Мышечное кальций-зависимое

Ионы кальция также активно выкачиваются из большинства клеток при помощи системы, напоминающей во многих отношениях На++К+)-зависимую АТРазу [65, 66]. Из слизистой кишечника был выделен белок, связывающий кальций, синтез которого зависит от витамина О [14, 67] (дополнение 5-Д). Этот белок имеет большой молекулярный вес и сходен с мышечным кальций-связывающим белком (гл. 4, разд. Б.8.1В). [c.368]

Активация адреналином мышечной гликогенфосфорилазы происходит иначе, так как распад гликогена в скелетных мышцах стимулируется мышечными сокращениями (рис. 6.13). Киназа фосфорилазы (Са "-зависимая) активируется при мышечной работе под влиянием нервного импульса, так как в саркоплазме в этом случае возрастает концентрация ионов кальция. Это еще один механизм ускорения распада гликогена в мышце. Результатом дей- [c.145]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Предполагается, что тропомиозин и тропонин осуществляют Са +-зависимую регуляцию мышечного сокращения стерическим препятствованием взаимным контактам актина и миозина. При повышении концентрации ионов Са молекулы тропомиозина изменяют свое положение, быть может, благодаря изменению формы связанных с ним молекул тропонина, прежде всего тропонина С. В отсутствие Са тропомиозин, тропонин Т и тропонин I образуют комплекс, препятствующий взаимодействию актина с миозином. При появлении ионов кальция тропонин С связывает четыре иона Са + и в таком состоянии снимает блокаду и дает возможность головкам миозина вступить во взаимодействие с актином [484]. [c.129]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Ряд белков (эффекторов) осуществляет свои функции в результате фосфорилирования цАМФ-зависимыми протеинкиназами. Молекула протеинкиназы состоит из двух субъединиц регуляторной и каталитической. цАМФ связывается с регуляторной субъединицей, после чего происходят отделение каталитической субъединицы и фосфорилирование соответствующего белка. С другой стороны, цАМФ часто используется в клетке для активации другого вторичного мессенджера — ионов Са +. Так, адреналин приводит к повыщению концентрации в клетке миокарда цАМФ, которая открывает кальциевый канал, а вход в миоцит Са-+ усиливает сокращение сердечной мыщцы. Аналогичный механизм обнаружен в ряде мыщечных клеток, в секреторных и нервных клетках. Роль кальция как внутриклеточного регулятора была описана в 1883 г. английским физиологом и медиком С. Рингером. Он обнаружил, что Са + необходим для сокращения мыщечной ткани. В настоящее время Са + признан универсальным вторичным мессенджером, участвующим практически во всех регуляторных процессах — от мышечного сокращения и нервного проведения до передачи митогенного стимула в клетках иммунной системы. Низкая концентрация в клетке Са + поддерживается низкой проницаемостью биомембран для этого иона и постоянной работой Са-АТФаз (см. гл. III. 2.2). Резкое изменение в клетке концентрации Са + происходит за счет специальных кальциевых каналов, которые в ответ на соответствующий стимул (деполяризация, изменение концентрации Са + и т. д., см. гл. III.3), открываются и высвобождают Са + из внеклеточного пространства или из внутриклеточных депо, которыми служат цистерны эндоплазматического ретикулума и иногда мембраны митохондрий. Резко увеличить проницаемость мембран для Са + в ответ на внешний стимул может не только цАМФ (по-видимому, за счет фосфолирирования определенной субъединицы кальциевого канала), но и гидролиз мембранных липидов (рис. 51). [c.147]

Общность функции накладывает отпечаток и на общность ключевых этапов в механизме сокращения мышечных клеток и волокон. Можно назвать три основных события, необходимых для реализации сокращения любого мышечного элемента 1) деполяризация мышечной мембраны и генерация потенциала действия (ПД) 2) повышение концентрации свободного ионизированного кальция [Са2" ]в в саркоплазме вблизи сократительных белков 3) Са -зависимое взаимодействие белков актиномиозинового комплекса, приводящее к сокращению клетки. Эти события происходят последовательно во времени и причинно связаны межцу собой. [c.140]

Повышение и снижение концентрации Са в цитозоле клетки и зависимое от АТФ взаимодействие актиновых и миозиновых волокон с последующим перемещением их относительно друг друга — основные механизмы сокращения и расслабления как в поперечнополосатых, так и в гладких мышцах. Но в поперечнополосатых мышцах кальций активирует сокращение, соединяясь с тропонином, который входит в состав тонких мышечных волокон, в то время как в гладких мышцах Са соединяется с кальмодулином. Комплекс Са -кальмодулин активирует киназу легких цепей миозина (ЛЦМК, рис. 22.7). Фосфорилирование этих цепей придает ми-озиновым фибриллам способность взаимодействовать с актином, который акти- [c.524]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология