Аутолиз

ПАНКРЕАТИН — экстракт поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, подвергшейся аутолизу (самоперевариванию). П. содержит ферменты поджелудочной железы панкреатическую амилазу, липазу, карбокси-пептидазу, трипсин и химотрипсии. Медицинский П.— желтоватый порошок с характерным запахом, малорастворим в воде, нерастворим в спирте. В продажу поступает в виде таблеток, порошков с наполнителями — сахарозой или лактозой. Применяется в медицине при рас- [c.185]

Активность трипсина проявляется при pH 7—9 по отношению к некоторым синтетическим субстратам оптимальная активность трипсина наблюдается при pH 7,8 [128]. В этих пределах значений pH фермент легко претерпевает аутолиз максимальная стабильность фермента наблюдается при pH 2,3 н 30° [228]. Трипсин более устойчив в присутствии субстрата. Найдено, что раствор трипсина при pH 7,9 и 26° теряет 50% активности за 30 мин в отсутствие Са + и полностью инактивируется за 6 час [125]. Инактивирование фермента в значительной степени замедляется в присутствии Са + [31, 77, 125]. Так, в указанных выше условиях, но в присутствии 0,01 моля потеря активности составляет всего 5% за 8 час. [c.180]

Автоклавы лабораторные 1 — 23 1 — 696 Автолиз — см. Аутолиз Автолы 1 — 25 [c.551]

Этот тест относится к наиболее распространенным методам оценки жизнеспособности клеток непосредственно во время опыта. Результаты исследования позволяют оценивать мгновенные повреждения (например, при замораживании и оттаивании клеток) или повреждения, прогрессирующие в течение нескольких часов. Их количественная оценка может быть затруднена вследствие потери погибших клеток из-за открепления от субстрата или аутолиза. [c.269]

При температуре холодильника ферментативные процессы резко замедляются поэтому по сравнению с фиксацией при комнатной температуре процессы аутолиза сильно подавляются. [c.34]

При анализе секционного материала необходимо учитывать резкое снижение концентрационного градиента между кровью и тканями в процессе аутолиза через 12— 24 ч после смерти. Поэтому аутопсию с целью исследования фармакокинетики препаратов следует проводить вскоре после смерти. [c.104]

Посевы культивируют при 37 °С в атмосфере с 10 % СО2. Гонококк дает рост обычно через 24 ч в виде мелких колоний, напоминающих росу, бесцветных или слегка желтоватых. Края колонии ровные, поверхность блестящая и гладкая. Характерным признаком является ранний аутолиз центральной части колоний. [c.122]

Тушитель является пептидом, поэтому представлялось вероятным, что аутолиз при pH = 4 отщепит его от белка, не разрушив саму молекулу тушителя в противоположность этому при pH = 6,5 тушитель будет разрушаться. Такие результаты соответствовали бы связи тушителя с внутриклеточными белками. [c.214]

Автолиз, аутолиз (от греч. autos — сам и греч, lysis — разложение, распад) — самораспад содержащихся в организме веществ (белков, углеводов, жиров) под действием ферментов, имеющихся в его клетках. А. наблюдается при отмирании клеток под воздействием низких температур, высушивания, некоторых ядовитых веществ (толуола, хлороформа). А. протекает также при некоторых производстпен-ных процессах (созревание теста, силосование кормов). [c.5]

Трипсин стабилизируется также ацнлированием [246]. Поскольку молекула трипсина содержит 13 лизиновых остатков и только 2 аргининовых остатка [128], которые образуют потенциально способные гидролизоваться при аутолизе связи, лри ацилировании -аминогрупп лизиновых остатков связи, в которых участвуют эти остатки, становятся устойчивыми к гидролизу. Таким образом, ацилирование уменьшает количество чувствительных к гидролизу связей и тем самым повышает гидролитическую устойчивость фермента. [c.180]

При оптимальной величид1е pH химотрипсин устойчивее трипсина, но в концентрированном растворе при, рН 7,8 он претерн вает аутолиз без потери активности, превращаясь в две новые формы р- и -у-химотрипсины. [c.199]

При активировании химотрипсиногена трипсином, в ходе которого наблюдается также аутолиз или действие химотрипсина на. химотрипсиноген, помимд ожидаемого гидролиза связи —Тир.Тре— происходит разрыв связей —Лей.Сер— и —Асп(ЫН2).Ала—, т. е. связей, образованных остатками, не содержащими боковых цепей ароматического характера. Таким образом, связь —Тир.Тре— представляет собой единственную связь, в которой участвует аминокислота с ароматическим заместителем в боковой цепи, хотя белок содержит четыре остатка тирозина, шесть остатков фенилаланина и шесть остатков триптофана. Это является еще одним доказательством устойчивости нативного белка к ферментативному гидролизу. [c.203]

Максимальная активность пепсина по отношению к большинству синтетических субстратов наблюдается при pH 4. В случае белковых субстратов и синтетических субстратов с последовательно расположенными ароматическими аминокислотными остатками, например ацетилфенилаланилфенил-аланина, максимальная активность пепсина проявляется при pH г 2. Однако при такой высокой кислотности среды пепсин вследствие аутолиза неустойчив. Пепсин максимально устойчив при pH 5—6,5 и быстро денатурируется при рНб. [c.207]

Токсическое действие. Оказывает общетоксическое действие. Проникает через кожу. Повреждает печень и почки. Сильный гемолитик расщепляет НЬ на глобин и гем, который далее окисляется до гемина по механизму неферментативного аутолиза с образованием свободных радикалов. Вызывает изменение механических свойств крови (текучести, вязкости) и, следовательно, — нарушение кровотока и микроциркуляции. Оказывает сильное раздражающее действие на слизистые глаз и верхних дыхательных путей. Вызывает ожоги кожи. Нарушает иммунный гомеостаз. Кумулятивное действие выражено слабо. [c.621]

Вышеописанные операции обычно не приводят к цели, когда из тканей хотят извлечь ферменты, прочно связанные со структурными элементами клетки. В этих случаях извлечение ферментов из тканей может быть достигнуто лишь в результате разрушения клеточных структур. Последнее достигается растиранием ткани с кварцевым песком (метод, предложенный Манассеиной) или в специальных приборах — гомогенизаторах, применением прессования под большим давлением (метод Бухнера, предложенный им для получения дрожжевой зимазы), аутолиза ткани (самопереваривания), мацерации (метод Лебедева) и др. [c.126]

Аутокатплитические реакции 1—335 Аутолиз 1—336 Аутооксидация 1 — 337 Афиллин 1—337, 116 Аффинаж 4 — 79 Аценафтен 1—338 2—386 Ацетазоламид — см. Диакарб Ацетали 1—338 Ацетальдегид 1—339, 139 Ацетальдоль 1 — 142 Ацетальфосфатиды — см. Фосфатиды Ацетамид 1 —340, 167 [c.554]

П. — сложный белок — гликопротеид, мол. в. 108 000—127 ООО, в состав к-рого, помимо аминокислот, входит до 1,5% гексоз. П. растворим в воде при pH ниже 5 и выше 9 плохо растворим при средних значениях pH. Ирп pH 2, 3—3,0 водные р-ры П. весьма устойчивы, в нейтральных р-рах П. подвергается быстрому самопсревариванию (см. Аутолиз). В крови животных и человека П. находится в форме неактивного предшественника и л а з м и н о г е п а (и р о-ф и б р и н о л и 3 и н а), к-рый под действием ряда факторов, присутствующих в крови и различных тканях, превращается в П. В частности, превращение плазминогена в II. катализируется самим Н. (автокатализ), а также трипсином и уроки на- [c.22]

АУТОЛИЗ (автолиз) — процесс самопереварива-ния и растворения тканей, при к-ром происходит распад сложных веществ (белков, углеводов, жиров [c.168]

Авитаминозы 595 Авогадро аакон 2.3 Авогадро число 2.Э Автогезия — см. Аутогемия Автоклавы лабораторные 23, 696 Автолиз — см. Аутолиз Автолы 25 [c.615]

Трипсин получен в кристаллическом виде в 1932 г. Изоэлектрическая точка трипсинов из различных источников лежит при pH 10,2—10,5 рН-оптимум фермента колеблется в пределах pH 8—9. Как и для трипсиногена, С-концевой остаток трипсина не установлен но определена последовательность аминокислот с N-конца Пе—Val—Gly. Активный центр трипсина содержит остатки серина и гистидина. Трипсин устойчив нри pH 3. Характерной особенностью бычьего трипсина является сильная тенденция к аутолизу при pH более 5 В результате аутолиэа молекула трипсина распадается на ряд небольших фрагментов с потерей ферментативной активности [c.305]

Ферментативная активность полученных конъюгатов по отношению к низкомолекулярным субстратам оказалась близкой к активности исходного фермента, устойчивость к термоинактивации и аутолизу была повышена, а способность к взаимодействию с высокомолекулярным ингибитором — снижена. Таким [c.170]

Причина посмертных изменений клетки чаще всего связана с активацией некоторых внутриклеточных ферментов. Под их воздействием в клетке происходит аутолиз (от греч. autos — сам, lysis — растворение), т. е. саморастворение тканей. Вследствие накопления в клетке низкомолекулярных соединений через клеточную мембрану возрастает диффузия воды. Клетка набухает, теряет свою форму и структуру. [c.66]

Ферменты бактерий. Ферменты распознают соответствующие им метаболиты (субстраты), вступают с ними во взаимодействие и ускоряют химические реакции. Ферменты являются белками, участвуют в процессах анаболизма (синтеза) и катаболизма (распада), т.е. метаболизма. Многие ферменты взаимосвязаны со структурами микробной клетки. Например, в цитоплазматической мембране имеются окислительно-восстановительные ферменты, участвующие в дыхании и делении клетки ферменты, обеспечивающие питание клетки, и др. Окислительно-восстановительные ферменты цитоплазматической мембраны и ее производных обеспечивают энергией интенсивные процессы биосинтеза различных структур, в том числе клеточной стенки. Ферменты, связанные с делением и аутолизом клетки, обнаруживаются в клеточной стенке. Так называемые эндоферменты катализируют метаболизм, проходящий внутри клетки. Экзоферменты выделяются клеткой в окружающую среду, расщепляя макромолекулы питательных субстратов до простых соединений, усваиваемых клеткой в качестве источников энергии, углерода и др. Некоторые экзоферменты (пенициллиназа и др.) инактивируют антибиотики, выполняя защитную функцию. [c.45]

Репликация ДНК происходит в три этапа инициация, элонгация, или рост цепи, и терминация. Образовавшиеся в результате репликации две хромосомы расходятся, чему способствует увеличение размеров растущей клетки прикрепленные к цитоплазматической мембране или ее производным (например, ме-зосомам) хромосомы по мере увеличения объема клетки удаляются друг от друга. Окончательное их обособление заверщается образованием перетяжки или перегородки деления. Клетки с перегородкой деления расходятся в результате действия аутоли-тических ферментов, разрушающих сердцевину перегородки деления. Аутолиз при этом может проходить неравномерно делящиеся клетки в одном участке остаются связанными частью кле- [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология