Температурная зависимость выхода люминесценции

Люминесценция водных растворов солей тяжелых металлов Т1 +, РЬ +, 5п + известна давно 3—8], однако использовать ее для анализа следовых количеств этих элементов не представлялось возможным вследствие очень малой интенсивности свечения при комнатной температуре. Изучение температурной зависимости спектров абсорбции и эмиссии водных растворов этих солей показало, что при понижении температуры наблюдается значительное возрастание квантового выхода люминесценции [9, 10]. Нам представлялось целесообразным использовать люминесценцию при низкой температуре для определения микроколичеств этих элементов. [c.196]

Исследование флуоресценции окисленных и восстановленных форм НАДН и флавопротеидов показало наличие сильной температурной зависимости величины квантового выхода в обоих случаях. Так, интенсивность флуоресценции НАДН в суспензии митохондрий увеличивается в 14 раз при охлаждении до температуры —196° С по сравнению с комнатной температурой, при этом наблюдается незначительное смещение максимума излучения —от 462 до 457 нм при возбуждении на волне 366 нм [159]. В замороженных образцах ткани наблюдалось подобное увеличение интенсивность возрастала приблизительно в 9 раз, а пик максимума смещался от 467 к 454 нм. Аналогичное изменение претерпевает и люминесценция окисленных флавопротеидов. [c.229]

Изменение энергетического выхода под действием внешних факторов (например, температуры) или при переходе от одного типа возбуждения к другому приводит к зависимости, от этих факторов интенсивности люминесценции. Так, при нагревании, начиная с некоторой температуры, характерной для каждого фосфора, наблюдается уменьшение интенсивности — температурное тушение люминесценции. Температурное тушение обусловлено тем, что вероятность переходов [c.11]

Рис. 10. Зависимость выхода люминесценции глицериновых растворов родамина 6Ж от температуры. Пунктирные кривые даны с поправкой на температурное тушение ( возб = 365 жж/с).

Таким образом, при постоянстве квантового выхода, интенсивности возбуждающего света, постоянной толщине анализируемого слоя (толщина кюветы) и т. д. интенсивность люминесценции пропорциональна концентрации. Необходимо иметь в виду, что это справедливо для низких концентраций люмннес-цирующих веществ. При увеличении концентрации люминесцирующего вещества нарушится принятое выше условие гЬС 10" , в связи с чем нарушится и линейность зависимости интенсивности люминесценции от концентрации. Если концентрацию вещества сильно повысить, то интенсивность люминесценции может уменьшиться, т. е. может наблюдаться концентрационное тушение люминесценции. Поэтому верхний предел концентрации растворов в люминесцентном анализе, как правило, не превышает 10 — Ю " М. Повышение температуры также может привести к тушению люминесценции (температурное тушение). [c.358]

Гобрехт, Хан и Грет-зингер (1954) изучили температурную зависимость люминесценции, в частности ее квантового выхода. Изучению подвергали кристаллы аммо-нийуранилфторида, ура- [c.197]

Причинами невыполнения этого общего правила могут быть следующие 1) зависимость вероятностей тепловой дезактивации, 5—>-7 -интерконверсии и люминесценции от температуры. Поскольку указанные процессы обычно идут с преодолением неодинаковых по величине энергетических барьеров, квантовый выход фотохимической реакции, складывающийся из соотношения вероятностей конкурирующих между собой различных путей дезактивации одной и той же возбужденной молекулы, может зависеть от температуры 2) стерический, ориентационный фактор, существенный для биомолекулярных реакций. Для того чтобы реакция произошла, возбужденная и невозбужденная молекулы должны быть в момент столкновения ориентированы соответствующим образом. Поэтому при температурах замерзания образцов, где трансляционное и релаксационное движение молекул ограничено, правильно ориентированные молекулы быстро расходуются и при дальнейшем облучении реакция практически не идет (фяаО), как это имеет место при димеризации оснований в замороженных образцах 3) температурно-зависимые, кооперативные конформационные переходы биополимеров (денатурационные и функциональные), в ходе которых меняются ориентация центров, микроокружение фотохимически активных хромофоров и устойчивость макромолекулы к фотопродуктам. Например, конформеры одних и тех же белков могут различаться по квантовым выходам фотоинактивации почти в 2 раза. [c.370]