Рог содержание основных аминокислот

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

СОДЕРЖАНИЕ ОСНОВНЫХ АМИНОКИСЛОТ В БЕЛКАХ [c.64]

Содержание основных аминокислот в белках [c.65]

БЕЛКИ животных Содержание основных аминокислот в белках животных [c.67]

Содержание основных аминокислот в фибрине [c.68]

Содержание основных аминокислот в гемоглобине [c.68]

Содержание основных аминокислот в белках серума человека [c.71]

Содержание основных аминокислот в патологической сыворотке и в бел- [c.72]

Содержание основных аминокислот в серуме и плазме собака [c.72]

Содержание основных аминокислот в белках сыворотки животных кроме [c.73]

Содержание основных аминокислот в белках стромы и клеток Высчитано на 16.0- о азота [c.73]

Содержание основных аминокислот в белках мозга психически здоровых и больных индивидуумов (94, 89, 92, 90 и неопубликованные результаты) [c.75]

Содержание основных аминокислот в белках мозга овцы, крысы и быка. (ссылки 89, 92, 90 и неопубликованные данные) [c.76]

Среднее содержание основных аминокислот в мозге человека, обезьяны овцы, крысы, быка, собаки, морской свинки, кролика [c.77]

ПИЩЕВЫЕ ВЕЩЕСТВА Содержание основных аминокислот в кормах н пищевых продуктах [c.80]

Содержание основных аминокислот в гормонах и энзимах, не содержащих [c.81]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

П. играют исключительно важную роль при хлебопечении и произ-ве макаронных изделий. Предпринимаются попытки с по.мощью генетич. инженерии модифицировать гены, кодирующие П., с целью повышения в них содержания основных аминокислот (напр., лизина), т. к. бедность белков злаков этими аминокислотами сильно снижает их биол. ценность. [c.100]

Для аминокислотного состава глиадинов в целом характерно, как и для всех проламинов, очень высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. С другой стороны, содержание основных аминокислот в них очень низкое. [c.184]

Для примера аминокислотный состав нескольких глиадинов представлен в таблице 6Б.З. Несмотря на их общее сходство, ясно, что аминокислотный состав разных групп неидентичен, в том числе у компонентов, которые принадлежат к одной и той же группе. Так, изучая наиболее характерные аминокислоты, Шарбонье и др. [42] указывали, что содержание основных аминокислот увеличивается при переходе от ш- к а-глиадинам. Определено, что ш-глиадины богаче глутамином и пролином, чем другие глиадины. 7-Глиадины несколько больше содержат глутамина и пролина, чем а- и р-глиадины. Кроме того, ш-глиадины отличаются от других глиадинов отсутствием серосодержащих аминокислот в большинстве их компонентов. [c.184]

Проведен анализ некоторых субъединиц (табл. 6Б.14). Результаты, полученные Данно и др. [76], подтверждают различие субъединиц глютеинов по составу. По содержанию глицина, пролина, тирозина, фенилаланина и основных аминокислот субъединицы с молекулярной массой свыше 90 000 Да можно отличить от других. Среди субъединиц с более высокой молекулярной массой субъединица 95 000 Да превосходит другие по содержанию основных аминокислот. [c.206]

Анализы высокоочищенных субъединиц [79, 111] подтверждают, что субъединицы с высокими молекулярными массами (90 000, 132 000, 144 000 Да) имеют повышенное содержание глицина, но количество его у разных белков может варьировать. Кроме того, содержание лизина у них выше, чем у других глютенинов или глиадинов, но общее содержание основных аминокислот изменчиво. Имеются также многочисленные мелкие различия между этими тремя субъединицами. Кроме этого, их состав не-идентичен тому, который установили Данно и др. [57] для субъединиц эквивалентной молекулярной массы. Но эти авторы разделяли фракции по их молекулярной массе таким образом, была выявлена гетерогенность этих фракций [57, 98, 111], особенно субъединиц с высокой молекулярной массой [92]. [c.206]

Да имеют изоэлектрические точки р1 от 6 до 8 у субъединиц с молекулярной массой свыше 95 000 Да—р1 в пределах 6—7. Одной полосе, выявленной одномерным электрофорезом, могут соответствовать более 12 по-разному заряженных компонентов. Кан и Бушук [111] электрофокусированием субъединиц с молекулярной массой от 68 000 до 134 Да между pH 6 и 8 идентифицировали не менее 20 различных белков. Хольт и др. [92] уточнили гетерогенность зарядов и генетическое происхождение высокомолекулярных субъединиц. Они в большей мере связывали эту гетерогенность с соотношениями глутаминовой кислоты и глутамина в субъединицах, чем с постоянно низким содержанием основных аминокислот, причем баланс во всех случаях явно складывается в пользу глутамина. [c.208]

По всей видимости, существует довольно сильная изменчивость аминокислотного состава, о чем сообщалось разными исследователями. В белках гороха и конских бобов в меньшей степени представлены валин, изолейцин, фенилаланин и серосодержащие аминокислоты, чем в белках сои (табл. 12.5). Наоборот, эти белки богаче лизином, особенно белки гороха, что предопределило современный масштаб распространения этой культуры в качестве кормового средства. Мосс и Бодэ [45] показали, что содержание основных аминокислот в конских бобах находится в линейной зависимости от содержания белков. Довольно большие сортовые различия по количеству серосодер- [c.582]

Н1, Н2, НЗ, Н4, Н5), различающихся по содержанию (%) основных аминокислот, обусловливающему их физико-химические свойства (электрофоретическую подвижность, ИЭТ и др.). Гистоны являются эволюционно консервативными белками. Степень гомологии аминокислотных последовательностей гистонов Н2, НЗ, Н4, Н5 у разных видов животных, растений и грибов достаточно высока. Эти гистоны попарно образуют октамеры (белковые коры дисковидной формы, которые оплетаются молекулой ДНК). Участок ДНК, спирально оплетающий октаметр, содержит в среднем 145—150 нуклеотидных пар и формирует примерно 1,75 витка левой спирали. Свободные от контакта с белковыми корами участки ДНК называют линкерными (или связующими). Их длина варьирует в за- [c.182]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

БЕЛКИ КРОВИ Содержание основных аминокислот в глооина - [c.69]

Хотя число исследований патологической сыворотки очень невелико, все же из них, повидимому, следует, что белки сыворотки при нефрите или нефрозе в основном характеризуются нормальным содержанием основных аминокислот. Напротив, при. множественной миэломе в белках наблюдается пониженное содержание лизина. [c.74]

Суммированные выше аналитические данные получены хотя и тремя исследователями, но в одной и той же лаборатории. Поэтому они имеют скорее сравнительное, чем абсолютное значение. Только один препарат белка, выделенный в одном случае при инфантильном амавротическо.м идиотизме, резко отличается от остальных по аномально низкому содержанию лизина. Белки мозга здорового человека, обезьяны, овцы, крысы и быка, повидимому, мало отличаются друг от друга по содержанию основных аминокислот (кислотный гидролиз). [c.78]

БЕЛКИ ЯЙЦ. Содержание основных аминокислот в белках яйца (кроме. кристаллического альбу.мина) Вь5СЧ 2тано на 16.0 азота [c.79]

Тиреоглобулин. Имеющиеся в литературе данные о содержании основных аминокислот и в особенности гистидина в тиреогло-булине настолько отличаются друг от друга, что трудно высказать какие-либо предположения даже о приблизительном составе этих белков. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология