферментов, роль которых, по-видимому, заключается в образовании ортофосфата из моноэфиров фосфорной кислоты. Они малочувствительны к природе заместителя в фосфате и называются неспецифическими фосфомоноэстеразами. Существуют, однако, заметные различия в диапазонах pH, в которых они работают, и поэтому они делятся на кислые [19] и щелочные [20] фосфатазы, хотя бывают и промежуточные случаи. Другие фосфатазы действуют на определенные субстраты, такие, как глюкозо-б-фосфат [21], фосфосерин [21] и 5 -нуклеотиды [22]. Важным ферментом является неорганическая пирофосфатаза [23], поскольку гидролиз пирофосфата сопряжен со всеми синтетазными реакциями. Некоторые киназы обнаруживают небольщую АТФ-азную активность. Активную АТФ-азу можно выделить из разрущенных митохондрий [9], и она без сомнения участвует в окислительном фосфорилировании, посредством которого обращается гидролитическая реакция. [c.633]

    Реакцию можно легко наблюдать в том случае, если нуклеотид (Ну-РРР) и гликозил-1-фосфат инкубировать с ферментом и ионами в присутствии радиоактивного неорганического пирофосфата (РР). При этом происходит внедрение радиоактивного неорганического пирофосфата в нуклеотид Nu-PPP, адсорбируемый углем. Реакция легко обратима и имеет константу равновесия, приближающуюся к единице, так как образование одной фосфоап-гидридной связи происходит за счет другой при небольшом изменении свободной энергии входящих в реакцию компонентов. Равновесие можно легко сдвинуть в сторону синтеза дифосфонуклеотида при гидролизе неорганического пирофосфата широко распространенным ферментом — пеоргапической пирофосфатазой (КФ 3.6.1.1). [c.277]

    Гидролазы. В данной таблице представлены 7 ферментов этого класса, четыре из которых относятся к подклассу гид-ролаз ангидридов кислот (3.6.). Представляется удивительным, что практически ни для одного из ферментов обширнейшего подкласса пептигидролаз (3.4) флип-флоп -механизм не показан [1]. Одним из первых ферментов, для которых был предложен этот механизм катализа, является относящаяся к классу гидролаз щелочная фосфатаза. Однако в настоящее время именно для этого фермента возможность работы по флип-флоп -механизму усиленно оспаривается [36] Особенностью неорганической пирофосфатазы (3.6.1.1.) является обнаружение флип-флоп -механизма фосфорилирования субъединиц в некаталитическом центре [35]. Важным мембранным ферментом, в котором реализуется флип-флоп -механизм, или по терминологии авторов, попеременности мест связывания [50], является Н-АТФ-аза, осуществляющая преобразование энергии цепи переноса электронов в энергию макроэргических связей молекул АТР. Этот же механизм оказался применим и к другим мембранным АТР-азам — Ка, К и Са-зависимым [47, 62, 74, 135, 150], подробно рассмотренным также в обзоре [4]. [c.138]

    Этот метод оказался очень полезным, когда одним из продуктов синтеза является неорганический пирофосфат. В результате удаления пирофосфата при его последующем гидрозе неорганической пирофосфатазой равновесие первой реакции сдвигается практически до количественных выходов. Изменение свободной энергии в реакции гидролиза неорганического пирофосфата при pH 7,0 составляет —33,5 кДж/моль (—8,0 ккал/моль), что обеспечивает практически полный его гидролиз в зтих условиях. [c.52]

    Данный эффект обусловлен намного более низкой концентрацией неорганического пирофосфата по сравнению с неорганическим фосфатом вследствие гидролиза образующегося ФФн растворимой пирофосфатазой. [c.22]


    В хроматофорах протонный потенциал, образованный циклической редокс-цепью, может использоваться для совершения четырех видов химической работы. Среди них 1) образование АТФ из АДФ и неорганического фосфата посредством Н+-АТФ-синтазы (см. разд. 5.1.1) 2) образование неорганического пирофосфата из двух молекул фосфата под действием Н+-пирофосфатазы (см. разд. 5.1.2) 3) катализируемый HAДH-/ oQ-peдyктaзoй обратный перенос восстановительных эквивалентов от доноров водорода с редокс-потенциалом около нуля к НАД+ 4) восстановление НАДФ+ посредством НАДН под действием трансгидрогеназы (см. разд. 5.1.3). [c.61]

    Вероятно, высокая свободная энергия гидролиза циклических нуклеотидов (ДС° = —11 900 кал/моль) отражает напряженность их ангидридной структуры. Быстрое удаление РРг присутствующей повсюду неорганической пирофосфатазой (см. ниже) предотвращает обратимость гидролитической реакции и делает возможным образование сАМР и сСМР. Важность этих соединений состоит  [c.347]


Смотреть страницы где упоминается термин Пирофосфатаза неорганическая: [c.443]    [c.443]    [c.493]    [c.51]    [c.163]    [c.430]    [c.721]    [c.932]    [c.1004]    [c.143]    [c.154]    [c.259]    [c.264]    [c.214]    [c.258]    [c.10]    [c.186]    [c.179]    [c.117]    [c.140]    [c.401]    [c.91]    [c.91]    [c.236]   
Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.443 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.553 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.116 , c.117 , c.189 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.116 , c.117 , c.189 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте