Иминокислота

Кроме того, к нейтральным аминокислотам относятся две а-иминокислоты [c.30]

Представители ряда иминокислот — это распространенная в бобовых и микроорганизмах пипеколиновая кислота (17), а также встречающаяся в лилейных и агавах азетидин-2-карбоновая кислота (18). [c.22]

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

Изатин. См. также Иминокислоты (пролин и гидроксипролин), разд. 22. [c.390]

Интересно отметить, что хиназолин-2-ил-гуанидины 40 легко конденсируются с а-аминокислотами 41 при кипячении в воде или при нагревании в ДМФА [15]. Эта реакция, протекающая с выделением аммиака, на первом этапе приводит к производным иминокислот, которые циклизуются с отщеплением воды в соответствующие (хиназолин-2-ил-амино)-1Я-имидазол-5-оны 42 (схема 19). [c.456]

Реакция с нингидрином. Трикетогидринден (I) дегидрирует аминокислоту (П) до иминокислоты (П1), превращаясь в спирт (IV). Иминокислота разлагается, образуя альдегид, СОа и NH,,. Последний конденсируется с избытком нингидрина (1) и спиртом (IV), давая синефиолетовый краситель (V) [c.118]

В начале реакции, которую проводят в безводном полярном растворителе, образуется растворимая поли-иминокислота. Далее при высокой температуре происходит замыкание колец с образованием нерастворимого полиимида [c.399]

Второй этап. Иминокислота присоединяет ноду и распадается па кетокислоту и аммиак [c.152]

НИИ Смешанных ангидридов, полученных из свободной кислоты,, диэтиламина и этилового эфира хлормуравьиной кислоты (о получении in situ Смешанных ангидридов См. примеры в разд. А.1). В большинстве случаев смешанные, ангидриды дают производные боле сла-. бой кислоты, входящей в состав ангидрида, кроме случая с трифтор-уксусной кислотой, когда получаются смеси амидов [47]. Недавно было описано применение большого числа трифторацетамидов для идентификации аминов методом газо-жидкостной хроматографии [48]. Ацилированные аминокислоты можно получать с хорошим выходом из свободной кислоты и ангидрида [49], а соответствующие иминокислоты — из свободной кислоты и циклического ангидрида, лучше в присутствии 0,1 экв триэтиламина [50]. Выходы в этих превращениях обычно составляют 80% и выше. [c.390]

Остатки аминокислот, включаемых в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах, ограничены, естественно, остатками, закодированными последовательностью оснований в информационной РНК они переносятся специфическими молекулами транспортных РНК. Только в процессе трансляции происходит включение 19 остатков аминокислот и иминокислоты пролина (табл. 23.2.1). [c.225]

Полипептиды, включающие иминокислоты [c.429]

Механизм расщепления аминокислот до спиртов пе вполне выяснсп. Прежние представления, согласно которым сначала происходит дегидрирование аминокислоты в иминокислоту, не могут считаться правильными, так как было показано, что валин, меченный тритием в положениях а и 3, превращается в альдегид (СНз)2СНСНО без потери трития. Поэтому было высказано предположение (Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофильная атака окислителя (условно [c.355]

Восстановление п-глюконолактона с помощью NADDa и фермента бычьей печени дает исключительно немеченую о-глюкозу и NAD(D)+. Также ь-глутаматдегидрогеназа печени катализирует окисление L-глутаминовой кислоты в соответствующую иминокислоту (далее гидролизуемую до 2-оксоглутаровой кислоты), используя для присоединения иона водорода В-поверхность NAD+ [c.347]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Взаимодействие эфиров (5-кетокарбЪйовых кпслот с аммиаком иди пероичншш и вторичными.аминами протекает с выделением тепла чаще всего уже при смешении реагентов. При этом получаются не соответствующие иминокислоты, а таутомерные ненасыщенные аминокислоты. Так, из эфиров 1-кето кислот образуются производные) эфира р-аминоакриловои кислоты [c.473]

Аминокислоты (за немногими исключениями) хорошо растворяются в воде, аммиаке и других полярных растворителях, в неполярных и слабополярных растворителях (этаиол, метанол, ацетон) растворяются плохо. Причиной такого поведения является легкий переход незаряженной молекулы (I) в цвиттер-ион (II), который связан с выигрышем свободной энергии 44,8 — 51,5 кДж/моль. В равновесии практически существует только цвиттер-ион (II). Например, в водном растворе аланина П 1 = 260 000. Кроме того, растворимость аминокислот зависит от их строения. Более высокую растворимость имеют соедииеиия с гидрофильной боковой цепью. Низкая растворимость большинства аминокислот в их изоэлектрической точке объясняется снижением гидрофильностн амино- и карбоксильных групп. Особенно трудно растворимы ароматические аминокислоты (Туг, Phe, Trp), в спиртах относительно легко растворяются иминокислоты (Pro и Нур). Данные о растворимости аминокислот приведены в табл. 1-6. [c.30]

Заслуживает внимания реакция декарбоксилирования -кетокислот при взаимодействии с аминами. При этом промежуточно образуются нестойкие а-иминокислоты, легко отш,епляюш,ие СОз и затем гидролизующиеся. Этим путем получают некоторые альдегиды по схеме [c.718]

Поскольку серин и треонин являются р-оксиаминокислотами, для них характерна относительно малая устойчивость. При нагревании с кислотами и щелочами элиминируется мопекула воды, а образующаяся нестойкая иминокислота распадается до кетокислоты и аммиака. [c.470]

Пролин — не амино-, а иминокислота, содержащая вместо аминогруппы КН мииогрупву НН. [c.26]

К ряду иминокислот принадлежит также ь-транс-2,3-дикарбоксиазири-дин (19) из культуры 31гер1отусез. Антибиотик о-циклосерин (20) действует как антагонист о-аланина и препятствует синтезу о-аланина, необходимого для построения стенок бактериальных клеток. [c.22]

При биохимическом дезаминировании аминокислот аминогруппа на первой стадии реакции под влиянием о- и L-аминокислотных оксидаз дегидрируется в иминогруппу, затем полученная иминокислота гидролизуется в ке-токислоту [c.69]

Название нитрилокислота неудачно, так как может вести к путанице с нитрилами. При п — i написанные выше формулы изображают а-ими-нодиуксусную и а-нитрилотриуксусную кислоты. Иминокислоты получаются как пвбочные продукты при синтезе аминокислот действием аммиака на гал идзамеш енные кислоты, особенно при отсутствии боль- [c.508]

Среди обычных для белков аминокислот есть и вторичные аминокислоты (т. е. иминокислоты — -пролин и гидрокси- -пролин) кроме того, в некоторых природных пептидах встречаются У-ме-тильные производные некоторых простых аминокислот. Два основных следствия замены протона группировки N—Н на углерод состоят в том, что, во-первых, такая группировка уже не может принимать участие в водородной связи, стабилизующей конформацию (что делает, например, пролин неспособным к участию в образовании а-спирали) и, во-вторых, придает относительно повыщенную устойчивость ис-амидной связи в случае третичных амидов. [c.429]

Важнейшую реакцию обмена аминокислот, а именно их переаминирование, открыли Браунштейн и Крицман в 1937 г. [257, 2581. В основе механизма биокаталитической функции пиридоксальфосфатпротеида, предложенного Браунштейном [195—197, 257, 258, 263—2671, лежит подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты в образующихся азоме-тинах (шиффовых основаниях) и способность последних к обратимым тау-томерным перегруппировкам, к отщеплению смежного с двойной связью карбоксила а-иминокислот, к гидрачитическому расщеплению по иминной связи и другим реакциям. Подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты установлена опытами с радиоактивными изотопами [264, 2651. [c.362]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

Оксидаза D-аминокислот с простетической группой ФАД [3691 окисляет в соответствующие иминокислоты DL-лейцин, D- и DL-метионин, D- и DL-аланин, DL-a-аминомасляную кислоту. Оксидаза L-аминокислот, содержащая ФАД, дезаминирует L-аргинин в а-кето-б-гуанидовалериановую кислоту, L-орнитин в а-кето-б-аминовалериановую кислоту, L-лизин в х-кето-е-аминокапроновую кислоту. [c.565]

Все природные белки строятся, как правило, из двадцати ка ионических аминокислотных остатков, приведенных в табл. 2.1 Из них 19 — действительно аминокислотные остатки, но Про— остаток иминокислотный, соответствующий иминокислоте про лину. Остатки цистеинила (Цис—SH) в белке часто попарно соединяются друг с другом ковалентной дисульфидной связью, образуя Цис—S—S—Цис. [c.60]

Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4>йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология