Тирозин, Цистеин, Цистин

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

При изучении реакции восстановления аминокислот алюмогидридом лития было установлено, что некоторые аминокислоты, такие, как аланин, р-аланин, а-аминомасляная кислота, а-амино-изомасляная кислота, валин, норвалин, изовалин, лейцин, изолейцин, норлейцин, метионин, саркозин, пролин, триптофан, фенилаланин, этионин могут непосредственно восстанавливаться до аминоспиртов, тогда как другие, к которым относятся глицин, серин, треонин, оксипролин, аспарагиновая, глутаминовая, а-аминоадипиновая кислоты, орнитин, лизин, гистидин, цистеин, цистин, тирозин, аргинин, могут восстанавливаться только в виде эфиров или эфиров их К-ацетилпроизводных [100]. [c.36]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Для получения ДНФ-цистеиновой кислоты и различных монопроизводных цистеина, цистина, гистидина, лизина, орнитина и тирозина отсылаем читателя к упомянутому обзору Бизерте [156] растворимость в воде создает особые трудности. [c.414]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Аланин. — Аргинин. — Аспарагиновая кислота. — Валин. — Гистидин. — Глицин (гликокол). — Глутаминовая кислота. — Изолейцин. — Лейцин. — Лизин. — Метионин. — Серин. — Тирозин. — Треонин. — Триптофан. — Фенилаланин. — Цистеин. — Цистин. [c.389]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Серии, треонин Цистеин Цистин Метионин Фенилаланин Тирозин [c.107]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

В качестве а-ациламинокомпоиентов нашли применение ацильные производные глицина, аланина, цистина, цистеина, тирозина, триптофапа и фенилаланина. Гидроксильная группа тирозина должна быть при этом защищена [370]. Выходы ациль-йых производных ди- и трипептидов обычно составляют 60- 80%. Были получепы также амиды лизергиновой кислоты [371]. [c.277]

N-хлоропроизводные могут также образоваться при опрыскивании 1%-ным раствором лирели-бутилгипохлорита [Org. Syn. 32, 1-20] в 1щклогексане, а затем 1 %-ным раствором крахмала в 1%-ном KI. Чувствительность для различных аминокислот варьирует. Метионин, цистеин, цистин и тирозин практически совсем не обнаруживаются. [c.391]

S) Выделение ДФН-аминокислот из продуктов полного гидролиза. Гидролизат разбавляют так, чтобы он стал 1 н. по соляной кислоте. 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром [160, 161] и в присутствии гистидина 5 раз этилацетатом экстракты трижды промывают 0,1 н. соляной кислотой. Затем объединяют, с одной стороны, все экстракты (фракция А растворимые в эфире ДНФ-аминокислоты н динитрофенол) и, с другой стороны, водную фазу с промывными водами (фракция Б свободные аминокислоты и растворимые в кислоте динитрофенилпроизводные, такие, как ДНФ-аргинин, ДНФ-цистеиновая кислота, моно-ДНФ-производные цистеина, цистина, гистидина, лизина, орнитина и тирозина если экстракцию проводили только эфиром, то в этой фракции можно обнаружить также часть дп-ДНФ-гистидина). [c.415]

Клэмп и Хок [138] изучили окисление аминокислот перйодатом для выяснения применимости этого метода при исследовании структуры гликопротеинов и гликопептидов. Они нашли, что все а-аминокислоты окисляются перйодатом, но с разными скоростями серин, треонин, цистеин, цистин, метионин, пролин, оксипролин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются особенно быстро. Скорость окисления зависит от pH и, как правило, выше в щелочной среде. Показано, что цистеин, цистин, метионин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются перйодатом, даже когда они замещены по карбоксильной и аминогруппе, как в полипептидной цени. [c.155]

Продукт присоединения X устойчив к нагреванию (100° С, 15 мин) и к действию кислот (6 н. соляная кислота), но расщепляется при обработке 0,1 н. раствором NaOH. 5-Цистеин включается при облучении в поли-U и РНК, в меньшей степени — в поли-С, поли-dT и ДНК. Включение резко уменьшается в случае двухспиральных полинуклеотидов. Урацил при облучении (253,7 ммк) способен также связываться с глицином, серином, фенилаланином, тирозином, триптофаном, цистином, метионином, гистидином, аргинином и лизином. Наибольший процент связывания обнаружен для цистеина, тирозина и фенилаланина Характер связи (за исключением цис. -еина) не установлен. [c.637]

Аминокислотный состав белков мицелия пеницилла в качественном отношении не зависит ни от среды, на которой развивается гриб, ни от возраста мицелия. Однако количество отдельных аминокислот значительно изменяется в ходе развития пеницилла, оно также зависит от состава среды. Всего в мицелии гриба определено 12 аминокислот (цистеин + цистин, лизин, гистидин, аргинин, гликокол, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, аланин, тирозин, валин, фенилаланин, лейцин). Изменение содержания указанных аминокислот в гидролизатах белка мицелия Р. hrysogenum в ходе развития гриба приведено в табл. 82. [c.358]

Н) и одну из циклических аминокислот — фенил-аланин. К группе ионогенных аминокислот относятся аргинин, лизин, гистидин, боковые цепи которых несут положительный заряд, и аспарагиновая и глутаминовая, несущие отрицательный. Аргинин и лизин являются диамино-монокарбоновыми кислотами, а аспарагиновая и глутаминовая — моноамино-дикарбоновыми. В последних, соответственно, V и б-СООН-группы могут быть амидирова-ны и в белке частично содержатся остатки амидов — аспарагина и глутамина. Далее идет группа аминокислот, обладающих полярностью, но неионогенных. Сюда относятся оксиаминокисло-ты — серии и треонин циклические — тирозин, содержащий фенольную гидроксильную группу, триптофан и уже названный фенил-аланин. Группа серосодержащих аминокислот включает цистеин, цистин и метионин, а иминокислот — пролин и окси-пролин. [c.23]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Классификация аминокислот. Аминокислоты в зависимости от строения радикала делятся на ациклические, имеющие незамкнутый, и циклические, имеющие замкнутый углеродный радикал. В зависимости от количества функциональных групп (-МНз -СООН) ациклические аминокислоты делятся на моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые. диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые кислоты. Отдельные ациклические аминокислоты могут содержать оксигруппу (-ОН) или сульф-гидрильную группу (-ЗН). Они называются оксикислотами (серии, тирозин) или серосодержащими аминокислотами (цистеин, цистин, метионин). [c.232]

Второй важный путь синтеза заменимых аминокислот осуществляется в результате превращений неза 1еинмых (также некоторых заменимых) аминокислот. Так, например, гликокол может образоваться из треонина и нз серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. Животный организм может синтезировать и некоторые незаменимые аминокислоты, но только при условии наличия соответствующих им а-кислот. Однако он не способен синтезировать а-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам. [c.271]

При окислении надмуравьиной кислотой остатки цистеина или цистина превращаются в стабильную цистеиновую кислоту, остаток метионина — в стабильный метионинсульфон, а тирозин и триптофан полностью разрушаются. [c.165]

Разработана технологическая схема производства -аминокислот тирозина, гистидина, лизина, аргинина, цистина, цистеина и глутаминовой кислоты. [c.383]

Амиды моноаминодикарбоновых кислот Аспарагин Глутамин Диаминомонокарбоновые Аргинин Лизин Серусодержаш,ие Цистеин и цистин Метионин Ароматические аминокислоты Фенилаланин Тирозин [c.12]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Гликоколь Алаынн. . Валин. . Лейцин. . Изоленции П[)олин. Фенилаланин Цистин (1/л) Цистеин. . Аргинин. . Гисткдип. . Лизин. . . Аспарагиновая кислота. . Глутаминовая кислота. . Серин. . . Треонин. . Тирозин. . Триптофан. Метионин. Оксипролин Оксилизин. [c.704]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Сорбент — 10% апиезона М на хромосорбе W. 1 — аланин 2 — треонин 3 — глицин 4 — серин 5 — валин в — лейцин 7 — изолейцин — цистеин 9 — оксипролин 10— пролин 11—метионин 12 — внутренний стандарт — орнитин 73 — гистидин 14 — аспарагиновая кислота 15 — фенилаланин 1в — лизин 11 — тирозин 1В — глутаминовая кислота 19 — аргинин 20 — внутренний стандарт — транексамовая кислота 21 — триптофан 22 — цистин 23 — внутренний стандарт — бутилстеарат [c.24]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология