Клупеин

Реакция обусловлена присутствием в белке циклической аминокислоты тирозина, которая при взаимодействии с реактивом Миллона дает ртутную соль своего нитропроизводного, окрашенную в красный цвет. Белки, не содержащие тирозина (желатина, клупеин, сальмин и др.), не дают реакции Миллона. Если реакцию Миллона производят с раствором тирозина или с растворами полипептидов, содержащих тирозин, то осадок не образуется, но жидкость равномерно окрашивается в красный цвет. Эту реакцию широко используют для количественного определения тирозина в гидро-лизатах белка и для определения некоторых производных тирозина, дающих эту реакцию. Реакция может быть изображена в следующем виде [c.14]

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН<) зависит от природы входящих в их состав аминокислот (рН,- желатина 4,2 казеин 4,6 альбумин яйца 4,8 гемоглобин 6,8 глиадин пщеницы 9,8 клупеин 12,5). [c.296]

КОВ лежат в слабокислой области (рШ 4,6—5,3). Некоторые белки являются сильнокислыми (например, пепсин с рШ 2,8), а другие, богатые диаминокислотами, — основными (глобин с рНг 8,1 клупеин с рН 12,2). Следовательно, изоэлектрическая точка обусловлена соотношением числа кислых и основных групп молекулы. [c.434]

Последние при добавлении щелочи превращаются в соли хиноидной структуры, окрашенные в оранжевый цвет. Белки, в которых циклические аминокислоты отсутствуют, не дают ксантопротеиновой реакции. К таким белкам относятся желатина, клупеин, сальмин и др. [c.12]

Клупеин и сальмин — протамины из спермы рыб [c.12]

Протамины — белки,. имеющие характер оснований состоят главным образом из щелочных аминокислот (например, лизина), не содержат серы протамины относятся к наиболее простым белкам выделены из спермы рыб. Типичным представителем этих белков является клупеин, содержащийся в сперме сельди. В растениях протамины не найдены. [c.346]

Резко выраженные основные свойства протаминов объясняются высоким содержанием в них аргинина. По данным Кос-селя, подтвержденным впоследствии другими исследователями, аргинин составляет приблизительно Vs всех аминокислот протаминов [179—182]. Основной характер протаминов выражен настолько резко, что они могут соединяться с углекислотой воздуха, образуя углекислые соли. С серной кислотой протамины образуют нейтральные соли, растворимые в горячей воде, но при охлаждении отделяющиеся от воды в виде масляного слоя. В сальмине и в клупеине [183] не имеется свободных аминогрупп, концевая же карбоксильная группа их молекул принадлежит аргинину [182]. [c.198]

По каталазной активности парагематина из клупеина имеются данные Феликса и Магера [197]. [c.70]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Сильноосновные пептиды, в частности содержащие остатки аргинина, можно фракционировать при pH > 7, т. е. в той области, где карбоксильная группа ионита диссоциирует полностью. В качестве примера на рис. 34.13 приведено разделение триптических пептидов клупеина. Анализ показал, что многие из 16 полученных фракций негомогенны. Так, фракции 2—7, 9—12 и 14 содержат пептиды с одним, двумя и тремя остатками [c.410]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Вслед за установлением структуры инсулина и рибонуклеазы были расшифрованы аминокислотные последовательности еще нескольких белков, а именно лизоцима, белка оболочки вируса табачной мозаики, химотрип-синогена, трипсиногена, папаина, миоглобина, гемоглобина, цитохрома с, клупеина и некоторых других. [c.94]

При определенной величине pH раствора в молекуле белка устанавливается равенство пололсительных и отрицательных зарядов. В зависимости от числа и природы основных и кислых групп в белке это равенство (изоэлектрическая точка) достигается у разных белков при разных концентрациях водородных ионов. Так, например, у клупеина (белок спермы рыбы), содержащего большое количество основных аминокислот, изоэлектрическая точка лежит в щелочной зоне. [c.699]

Класс точности прибора 299 Классификаторы 364, 407 Клатраты 953 Клаусталит 760, 779 Клематозид С 744 Клиноэнстатит — см. Стеатит Клупеин 371 Коагуляция 102 Коалесценция 102 Кобальт, силициды 868 Кодель 228 Кодовое колесо 301 Койевая кислота 22 Коллигативные свойства 51С Коллоидное растворение — см. Солюбилизация Коллоидные электролиты 240 Коллоиды защитные 100 [c.576]

Органическая химия (1963) -- [ c.446 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.296 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.334 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.318 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.50 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.49 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.699 , c.711 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.344 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.198 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.324 , c.332 ]

Методы очистки белков (1995) -- [ c.50 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология