Метод Сведберга

Они были одними из первых методов получения коллоидных систем. М,ежду двух электродов, состоящих из металла, который необходимо измельчать, и погруженных в воду или водный раствор, пропускается ток при напряжении около 100 В, так что возникает электрическая дуга при силе тока порядка нескольких ампер. При этом около электродов образуется облачко коллоидно-измельченного металла или его оксида. Предложенный Бредигом (1898 г.) метод имеет тот недостаток, что сопряжен с интенсивным разогреванием раствора, из-за чего он неудобен для диспергирования в органических жидкостях, которые разлагаются при высоких температурах. Кроме того, при диспергировании в водных растворах с помощью этого метода идут интенсивные процессы электролиза, приводящие к образованию вторичных продуктов. Указанных недостатков в какой-то мере удается избежать при использовании метода Сведберга, в котором питание дуги осуществляется с помощью высокочастотного переменного тока, получаемого, например, от катушки Румкорфа. [c.14]

Еще более резкие локальные изменения давления возникают в колебательном разряде конденсированной искры высокого напряжения в межэлектродном пространстве. Современная разработка этого электрического метода (Сведберг, 1905 г.), названного электрогидравлическим эффектом, позволяет диспергировать твердые минералы (при V гьг 50 кВ) ее используют также для обеззараживания осадков сточных вод. Другой электрический метод (Бредиг, 1898 г.) основан на образовании вольтовой дуги между электродами из диспергируемого металла, помещенными в воду. Сущность метода заключается в распылении металла электрода в дуге, а также в конденсации паров металла, образующихся при высокой температуре. Поэтому электрический способ соединяет в себе черты диспергационных и конденсационных методов. [c.23]

Вычисление функции распределения на основании кумулятивной кривой (кривой накопления осадка) требует в данном случае несколько иного подхода по сравнению с тем, что мы имели при обычных расчетах кривых оседания, а также сравнительно с методом Сведберга, использовавшего оптическую центрифугу и ультрацентрифугу Как известно, [c.23]

Особенности белков связаны с их большой молекулярной массой, колеблющейся в широких пределах. Наиболее точные данные об их молекулярной массе получены сравнительно недавно в результате применения метода Сведберга, основанного на определении молекулярной массы измерением скорости седиментации коллоидных растворов белков. В таблице 40 приведены молекулярные массы некоторых белков. [c.276]

Принципиальным неудобством указанного метода является то, что для достижения равновесия требуется очень длительный срок, доходящий иногда до нескольких дней. В отличие от осмо-метрического метода седиментационный метод позволяет решить вопрос о гомогенности исследуемого белка, поскольку смеси белков при центрифугировании раствора образуют более чем одну границу. При помощи данного метода Сведберг и его сотрудники исследовали большое число белков. Результаты этих исследований будут обсуждены после того, как мы познакомимся со вторым ультрацентрифужным методом, в котором измеряется скорость оседания (см. стр. 55). [c.52]

Конденсация паров. Это также метод получения золей физической конденсацией. При пропускании паров какого-либо простого вещества в жидкость в результате конденсации могут образоваться стойкие золи. Сюда относятся электрические методы получения дисперсий металлов, распыляемых под водой или в органической жидкости в вольтовой дуге (метод Бредига) и в искровом высокочастотном разряде (метод Сведберга). Стабилизаторами для образующихся при конденсации паров дисперсий служат оксиды этих же металлов, являющиеся побочными продуктами процесса распыления. Оксиды адсорбируются на частицах металла и создают защитный слой. [c.413]

Т. наз. двойную средне массовую М. м. можно оп1)0делить также методом Сведберга, основан-ны.м на одновременном измерении коэфф. диффузии н константы седиментации, связанных с М. м. соот- [c.143]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

Метод днспергации заключается в дроблении и истирании вещества в жидкой среде с помощью различных дробящих приспособлений — дробилок, шаровых мельниц, коллоидных мельниц, мельниц вибропомола. Диспергирование может быть также осуществлено с помощью ультразвука или электрораспыления в дуге постоянного тока (метод Бредига) нли переменного тока (метод Сведберга). [c.323]