Белковые вещества практическое использование

Вы познакомились с основными приемами и способами модификации генома микробных, растительных и животных клеток. Для биотехнологии большое значение представляет создание суперпродуцентов на основе микробных и растительных клеток, способных синтезировать любые белковые вещества, имеющие практическое значение. Генная инженерия дает возможность не только создания новых, отсутствующих в природе продуцентов целевых продуктов, но и существенного увеличения эффективности уже существующих производств. Например, способом повышения продуктивности того или иного продуцента является амплификация, т е. увеличение числа копий генов, кодирующих целевой продукт. Можно еще раз подчеркнуть огромные возможности генной инженерии для создания вакцин на основе синтетических антигенов, трансгенных растений с заранее заданными свойствами, а также транс-генных животных. В дополнение следует отметить использование методов генной инженерии в диагностике некоторых заболеваний, например вирусных инфекций, а также для лечения ряда наследственных заболеваний. В связи с этим появился даже новый термин генная терапия. Для лечения наследственных болезней необходимо дефектный ген заменить на нормально функционирующий. В качестве векторов обычно используют РНК-ретровирусы, которые вводятся в стволовые клетки костного мозга. [c.507]

Гидролиз и последующее исследование аминокислотного состава образующихся продуктов являются основным методом изучения строения белковых веществ. Гидролиз синтетических полиамидов находит практическое применение при использовании отходов их производства. Эти отходы гидролизуют до мономеров или низкомолекулярных полимеров и снова используют для синтеза полиамидов. [c.267]

Еще в 70-х годах прошлого столетия Д. И. Менделеев начал изучать вопрос о возможности использования азота воздуха для питания растений. Он писал Вопрос о способах превращения азота воздуха в почвенные азотистые соединения, или в ассимилируемый азот, способный поглощаться растениями и давать в них сложные (белковые) вещества, составляет один из таких вопросов, которые представляют великий теоретический и практический интерес . [c.43]

Значению каталитических процессов в живой природе и их практическому использованию будет уделено в настоящей книге, естественно, особое место. Однако необходимо сразу же подчеркнуть, что из всех известных видов катализа наиболее эффективным и рациональным является ферментативный катализ, осуществляемый белковыми веществами. [c.21]

Практическое использование белков. Белковые вещества находят широкое применение, особенно в производстве продовольственных и промышленных товаров. [c.339]

Научно-технический прогресс в области биотехнологии белковых веществ и ферментов должен в перспективе до 2000 года привести к качественному и количественному росту производства этих продуктов в нашей стране. Это позволит практически ликвидировать дефицит белка в кормах для животноводства и добиться нового прогресса в органическом синтезе и пищевой промышленности за счет использования новых эффективных ферментных препаратов. [c.137]

С различными химическими группами. Основной метод, использованный Ландштейнером для этой цели, заключается в диазотировании белков различными диазосоединениями. Подобный метод имеет следующие преимущества 1) практически все вещества обладают способностью образовывать диазопроизводные, и, следовательно, таким способом можно присоединять к белковой молекуле любые желаемые группы 2) комплексирование диазо-соединепий с белками происходит при 0° в слегка щелочном растворе (рП9), т. е. в условиях, при которых большинство белков не денатурируется. При помощи этого метода удалось получить весьма интересные данные некоторые из этих данных будут изложены ниже. [c.331]

Для повышения эффективности сорбции может быть также использована модификация носителя гидрофобными соединениями. Связывание фермента с такими носителями обеспечивается за счет гидрофобных взаимодействий между модификатором и неполярными участками на поверхности белковой глобулы. При этом способе иммобилизации применяются те же носители, которые используются при гидрофобной хроматографии белков. В первую очередь к ним относятся различные агарозы, ковалентно модифицированные гидрофобными группами (алкильными, фенильными и т. п.). На конце такой гидрофобной ножки может присутствовать также и заряженная группа, благодаря чему обеспечивается взаимодействие с ферментом одновременно за счет электростатических и гидрофобных сил (рис. 4, в). При таком многоточечном связывании сорбция многих ферментов протекает практически необратимо. Эффект многоточечного связывания достигается также при использовании полисахаридных носителей, модифицированных танином — природным дубящим веществом, содержащим большое число фенольных групп. Танин может быть ли о адсорбирован на носителе, либо связан с ним химически. Удерживание фермента на [c.53]

Вопрос об использовании белковых веществ растительного происхожедния начинает приобретать все большее практическое значение для ряда отраслей промышленности пластмасс, фанерной, клееваренной, лакокрасочной, искусственного волокна и др. [c.462]

Давно был известен факт, что фенол является хорошим растворителем для белковых веществ (казеина, клея и т. д.) и этот факт впоследствии был использован для практических целей. При получении термопластичных материалов путем растворения белков в феноле (или в крезолах) с последующей обработкой формальдегидом предполагалось, что одновременное воздействие последнего на фенол и белки даст возможность получить новый более эластичный и водостойкий продукт по сравнению с чисто белковыми пластиками. Исходя из этого положения, Пабст, например, рекомендовал вводить при получении галалита феноло-альдегидные смолы. Гольдсмит получал термопластичную массу путем смешения казеина или желатины с формальдегидом, Р-нафт олом и дру-рими веществами. Фруд разработал рецептуру для получения масс, пригодных для облицовки полов, причем в качестве исходных материалов рекомендовал волокнистые материалы, феноло-альдегидные смолы, белки и другие вещества. Сато получил, термопластичные материалы из растительных белков в комбинации с фенолом и формальдегидом. Композиция, полученная на основе искусственных смол и богатых фосфором белков — сои и яичного желтка, была предложена Франком для производства граммофонных пластинок. Смолы, изготовленные с добавкой желатины, находят применение в качестве цементирующего вещества для слоистого (безосколочного) стекла. С целью уменьшения хрупкости и увеличения эластичности фенольной смолы Штокгаузен вводил в нее желатину. [c.498]

Химическая модификация белков производилась в трех направлениях 1) изменения активности или физических свойств белков, с тем чтобы сделать их более пригодными для использования в медицине или в промышленности 2) установления структуры групп, обусловливающих биологическое действие белков 3) получения специфических производных белков для сравнительного исследования физических или биологических свойств неизмененного белка, в частности для иммунологических исследований. Первая из этих трех задач — практическая — имеет большое историческое значение и продолжает играть важную роль при приготовлении биологических препаратов и в технологии получения белков. Некоторые вопросы, касающиеся приготовления и свойств токсинов и вакцин, будут рассмотрены в отдельных статьях следующих томов настоящего сборника. Данные о применении для указанной цели формальдегида суммированы в обзоре Френча и Эдсалла [1]. Образование поперечных связей в белковых веществах в промышленных условиях рассмотрено Бьоркстеном [2]. В обзоре Густавсона [3] изложены результаты исследования связи между характером белков и химическими процессами при дублении. Процессы, используемые для видоизменения белков с целью их промышленного применения, в принципе сходны с описываемыми ниже реакциями белков. Различие заключается лишь в том, что в промышленности используются более жесткие условия обработки и в меньшей степени заботятся о специфичности протекания реакции. Несмотря на практическое значение этих вопросов, они в дальнейшем изложении рассматриваться больше не будут. [c.269]

Очень важной особенностью протеиназ является выборочный (селективный) характер их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Так, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных фен и лей трипсин—арг и лиз-, химотрипсин—ароматическими аминокислотами папаин—арг, лиз и фен и т. д. В результате индивидуальный белок под действием определенной пептидил-пептидогидролазы расщепляется всегда на строго ограниченное число пептидов. Это находит практическое использование при определении первичной структуры белков и имеет огромное значение для регуляции обмена веществ, так как многие продукты селективного гидролиза белков обладают высочайшей биологической активностью именно этим путем из проферментов возникают ферменты, из предшественников гормонов—гормоны и рилизинг-факторы и т. п. Причина избирательного действия пептидпептидогидролаз заключается в том, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.131]

Книга, предлагаемая вниманию читателей, посвящена новому перспективному методу пептидного синтеза с использованием нерастворимых полимерных носителей и представляет собой первую в мировой литературе монографию по этому вопросу. Важность работ по совершенствованию методов пептидного синтеза очевидна. От умения химиков быстро, надежно и эффективно синтезировать достаточно длинные пептидные цепи зависит как возможность воспроизведения природных пептидно-белковых структур, так и возможность получения практически неограниченного числа их разнообразных аналогов. Этим, в свою очередь, определяются уровень и темп исследований в области изучения ферментов, антител, больших групп гормонов, антибиотиков, биотоксинов и множества других биологически важных и физиологически активных веществ пептидно-белковой природы. [c.5]

После удаления нуклеиновых кислот в растворе могут остаться капсульные камедеподобные углеводы. Это создает трудности при использовании обычных методов осаждения белков. В присутствии этих веществ невозможно применение сульфата аммония и других методов фракционного осаждения. Лучше полностью осадить белок в надежде, что камедеподобные вещества останутся в растворе. Практически весь белок можно осадить при 80%-ном насыщении сульфатом аммония (разд. 3.3) или 55%-ной концентрации ацетона (разд. 3.4). В случае использования сульфата аммония для осаждения белка может понадобиться скоростное центрифугирование. Но даже после этого растворенный белковый осадок содержит вещества, снижающие воспроизводимость результатов при работе на колонке или при использовании других методов фракционирования. [c.50]