Глутаминовая кислота дегидрогеназа

Интересно отметить, что PQQ-дегидрогеназы и оксидазы по механизму действия аналогичны флавопротеинам, катализирующим перенос 2 электронов и протонов, возможно, непосредственно на убихинон. PQQ-декарбо-ксилазы, напротив, аналогичны по механизму действия пиридоксалевым ферментам, поскольку обе системы содержат карбонильную группу. На примере трехмерной структуры одного из хинопротеинов —метиламино-ксидазы—получены данные, свидетельствующие о том, что коферментом ее является не свободный PQQ, а его предшественник Pro-PQQ (содержит остатки PQQ, индола и глутаминовой кислоты), ковалентно связанный с белковой молекулой. [c.244]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Наиболее важной в метаболизме аминокислот в целом и широко распространенной является дегидрогеназа, катализирующая окислительное дезаминирование L-глутаминовой кислоты и содержащая в качестве кофермента НАД либо НАДФ" , глутаматдегидрогеназа (ГДГ). [c.372]

Примерами таких диссоциирующих двухкомпонентных ферментных систем могут служить фосфорилаза животных тканей (кофермент — адениловая кислота), дегидрогеназа глутаминовой кислоты — никотинамидадениндинуклеотидфосфат — [c.36]

Фермент, катализирующий окисление D-аминокислот, был отделен от ферментной системы, осуществляющей окисление L-аминокислот. В ряде более поздних исследований присутствие в почках и печени оксидазы D-аминокислот было подтверждено. Окислительное дезаминирование L-аминокислот, о котором сообщал Кребс, объясняется, вероятно, сочетанным действием трансаминаз и дегидрогеназы глутаминовой кислоты (стр. 234). Получен, однако, ряд препаратов оксидаз L-аминокислот, и в существовании подобных ферментов едва ли можно сомневаться. [c.183]

Обратимое дезаминирование глутаминовой кислоты имеет первостепенное значение в обмене веществ. У млекопитающих и у многих других видов эта реакция служит одним из главных механизмов взаимопревращения азота а-аминогруппы и аммиака. Дегидрогеназа глутаминовой кислоты распространена очень широко она найдена у растений [155—157], у животных [158, 159] и у микроорганизмов [155, 160, 161]. Фермент обнаружен почти во всех тканях млекопитающих в тканях печени я почек он наиболее активен. Дегидрирование глутаминовой кислоты можно представить следующим образом [c.190]

У млекопитающих большая часть выделяемого с мочой азота принадлежит мочевине. Как указано выше (стр. 338), источниками атомов азота мочевины служат карбамилфосфат и а-аминогруппа аспарагиновой кислоты. Азот аспарагиновой кислоты может образоваться из аммиака в результате сочетанного действия дегидрогеназы глутаминовой кислоты и глутамат-аспартат-трансаминазы. Некоторое количество ионов аммония [c.463]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

Селекционная работа с продуцентами этой аминокислоты идет главным образом в направлении получения ауксотрофных мутантов, отличающихся слабой активностью а-кетоглутарат-дегидрогеназы (фермента, включающего предшественник глутаминовой кислоты в цикл трикарбоновых кислот), регуляторных мутантов, характеризующихся слабой чувствительностью -глу-таматдегидрогеназы к ингибированию конечным продуктом, и мутантов, способных ее продуцировать в присутствии увеличенных количеств биотина. Основной селекционный прием — ступенча- [c.21]

В некоторых случаях требуется более чем один вспомогательный фермент. Так, декарбоксилазу Ь-глутаминовой кислоты можно определить, используя в качестве вспомогательных ферментов трансаминазу 7-аминомасляной кислоты и сукцинат-дегидрогеназу [412]. [c.304]

Таким образом, наличке кетокислот — обязательное условие биологической фиксации азота. Участие их в этом процессе-тесно связано с действием соответствующих ферментов дегидрогеназ, которые катализируют восстановительное аминирова-ние кетокислот и дезаминирование аминокислот. Так, было доказано, что очень активный ферлМент глутаматдегидрогеназа азотобактера катализирует синтез глутаминовой кислоты из. а-кетоглутаровой кислоты и аммиака по уравнению [c.337]

Дегидрогеназы Ь-аминокислот (в отличие от дегидрогеназ О-амино-кислот) в тканях животных и растений представлены слабо, и только дегидрогеназа Ь-глутаминовой кислоты проявляет себя исключительно ярко. Поэтому допускают, что большинство Ь-аминокислот дезаминируется в организме путем переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой по уравнению [c.266]

В принципе, возможно восстановительное аминирование любой кетокислоты. Однако активность всех природных дегидрогеназ аминокислот, за исключением глутамат- и аланиндегидрогеназы, ничтожна, поэтому синтез всех остальных протеиногенных аминокислот путем восстановительного аминирования практического значения не имеет. Только аланин и глутаминовая кислота возникают таким способом из пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот, являющихся нормальными промежуточными продуктами распада углеводов и жирных кислот. [c.276]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота дегидрогеназа: [c.105] [c.284] [c.81] [c.309] [c.81] [c.309] [c.343] [c.280] [c.190] [c.205] [c.213] [c.10] [c.165] [c.242] [c.8] [c.280] [c.552] [c.289] [c.188] [c.248] [c.241] [c.573] [c.276] [c.276] [c.137]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология