Протамины

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Антагонисты гепарина, к-рые устраняют антикоагу-лянтное действие последнего. Практич. применение нашли препараты протамина, нек-рые синтетич. полимеры, напр, полибрен (ф-ла I), убиквин (II), и основные красители (азур А, толуидиновый синий и др.). Эти в-ва образуют с гепарином малодиссоциирующие соединения. [c.173]

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

Протамин сульфат из молок сельди [c.641]

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб. Некоторые исследователи считают их простейшими из белковых веществ. [c.390]

Протамины — наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами состоят преимущественно из диаминокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свертываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб в составе сложных белков — нуклеоиротеидов. [c.297]

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), пуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы). [c.72]

Все три основные аминокислоты — аргинин, гистидин, и лизин содержатся в значительных количествах в особой группе белков — протаминах, отличающихся от других белков тем, что они являются сильными основаниями. [c.475]

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

Протеиды. 1. Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они, в противоположность протаминам, обладающим основными свойствами, имеют определенно выраженный кислотный характер. [c.391]

Определение цинка в препаратах инсулина с протамином. [c.37]

Простые эфиры, см. Эфиры простые Протактиний 4/213, 214, 323-325 1/131, 132 2/384 2/1104 3/97 5/166, 937 Протамины 1/322. 330, 362 2/476, [c.693]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

L-A.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во мн, организмах в своб. виде и в составе белков особенно велико содержание в протаминах и гистонах. L-A.-один из основных метаболитов в орнитиновом цикле. Биосинтез может осуществляться из цитруллина. Выделяют из гидролизатов желатины в виде флавианата м.б. синтезирован из орнитина и цианамида. В спектре ЯМР L-A. хим. сдвиги в D2O для протонов у а-, -, у- и 5-атомов углерода составляют соотв. 3,777, 1,918, 1,703 и 3,256 м. д. При взаимод, А. с а-нафтолом (или 8-гидроксихинолином) [c.193]

Со времени зарождения белковой химии принято деление глобулярных белков на альбумины, глобулины, гистоны, проламины, протамины, глу-телины. Оно основано на более или менее выраженных различиях в растворимости, распределении зарядов и аминокислотном составе отдельных белков. [c.344]

L-Л.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая аминокислота). Встречается во всех организмах в составе молекул белков и пептидов, входит в состав активных центров ферментов, напр, аминотранс-фераз в больших кол-вах содержится в гистонах и протаминах (белки, входящие в состав хроматина). Его содержание в продуктах (на сухую массу) составляет в пшеничной муке 1,9%, говядине 10%, коровьем молоке 8,7%. [c.592]

В некоторых дифференцированных клетках, где полностью подавлена транскрипция, встречаются специфические основные белки, частично или полностью заменяющие гистоны. Так, в эритроцитах птиц гистон HI частично заменен на сходный с ним гистон Н5. В сперме рыб гистоны заменены на протамины. Прота-мины — это белки длиной около 35 а, о., а которых представлена основными остатка.ми, главным образом аргинина. Протамины принципиально отличны от гистонов, так как не образуют нуклеосом и плотно упаковывают ДНК иным способом. [c.238]

Мембраны с идеальной ионной избирательностью были практически получены при достаточно малой величине пор они относятся к классу молекулярных или ионных сит и обладают рядом особенностей. Зольнер получал электроотрицательные избирательные мембраны на основе окисленного коллодия или путем введения сульфированного полистирола в раствор коллодия, из которого изготовляются мембраны эти мембраны имеют толщину всего около 20—40 [X. Для создания окисленных групп в мембранах их подвергают действию ионизирующей радиации. Уилли и Патнод готовили мембраны прессованием тонкой смеси катионита и инертной смолы в виде дисков толщиной от 0,5 до 4 мм, но электрическое сопротивление таких мембран было выше. Электроположительные избирательные мембраны Зольнер готовил путем адсорбции основных белков протаминов на коллодийных мембранах, а Синха — прессованием тонкой смеси анионита и полистирола при 120— 130° и давлении 280 атм. Ионообменные мембраны можно также приготовить из каучуковых пленок путем их хлорирования и последующего аминирования. [c.216]

Н у к л е о п р о т е и д ы. Построены из нуклеине- /-ве.иговые молекулы 2-пу-вых кислот и основных белков (протаминов и гистонов) стое пространство 0 40 А (мо-являются существенными составными частями хромосом. мет аллои) /-иу шо Гкн-К нуклеопротеидам относятся инфекционные вирусы (вирус слота, табачной мозаики, нолиомиэлита и др.) некоторые из них [c.399]

Наиболее интересной и важной группой из числа сложных белков являются нуклеопротеиды, в них белок соединен с нуклеиновой кислотой. В отличие от других сложных белков нуклеопротеиды состоят из сравнительно простого и низкомолекулярного белка основного характера — протамина или гистона, и высокомолекулярной простетической группы — нуклеиновой кислоты. Нуклеопротеиды входят в состав всех клеток живого организма, являются важной частью хромозом и т. д. К этому классу соединений относятся и молекулы ]-иганты — вирусы, инициаторы многих инфекционных заболеваний, например, полиомиелита. [c.533]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

К белкам, которые исследовались методом гидролиза под действием трипсина, относятся папаин [298], лизоцим [311, цитохром [325], протамин [217], химотрипсиноген [225, 257], трипсиноген [76, 225], вирус табачной мозаики [Ц1, 274] и гемоглобин [163]. В цитохроме с трипсин разрывает связь —Лиз.ЦиЗОзН—[325, 327]. [c.197]

Мишер выделил фосфорсодержащее вещество, которое не подвергалось перевариванию протеолитическим ферментом — пепсином и назвал его нуклеин [3]. Вслед за этим он исследовал химический состав спермы рейнского лосося. При этом он обнаружил солеподобную комбинацию богатых азотом органических оснований — протамин , и богатый фосфором материал, который играл роль кислоты . Мишер приписал этому последнему материалу эмпирическую формулу 29H49N9O22P3 и также назвал его нуклеином 4]. [c.32]

Курс органической химии (1965) -- [ c.387 , c.390 ]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.238 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.127 , c.301 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.475 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.238 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.73 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.9 ]

Биохимия (2004) -- [ c.48 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.501 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.77 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.246 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.446 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.13 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.387 , c.390 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.50 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.49 , c.50 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.160 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.507 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.711 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.217 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.146 , c.154 , c.197 , c.198 , c.224 , c.229 , c.263 , c.317 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.25 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 ]

Конфигурационная статистика полимерных цепей 1959 (1959) -- [ c.32 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.325 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.395 , c.399 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.722 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 , c.457 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.24 , c.39 , c.181 , c.335 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.324 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.56 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.153 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.81 , c.221 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология