Ароматически аминокислоты и аналогичных белках

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Эмпирические характеристики остатков в табл. 1.2 показывают, что ароматические аминокислоты Phe, Туг и Тгр образуют группу взаимозаменяемых остатков и что нх роли близки. Кроме того, аналогичную группу образуют положительно заряженные остатки Lys, Arg и His. Отметим, что отрицательно заряженные остатки Таким образом, замещения между противоположно заряженными остатками редки. Высокую частоту замещений следовало бы ожидать, если бы заряженные остатки всегда находились на поверхности молекулы и не выполняли бы иных функций, кроме увеличения растворимости белка. [c.25]

В высших растениях, особенно среди представителей семейств крестоцветных, резедовых, ирисовых и тыквенных, найдены четыре л-карбоксизамещенные ароматические аминокислоты (30) — (33) [23—24]. Эти кислоты входят в большую группу аминокислот, обнаруженных в высших растениях, и обычно не встречаются в составе белков. Химические свойства и биогенез этих аминокислот широко изучались, и пути нх биосинтеза в общих чертах представлены на схеме (14). Согласно предложенной схеме, изохоризмовая кислота (28), образующаяся из хоризмовой кислоты (9), перегруппировывается в соединение (29) по реакции, которая формально аналогична орто-кляйзеновской перегруппировке, катализируемой хоризматмутазой [25]. Аминокислоты (30) и (31) затем образуются из (29) подобно тому, как .-фенилаланин (10) и .-тирозин [c.695]

Содержание ароматических аминокислот в эллстине, коллагене и аналогичных белках [c.139]

Фотолиз дисульфидной связи может происходить при поглощении квантов как самим цистином, так и ароматическими аминокислотами. На это указывает возраста-ние квантового выхода фотолиза цистина в белках при переходе от облучения с длиной волны 254 нм к облучению с длиной волны 280 нм (с расчетом только на его собственное поглощение). Аналогичная сенсибилизация наблюдается и в модельных системах — смеси цистин+ -Ьтриптофан и цистин+тирозин, причем квантовый выход сенсибилизации достигает 0,02. [c.265]

В статье II Денюэлем были уже рассмотрены основные реакции карбоксильных и амимных групп аминокислот, а также некоторые специфические реакции кислых, основных, ароматических, окси- и серусодержащих аминокислот. Химические реакции белков, очевидно, аналогичны реакциям этих функциональных трупп и лишь в незначительной степени изменяются с изменением структуры белка. По этой причине многие модельные реакции, проводимые на аминокислотах с целью определения специфичности белковых реагентов, в этой статье не упоминаются. Многообразные функциональные группы различных белков сгруппированы Тристрамом в таблицы (статья III), и содержание их можно сравнивать с количеством введенного реагента. Здесь вряд ли стоит повторять сведения о химическом строении этих групп. [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология