Серотонин окисление

В животном организме обнаружено энзиматическое окисление триптофана в 5-окситриптофан, из которого путем декарбоксилирования образуется 5-окситриптамин или серотонин (стр. 336). Это вещество вызывает сосудосуживающий эффект. Серотонин, кроме того, вызывает сокращение бронхиол и каким-то образом поддерживает тонус нервной деятельности на нормальном уровне. Введение антиметаболитов серотонина вызывает эпилептоидные судороги у животных. [c.354]

В животном организме обнаружено энзиматическое окисление триптофана в 5-окси-триптофан, из которого путем декарбоксилирования образуется 5-окситриптамин или серотонин (стр. 355). [c.374]

Реакция биохимического декарбоксилирования (расщепление аминокислот до аминов) является общей для многих аминокислот. Так, например, гистидин превращается в гистамин (стр. 572), триптофан путем одновременного окисления — в серотонин — 5-окси-3-(2-аминоэтил)-индол (стр. 553). [c.271]

Источники и пути расходования аминокислот. Основные источники аминокислот 1) переваривание белков и всасывание аминокислот 2) внутриклеточный протеолиз белков (катепсины) 3) образование заменимых аминокислот. Пути потребления аминокислот 1) синтез пептидов и белков (основной путь) 2) синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин) 3) синтез углеводов (глюконеогенез) с использованием углеродных скелетов аминокислот 4) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот 5) окисление до конечных продуктов с выделением энергии. [c.243]

Серотонин, или 5-окситриптамин, — образуется при окислении и декарбоксилировании триптофана [c.67]

Биогенные амины катехоламины и гистамин стимулируют фотофосфорилирование, Серотонин не проявляет активности в этих реакциях. Максимальная стимуляция синтеза АТФ (в 2 раза) катехоламина наблюдалась при концентрациях 10 М. Как уже отмечалось, примерно в тех же концентрациях повышал скорость фотофосфорилирования и ацетилхолин. При использовании дофамина в присутствии кислорода воздуха синтез АТФ повышается слабо, но при отсутствии (откачивании воздуха) наблюдается стимуляция, сравнимая с действием других катехоламинов. Это может быть связано с тем, что в присутствии кислорода дофамин легко превращается в окисленные продукты. Это, вероятно, и приводит к снижению активности. [c.30]

Электрохимический детектор находит применение в анализе катехоламинов, серотонина, ацетилхолина и их метаболитов, нейропептидов, ряда ледарственных препаратов. Его можно использовать для анализа фенолов, ароматических аминов, тиоспиртов, аскорбиновой кислоты, мочевой кислоты и других веществ в режиме окисления. В режиме восстановления им можно детектировать хиноны, нитросоединения, металлоорганические и другие соединения. [c.157]

Онсииидол . иногда можио получить окислением соответствующим образом замен енных гидрохинонов, что, наиример, иллюстрируется последней стадией синтеза серотонина (4) 181. [c.103]

Оксииидолы иногда можно получить окислением соответствующим образом замеи1енных гидрохинонов, что, например, иллюстрируется последней стадией сннтеза серотонина (4) 18]. [c.103]

К числу процессов обмена триптофана в организме человека относятся превращения триптофана в никотиновую кислоту через кинуренин и окисление и декарбоксилирование триптофана с образованием 5-окситриптамина (серотонина) (стр. 201). В нормальных условиях на долю каждого из этих процессов приходится лищь несколько процентов всего подвергающегося превращению в организме триптофана. [c.481]

Триптофан, или Р-индолил-а-аланин — одна из незаменимых аминокислот (стр. 247), получающаяся при энзиматическом гидролизе белка с помощью фермента трипсина (отсюда и название аминокислоты). При обычном кислотном гидролизе белка триптофан обнаружить не удается, так как он расщепляется на индол и аланин. Под влиянием ферментативного окисления и декарбоксилирования триптофана в организме образуется 5-окситриптамин, известный под названием серотонина [c.340]

Ферментативная активность церулоплазмина была впервые описана Холмбергом и Лоуреллом [46], которые показали, что это единственный фермент, катализирующий окисление полиаминов и полифенолов в плазме. Катализируемая церулоплазмином реакция окисления п-фенилендиамина и других аналогичных соединений используется обычно для количественного определения белка в растворе [31, 47, 48]. Однако не было замечено, чтобы церулоплазмин играл сколь-нибудь существенную физиологическую роль при окислении таких важных биологических субстратов, как адреналин, норадреналин, серотонин, катехоламин или допамин [49]. [c.369]

У ниаламидных крыс, в противоположность резерпиновым , происходило устойчивое накопление серотонина и катехоламинов с возможным усилением катаболических процессов, но без появления достаточно большого количества окисленных метаболитов серотонина, что ослабляло триггерный механизм организации ПФС. По-видимому, это и было причиной того, что при всех изученных нами функциональных состояниях у подопытных животных развивалось общее повышение протеоли- [c.37]

К числу эндогенных защитных соединений помимо тиолов авторы гипотезы относят биогенные амины — серотонин, гистамин, дофамин, норадреналин, адреналин. Их противолучевая активность хорощо известна, однако ранее эти вещества практически не были изучены в качестве возможных участников опосредованного действия вводимых в организм радиозащитных соединений. В качестве эндогенных сенсибилизаторов радиационного воздействия рассматриваются продукты перекисного окисления липидов, главным образом гидроперекиси и перекиси ненасыщенных высщих жирных кислот. Предполагается, что радиопрофилак-тические агенты инактивируют эндогенные радиосенсибилизаторы,, подавляя таким образом активность систем, способных участвовать в развитии первичных лучевых процессов. [c.289]

Иллюстрацией взаимодействия биогенных аминов с липидными перекисями и связанного с этим снижения их сенсибилизирующего действия могут служить эксперименты с облученными растворами каротина в олеиновой кислоте. Как указывалось ранее, липидные перекиси, присутствующие в растворе, усиливают радиолиз каротина за счет непрямого механизма поражения. Добавление в эту систему аминов, например серотонина и дофамина, в значительной степени предотвращает радиосенсибилизирующее действие липидных перекисей. В опытах с микросомами было показано, что биогенные амины препятствуют накоплению продуктов перекисного-окисления липидов в процессе окисления, протекающего в микросомах слизистой тонкой кишки, т. е. в радиочувствительной системе. Это касается как НАДФН, так и аскорбат-зависимого перекисного окисления липидов. Дальнейший анализ показал, что в этих условиях биогенный амин — серотонин — ингибирует НАДФН-цитохром с-редуктазу, т. е. начальное звено в цепи НАДФН-зависимого транспорта электронов. [c.294]

В зависимости от специфичности к субстрату различают А- и В типы моноаминооксидаз. А тип преимущественно использует адреналин, норадреналин и серотонин, тогда как В-тип - другие моноамины, в том числе триптамин и метилгистамин. Оба типа фермента в равной мере PI с высокой скоростью катализируют дезаминирование и окисление тирамина и дофамина. Скорость реакций с участием моноаминооксидаз зависит от pH. [c.76]

Серотонин ингибирует рост опухолей в клубнях картофеля и способен выполнять функцию протектора против УФ- и X-лучей. Механизм защиты пока не выяснен. Однако установлено, что серотонин легко окисляется на свету, и продукты его окисления могут стабилизировать мембрану. Механизм такой фотозащиты у клеток дрожжей состоит в связывании серотонина с ДНК, что ведет к повышению выживаемости клеток на 50 % по сравнению с контролем. Обработка серотонином при последующем Х-облучении в 400 рад полностью со- [c.123]

Витамин С участвует в реакциях гидроксилирования в биосинтезе коллагена, серотонина и норадреналина в организме животных. И все же очень важна его роль там, где он главным образом и синтезируется, а именно в хлорофиллсодержащих растениях. В некоторых из них аскорбиновая кислота содержится в довольно больших количествах, а скорость ее синтеза в прорастающих семенах очень высока. Несмотря на это, о роли витамина С в процессе метаболизма известно очень мало, за исключением того, что он необходим для синтеза ксантофилла, некоторых ненасыщенных жирных кислот (окисление жирных кислот), а также, возможно, участвует в транслокации, упомянутой выше. Ключ к решению вопроса о роли аскорбиновой кислоты в процессе метаболизма у животных может быть найден, исходя из результатов анализа ее тканевого распределения. Проанализированные животные ткани содержат следующие количества витамина С (в убывающем порядке) надпочечники (55 мг%), гипофиз и лейкоциты (белые кровяные клетки), мозг, хрусталики глаз и поджелудочная железа, почки, селезенка и печень, сердечная мышца, молоко (женское 3 мг%, коровье 1 мг%), плазма (1 мг%). В большинстве этих тканей функция витамина С заключается в поддержании структурной целостности посредством участия в биосинтезе коллагена. Во- [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология