Глобулин молока

Альбумин и глобулин молока. Помимо казеина в молоке находятся другие белковые вещества — альбумин и глобулин. Количество их значительно меньше, нежели казеина, а именно казеина от 2,2 до 3,50/0, альбумина от 0,4 до 0,8%, глобулина 0,1%. Соотношение этих белковых веществ непостоянно, оно колеблется в зависимости от периода дойки. Непосредственно после отела в молоке много альбумина, и он, оказывая значительное действие на коллоиды, мешает коагуляции казеиногена. Такое молоко негодно для получения казеина. По аминокислотному составу перечисленные белковые вещества значительно разнятся друг от друга, как это видно из табл. 7. [c.69]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Для получения пластических масс из белковых веществ ни альбумин, ни глобулин молока не могут представлять значительного интереса, во-первых, потому, что их в молоке мало, а во-вторых,—-ввиду высокой пищевой ценности молочного альбумина, содержащего ценную в пищевом отношении аминокислоту—триптофан в очень большом количестве. Высокая гидрофильность также делает их менее ценным сырьем для пластических масс. [c.69]

B. Белки молока. 1. К 50 жл молока добавляют равный объем воды и затем пе каплям при помешивании 0,2—0,5 мл концентрированной уксусной кислоты до образования хлопьев. Через 5—10 мин смесь фильтруют через полотно (см. пункт А). Фильтрование идет быстро для получения более прозрачного раствора первые, мутные, порции фильтрата пропускают через полотно повторно. Полученный чуть желтоватый прозрачный раствор содержит альбумин и часть глобулина молока, а также молочный сахар (см. опыт 136). [c.348]

У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

Глобулин молока свертывается при нагревании до 75° в слабокислой среде. Высаливается он, как и казеиноген, при полунасыщении раствора сернокислым аммонием (стр. 20). [c.309]

Глобулины молока [227, 228, 493, 494], плазмы [214, 245, 495—498], семян растений, см. Белки семян, тыквы, см. Белки семян, яичный [3], прочих тканей [499, 500] [c.81]

Глобулины —слабокислотные белки, не растворимые в воде, но хорошо растворимые в разбавленных нейтральных растворах солей (таких как 5 %-ый раствор хлорида натрия) и в растворах щелочей. Обратимо осаждаются из раствора при его насыщении сульфатом аммония (до 50 %). Содержатся в бобовых и злаковых растениях (главнейшие источники растительных белков для человека), в плазме крови (серумглобулин, фибриноген), в тканях (клеточный глобулин), молоке (лактоглобулин) и яйцах (овоглобулин). [c.549]

Глобулины служат в растениях главным образом питательным резервным веществом и скапливаются в белках семян (например, эдестин из коно пляного семени, легумин из гороха и Др.). К глобулинам животного происхождения относятся некоторые белки мышечных волокон (миозин), энзимы (пепсин), глобулин крови, глобулин яйца, глобулин молока и т. д. [c.710]

Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах, осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония, а также при разведении их растворов больщим количеством воды и при диализе. К глобулинам относятся эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солп, и псевдоглобулины, способные растворяться в чистой воде. Наиболее распространенные представители фибриноген плазмы крови, глобулины сыворотки крови (а-, 5-, -глобулины), среди углобулинов — антитела, вырабатываемые животнкм организмом в процессе иммуногенеза, овоглобулин из яичного желтка, глобулины молока (лактоглобулин), глобулины мышечной ткани. В растительном мире глобулины составляют большую часть белка многих семян, особенно бобовых и масличных культур. [c.53]

Получение белков в кристаллическом виде не всегда еще 1 арантирует выделение индивидуальных белков, так как иногда несколько близких друг к другу по своим свойствам белковых веществ кристаллизуются вместе с образованием кристаллов общей для них формы. В этих случаях кристаллические белки представляют собою смеси или комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных белков. Так, например, установлено, чтс> кристаллический миоген, выделенный из мышц, включает несколько индивидуальных белков. Неоднородными по своему химическому составу ока зались кристаллический р-глобулин молока и некоторые иные препараты кристаллических белков. Неоднородность состава препаратов кристаллических белков устанавливается физико-химическими методами (например, методом электрофореза, ультрацентрифугированием), а также изучением их биологических особенностей. Так, например, установлено, что кристаллический миоген обладает активностью нескольких ферментов. Учитывая специфичность действия ферментов, следует считать, что кристаллы мио-гена представлены не одним всего, а несколькими индивидуальными белками. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология