Альбумин этерификация

Эти разнообразные алкилирующие агенты применялись главным образом для метилирования фибриллярных белков (шерсть, фиброин шелка и желатина) [75—77], при изучении структуры этих белков и при поисках их ценных производных. Серьезному исследованию был подвергнут также инсулин [78]. Чарльз и Скотт [79], обрабатывая инсулин йодистым метилом, добились почти полного инактивирования этого кристаллического гормона. Обработка разбавленной щелочью при 0° привела к восстановлению 30% его активности. Хотя сами ваторы и не считают, что инактивирование инсулина обусловлено этерификацией, другие исследователи впоследствии отмечали, что условия реакции были благоприятными для этерификации, и указывали на лабильность образовавшейся эфирной связи в щелочной среде [18, 19] (см. ниже). Иенсен и его сотрудники [80] сообщили об уменьшении содержания цистина в инсулине после обработки последнего диазометаном и йодистым метилом, а также об уменьшении содержания аминного азота при опытах с диазометаном. Оба эти реагента инактивируют инсулин обратимо. Возможно, что одновременно происходят как этерификация, так и метилирование. Помимо этих исследований, Гауровитцом [81] было произведено исчерпывающее метилирование гемоглобина и яичного альбумина диметилсульфатом, а Херриотт [18] сообщил, что при введении 15 метоксильных групп в молекулу пепсина последний инактивируется. [c.296]

Реакцию иприта [ди-(2-хлорэтил) сульфида] с очищенными растворимыми белками исследовали многие авторы, особенно Херриотт, Ансон и Нортроп [88, 89], а также Дэвис и Росс [90]. Первые из названных авторов нашли, что тринадцать исследованных ими различных белков, включая шесть кристаллических ферментов, быстро реагируют с жидким ипритом при рН б—8 и 25°. Скорость инактивирования этих ферментов изучалась кинетическими методами, и -было найдено, что она изменяется характерным образом. Все исследованные ферменты подвергались инактивированию, что противоречит выводу Диксона, Ван-Хейнингена и Нидгама [88], согласно которому иприт и его производные не влияют на активность некоторых ферментов. При рН б этерифвкации подвергалась значительная часть карбоксильных групп об этом свидетельствовало то обстоятельство, что убыль свободных карбоксильных групп была равна количеству связанных остатков иприта, лабильных в щелочной среде. Если кристаллический оксигемоглобин и сывороточный альбумин лошади обработать ипритом, одновременно контролируя величину рН, то оказывается, что максимальная убыль числа титрующихся групп происходит в интервале рН от 2 до 5,5, т. е. в той области, в которой обычно оттитровываются карбоксильные группы. Это свидетельствует об этерификации свободных карбоксильных групп [90]. Однако при рН 5,5 — 8,5 наблюдается [c.300]

Одним из наиболее очевидных различий между природным белком и его химически измененным производным является различие в их растворимости. Этого следовало ожидать, так как обычно реакции, в которые вступают функциональные группы белков, приводят к потере или к приобретению заряженного остатка, а растворимость белка представляет собой функцию количества заряженных групп и их взаимодействия с компонентами среды. Например, при этерификации и ацилировании могут блокироваться многие карбоксильные или аминогруппы, а при дезаминировании отщепляется большое количество аминогрупп. Сульфатирование и фосфорилирование совершенно изменяют растворимость белков. При гуанидировании, во время которого происходит только обмен аминогруппы на гуанидинную группу, растворимость сывороточного альбумина настолько резко уменьшается, что продукт реакции ведет себя подобно эвглобулину. Однако растворимость плакальбумина при рН 4,7 в 30%-ном растворе сернокислого аммония в 16 раз превосходит растворимость яичного альбумина. [c.339]

Несмотря на то, что при введении в белок или отщеплении от него какой-либо группы следует ожидать лишь незначительного изменения молекулярного веса белка, вторичные процессы могут привести к димеризации, агрегации или диссоциации. Выше уже были описаны некоторые примеры, а именно 1) влияние малонилирования или образования меркаптида на сывороточный альбумин и 2) этерификация инсулина, в результате которой происходят диссоциация и вторичная агрегация. Следует отметить также полимеризацию относительно нерастворимой, но в значительной степени дезаминированной фракции А яичного альбумина. Кроме того, измерениями осмотического давления [118] было показано, что обработка сывороточного и яичного альбуминов формальдегидом ведет к появлению межмолекулярных поперечных связей. Тот факт, что для белковых производных почти не проводились измерения формы молекул, также следует подчеркнуть особо, поскольку изменение асимметрии является [c.344]

В качестве пластификаторов применимы полимеры аллиловых эфиров глицерина, а также продуктов этерификации глицерина олеиновой кислотой или смесями жирных кислот льняного масла Высокомолекулярные продукты, образующиеся при кипячении глицерина с обратным холодильником в кислой среде, применимы, по данным Ушакова и Обря-диной для переработки пластических масс на основе альбумина. В то же время, как показали Блюм и Биллье можно перевести белковые вещества этерификацией этилхлорпдом в растворимое состояние и полученный продукт, папример этилказеин, применять в качестве пластификатора. [c.849]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология