Субъединицы определение

Из-за зависящей от концентрации тенденции многих белков к агрегации или диссоциации на субъединицы определение молекулярных масс становится проблематичным, интерпретация результатов различных физикохимических методов часто также является сложной. Обычно суммируют значения для различных фракций и затем делят полученную величину на число частиц в растворе или относят среднюю величину не к числу, а к средней массе частиц. Метод ультрацентрифугирования позволяет найти среднюю молекулярную массу. [c.362]

Другая группа спиральных вирусов, представителем которой является Х-вирус картофеля, имеет вид длинных гибких нитевидных палочек (диаметром 11 нм) с таким же шагом спирали, как у ВТМ (2,3 нм), но с периодом, соответствующим только двум виткам спирали. В свое время было установлено, что молекулярный вес субъединицы, определенный в 2 М растворе солянокислого гуанидина, равен 52 ООО [377, 378], однако, по последним данным, он составляет приблизительно 23 ООО [333]. [c.148]

Такая специфичность при взаимодействии достигается комплементарностью профилей контактирующих субъединиц, включая противоположные заряды полярных групп. Примером комплементарности зарядов может служить существование двух групп аминокислот — аспарагиновых в цитохром-с-пероксидазе и лизинов в цитохроме с, которые способствовали правильной ориентации этих двух белков при образовании комплекса между ними, что было обнаружено с помощью моделирования на дисплее [108]. Важную роль в ориентации субъединиц играют полярные группы, образующие водородные связи, в процессе формирования четвертичной структуры гемоглобина [105]. Необходимо отметить, что при образовании контактов между субъединицами определенную роль играют так- [c.37]

При электрофорезе в однородном геле очищенный фермент давал одну полосу, что указывало на его гомогенность. Молекулярный вес субъединицы, определенный в присутствии додецил-сульфата натрия, оказался также равным 45 000. Эти данные свидетельствуют о том, что в процессе ионообменной хроматографии разрушается четвертичная структура фермента, и в разной степени ассоциированные олигомеры распадаются на субъединицы. [c.140]

Олигомер — система, состоящая из определенного числа идентичных субъединиц — протомеров. [c.186]

В работах [31—33] Пригожин рисует картину поведения систем с большим числом взаимодействующих субъединиц (например, молекул А и В) в одном случае вблизи состояния равновесия, а в другом— при достаточно большом удалении от равновесия. В первом случае система обладает определенной устойчивостью, иммунитетом к возмущениям, и если эти возмущения оказываются не очень сильными, она возвращается к состоянию равновесия, ее структура разрушается. Во втором случае, при удалении от равновесия, система теряет свой иммунитет к возмущениям , становится неустойчивой, и если эти возмущения (например, химические реакции с нелинейными стадиями, в частности автокатализ) оказываются достаточно сильными, то система достигает точки бифуркации (разветвления), в которой отклик системы на возмущение становится неоднозначным, возврат к начальным условиям не обязательным. В таком случае происходит необратимый переход системы в новое, когерентное, состояние система приобретает устойчивую диссипативную структуру (т. е. структуру, образованную за счет диссипации, рассеяния энергии). Суть когерентности здесь выражается все в той же коллективной стратегии поведения субъединиц системы. Система может далее пройти вторую точку бифуркации, третью и т. д. [c.215]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Определение концентрации субъединиц, одновременно занятых двумя лигандами, которые не влияют на связывание друг друга с белком. [c.347]

Для определения концентрации субъединиц, одновременно занятых обоими лигандами, вначале отдельно рассчитывают концентрации ЕА,- и ЕВ/ так, как это описано в предыдущем подразделе, используя заданные значения Ео, Ао, Во и определенные в эксперименте величины kx и къ (йв — микроскопическая константа ассоциации комплекса ЛДГ—НАД). Далее определяют долю каждого комплекса ЕА, в общей популяции форм ЛДГ как [ЕА],/Ео. Умножая долю комплекса ЕА, на соответствующие вероятности связывания второго лиганда В в той же субъединице этого комплекса и на концентрацию комплексов EBi, ЕВ2 ЕВз и ЕВ4, рассчитывают концентрацию субъединиц молекулы ЛДГ, одновременно занятых лигандами А и В (обозначена как [ЕАВ]) [c.348]

Определение количества субъединиц, вступивших в реакцию, проводится путем сравнения концентрации иммобилизованного белка до и после обработки 8 М мочевиной. Снижение концентрации белка в суспензии агарозы после инкубации в мочевине в 4 раза позволяет использовать препарат ЛДГ для получения мономера. Обработка иммобилизованного белка 1,5 М мочевиной приводит к разрушению нековалентных взаимодействий между субъединицами ЛДГ, но не влияет на ковалентную связь субъединицы с матрицей (агарозой). Удаление мочевины из системы при промывании буфером ведет одновременно и к удалению диссоциировавших субъединиц. Остающийся связанным белок является мономером ЛДГ, который используется для дальнейших исследований. [c.386]

Определение числа субъединиц, вступивших в реакцию. Число субъединиц, образовавших ковалентную связь с носителем, определяют измерением концентрации белка в пробах, обработанных 8 М мочевиной, сравнивая ее с исходной концентрацией иммобилизованного фермента. [c.388]

Из симметрии дифрактограммы рентгеновских лучей [35, 36] получены доказательства существования субъединиц в апоферри-тине. Эти данные были подтверждены разрушением агрегатов до приблизительно 25 субъединиц [32, 43]. Молекулярная масса субъединиц, определенная рядом методов, равна приблизительно [c.304]

Белковая молекула. Белковой молекулой можно считать либо частицу полимера в целом, т. е. макроструктуру (макроглобулу) белка, либо, в соответствии с данными Д. Бернала, наименьшую обратимо диссоциирующую часть макроглобулы, т. е. субъединицу. Большинство исследователей придерживается первого определения. [c.180]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

Включение определенных генов фага X происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антитерминации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [c.161]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

Триозофосфатизомераза пивных дрожжей имеет молекулярную массу 53 000 Да, состоит из двух неидентичных субъединиц. Оптимум pH в триэтаноламин-НС1-буфере — 7,0—8,5 и 7,6—9,5 соответственно при определении активности с использованием в качестве вспомогательного фермента глицерол-З-фосфатдегидрогеназы или глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы. Константа равновесия реакции изомеризации D-глицеральдегид-З-фосфата при pH 7,5 и 25°С равна 19. Кт для этого субстрата при тех же условиях — 1,27x10 М, а для диоксиацетонфосфата — 1,23X10 М. Л ° 1см при 280 нм равна 9,9. [c.249]

Суспензию сефарозы с иммобилизованной дегидрогеназой промывают 10-кратным объемом раствора мочевины, смешивают с 4-кратным объемом раствора мочевины той же концентрации и инкубируют суспензию при перемешивании. За ходом инактивации следят, измеряя активность фермента на носителе. Через каждые 10 мин из инкуба-ционной смеси отбирают аликвоты препарата дегидрогеназы и без отмывания геля от мочевины вносят их в стандартную систему для определения активности. Реакцию начинают добавлением субстрата через 10 с после внесения суспензии сефарозы. Исследуют влияние концентрации мочевины на процесс инактивации фермента. Оптимальной концентрацией мочевины является такая, которая позволяет провести денатурацию 3 из 4 субъединиц дегидрогеназы и перевести эти субъединицы в раствор. Подбирая концентрацию мочевины, следует получить такую зависимость инактивации фермента от времени, на которой будет выраженное плато на уровне 25% от исходной активности. При определении белка и активности на разных стадиях денатурации можно показать, что в начале плато в связанном с матрицей состояний находится димер дегидрогеназы, сохраняющий 50% от исходной удельной активности. При сохранении в процессе инкубации активности такого димера происходит постепенное отщепление неактивной субъ- [c.302]

Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) представляет собой тетрамер, состоящий из химически идентичных субъединиц, каж- дая из которых формирует один активный центр. Тетрамерная молекула фермента построена по типу димера димеров, т. е. в определенных условиях молекула фермента диссоциирует на два равноценных димера. Это обусловлено тем, что прочность контактов между субъединицами по одной из трех осей симметрии существенно ниже, чем по двум другим, и диссоциация происходит в первую очередь в результате нарушения взаимодействия субъединиц именно по этой оси. При инкубации фермента в растворе в присутствии моновалентных анионов и адениловых нуклеотидов при низкой температуре тетрамерная молекула ГАФД диссоциирует на димеры, которые в растворе достаточно быстро теряют активность. Дальнейшей диссоциации димеров на мономеры в этих условиях не происходит. Своевременное удаление факторов диссоциации ведет к восстановлению тетрамерной структуры ГАФД и ее активности. [c.383]

Определение количества иммобилизованной альдолазы и числа субъединиц, вступивших в реакцию, проводят описанными выше методами (с. 386). Для растворимой альдолазы из мышц кролика используют значение Лгсм при 280 нм, равное 9,1. [c.390]

РИС. 15-13. Две проекции 708-рибосомы Е. oli. Цифрами обозначены места связывания специфических антител к определенным рибосомным бел-хам (нумерация такая же, как в табл. 15-5). Буквы S и L не указаны, так как из рисунка и так ясно, в какой из субъединиц находится белок. В тех случаях, когда для какого-то одного антитела обнаруживается более чем одно место связывания, эти места обозначены буквами А, В, С и D. В других проекциях можно было бы увидеть много других идентифицированных мест связывания [97]. [c.230]

Ответ на вопрос о том, почему гены фага X могут в течение определенного времени не проявлять себя, был дан после того, как был обнаружен реирессорный белок [159, 161. Один короткий оперон про-фага % постоянно транскрибируется РНК-нолимеразой Е. соИ. Этот оперон содержит refibi l и rex. Как показано на рис. 15-22, считывание этих генов начинается с 1-иепей ДНК профага. Белок, кодируемый геном с1, играет роль репрессора. Репрессор представляет собой олигомер (чаще всего димер), мол. вес одной субъединицы в котором составляет 27 ООО. Этот белок связывается с двумя операторными участками ДНК профага. Один оператор (о ,) расположен слева, а дру- [c.259]

Чему равна длина амилозной цепи Молекулярная масса амилозы, определенная физическими методами, равна приблизительно 40 ООО. Следовательно, в состав этого полимера входит свыше 200 мопосахаридных субъединиц. Результаты химического анализа, которые мы сейчас изложим, подтверждают эти данные. [c.459]

При этом следует сделать одио предостережение. Многие практические аспекты двумерной спектроскопии ЯМР разрабатывались исследовательскими группами, изучающими белки. Для таких молекул общий спектр является чрезвычайно сложным, одиако он построен из хорошо определенных субъединиц спектров аминокислот. Спектры аминокислот содержат не так много типов мультиплетов, как правило, с довольно большими расщеплениями линий и короткими временами релаксации (когда они встроены в молекулу белка). Для этих случаев подходят очень небольшие значения А, . В спектрах обычиых органических молекул расщепления и ширины линнй изменяются в более широких пределах, поэтому простое использование рецептов задания параметров в последовательности OSY, полученных в экспериментах с белками, вряд ли даст хороший результат. Прн планировании эксперимента здесь нужно учесть данные одномерного спектра. [c.302]

Р. из самых разнообразных, организмов (как прокариотич., так и эукариотич.) имеют сходное строение. Они состоят из двух разделяемых субчастиц, или рибосомных субъединиц. При определенных условиях (напр., при понижении концентрации Mg + в среде) Р. обратимо диссоциирует на две субчастицы с соотношением их мол. масс ок. 2 1. Прокариотическая 70S Р. диссоциирует на субъедишщы с коэф. седиментации 50S (мол. м. 1,5-10 ) и 30S (мол. м. 0,85-10 ). Эукариотическая Р. разделяется на субчастицы 60S и 40S. Две рибосомные субчастицы объединены в полную Р. строго определенным образом, предполагающим специфич. контакты их поверхностей. [c.264]

Смотреть страницы где упоминается термин Субъединицы определение: [c.456] [c.134] [c.30] [c.150] [c.142] [c.363] [c.406] [c.335] [c.140] [c.152] [c.153] [c.739] [c.185] [c.607] [c.428] [c.385] [c.42] [c.64] [c.248] [c.598] [c.30] [c.268]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология