Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Сальмин

    Реакция обусловлена присутствием в белке циклической аминокислоты тирозина, которая при взаимодействии с реактивом Миллона дает ртутную соль своего нитропроизводного, окрашенную в красный цвет. Белки, не содержащие тирозина (желатина, клупеин, сальмин и др.), не дают реакции Миллона. Если реакцию Миллона производят с раствором тирозина или с растворами полипептидов, содержащих тирозин, то осадок не образуется, но жидкость равномерно окрашивается в красный цвет. Эту реакцию широко используют для количественного определения тирозина в гидро-лизатах белка и для определения некоторых производных тирозина, дающих эту реакцию. Реакция может быть изображена в следующем виде  [c.14]


    Имино- Пролин Рго Р О-СООН Фишер, Сальмин 6.9 [c.15]

    Задача 37.20. Молекулярный вес сальмина (см. предыдущую задачу) близок к 10 ООО. Рассчитайте число аминокислотных остатков каждого рода, входящих в состав молекулы, т. е. молекулярную формулу. [c.1048]

    Сальмин, простой белок, не содержащий цистеина и ароматических аминокислот, не изменяет своего молекулярного веса при облучении, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге и методом светорассеяния [71]. [c.228]

    Задача 37.19. Анализ продуктов гидролиза сальмина — полипептида, выделяемого из спермы лосося, дал следующие результаты  [c.1048]

    Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

    Каково относительное число остатков различных аминокислот в сальмине иными словами, какова его эмпирическая формула (Почему сумма весов аминокислот превышает 100 г ) [c.1048]

    Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

    Последние при добавлении щелочи превращаются в соли хиноидной структуры, окрашенные в оранжевый цвет. Белки, в которых циклические аминокислоты отсутствуют, не дают ксантопротеиновой реакции. К таким белкам относятся желатина, клупеин, сальмин и др. [c.12]


    Клупеин и сальмин — протамины из спермы рыб [c.12]

    Аминокислота сальмин Протамин (сперма петуха) гистон (печень теленка) казеин альбумин (сыворотки человека) Y-глобулин (человека) пепсин инсулин (быка) эдестин кератин (шерсти) коллаген проколлаген (из кожи быка) [c.36]

    Протамины содержатся в большом количестве в сперме рыб и др. В зависимости от источника получения протаминов они носят разные названия сальмин (из молок семги), скумбрии (из скумбрии), к л у-п е и н (из сельди) и др. Протамины характеризуются не только высоким содержанием основных аминокислот, но также отсутствием в их составе триптофана и серусодержащих аминокислот в большинстве протаминов также отсутствуют тирозин и фенилаланин. [c.49]

    Некоторые белки отличаются своеобразными особенностями аминокислотного состава. Так, например, сальмин, принадлежащий к группе протаминов, характеризуется высоким содержанием аргинина и отсутствием таких распространенных компонентов белков, как глутаминовая кислота и лейцин, хотя в нем присутствуют остатки изолейцина и валина (см. табл. 1). Кератин [c.25]

    Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

    Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

    Эдестин. Желатина Сальмин. Казеин. . Арахин. .  [c.50]

    Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

    Относится к простым белкам, выделяемым, главным образом, из спермы рыб. Протамин из спермы сельди называется клуиенином, лосося — сальмином, осетра — стурином, карпа — ципринином, щуки — ззоциион и т. д. М. м. около 6500. [c.330]


Смотреть страницы где упоминается термин Сальмин: [c.660]    [c.1197]    [c.657]    [c.669]    [c.669]    [c.483]    [c.484]    [c.15]    [c.1048]    [c.49]    [c.532]    [c.565]    [c.446]    [c.346]    [c.247]    [c.565]    [c.565]    [c.583]    [c.346]    [c.55]    [c.643]    [c.655]   
Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.657 , c.669 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1048 ]

Действующие ионизирующих излучений на природные и синтетические полимеры (1959) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.446 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.50 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.49 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.655 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.704 , c.711 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.346 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.198 , c.229 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.325 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.324 , c.332 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте