Глутамат и аспартат

О нарушении обмена аминокислот в целостном организме судят не только по количественному и качественному составу продуктов их обмена в крови и моче, но и по уровню самих свободных аминокислот в биологических жидкостях организма. Большинство тканей характеризуется своеобразным аминокислотным спектром . В плазме крови он примерно соответствует аминокислотному составу свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания глутамата и аспартата и более высокого уровня глутамина, на долю которого приходится до 25% от общего количества аминокислот. Цереброспинальная жидкость отличается меньшим содержанием почти всех аминокислот, кроме глутамина. Аминокислотный состав мочи резко отличается от аминокислотного состава плазмы крови. Оказывается, у человека, получающего полноценное питание, аминокислотный состав мочи более или менее постоянен изо дня в день, но у разных людей с почти одинаковым аминокислотным составом плазмы состав аминокислот в моче может оказаться совершенно различным. [c.464]

К настоящему моменту (середина 1977 г.) определены структуры более 100 белков, больщинство которых являются ферментами. Точность этих измерений не настолько велика, как в случае малых органических молекул, так как все кристаллы белков обладают определенной долей неупорядоченности, вследствие чего раз-рещение ограничивается 0,2 нм. Это означает, что боковые радикалы с одинаковой геометрией различить не удается (например, валин от треонина или амидную группу от карбоксильной в остатках глутамата и аспартата). По этим данным, таким образом, нельзя определять полные аминокислотные последовательности. Идентификация таких спорных аминокислот должна быть поэтому основана на обычных методах определения последовательности (см. часть 23). Эти ограничения, однако, являются второстепенными для метода, дающего информацию о структуре и не имеющего себе равных по степени точности и объему [47]. [c.485]

Вероятно, по тем же причинам, которые были рассмотрены при обсуждении катаболизма глутамата и аспартата, метаболических нарушений катаболизма а-аланина не обнаружено. [c.323]

Дополняющими действие ингибиторных медиаторов GABA и глицина являются аминокислотные медиаторы глутамат и аспартат их особенно много в гиппокампе. Поскольку предполагается, что глутамат принимает участие в длительных синаптических изменениях, связанных с обучаемостью и памятью, этот отдел мозга исследован наиболее тщательно. Однако и дру- [c.295]

У каких конкретных групп повышается значение рХ Рассмотрим сначала возможные участки связывания Н в гемоглобине (рис. 4.21 и табл. 4Л) и затем сузим круг выбора. Значения рК карбоксильных групп боковой цепи глутамата и аспартата составляют обычно 4. Маловероятно, что их рК возрастут до 7-8 - условие, необходимое для участия в эффекте Бора. Подобным же образом маловероятно, что значения рХ боковых цепей тирозина, лизина и аргинина могут быть сдвинуты в достаточной мере, поскольку обычно их рК превышает 10. Отсюда следует, что эффект Бора может быть обеспечен участием гистидина, цистеина и концевой аминогруппы, так как нор- [c.82]

Таким образом, в результате реакций синтеза амидов глутамата и аспартата — соответственно глутамина и аспарагина, удаления аммиака с помощью глутаматдегидрогеназы и образования аммонийных солей в почках в целом происходит детоксикация и выведение около 10% аминного азота катаболизи-руемых аминокислот, аминов, азотистых оснований и других азотсодержащих компонентов. [c.391]

Поскольку при нейтральных pH —СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, в биохимической литературе их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов. Такое же окончание (—ат) применяется и в случае других кислот — например, малат, оксоалаце-тат, фосфат, аденилат, что находит отображение и в названии ферментов, например лактатдегидрогеназа. [c.84]

Глутамат и аспартат. Функцию медиаторов выполняют и некоторые аминокислоты. Важнейшие представители этой группы медиаторов — глутаминовая кислота (глутамат) и близкая к ней аспарагиновая кислота (аспартат). Эти вещества являются широко распространенными продуктами промежуточного обмена во всем организме, в том числе и в мозге поэтому могло бы показаться, что они вряд ли способны играть роль специфических нейромедиаторов. Однако в работах ван Харре-вельда и Мендельсона (1959) и в более поздних исследованиях было показано, что глутамат служит химическим передатчиком в нервно-мышечных синапсах ракообразных (см. гл. 18). Хотя в опытах на головном мозге нельзя получить столь же убедительные результаты, получено много данных в пользу того, что и здесь глутамат и (или) аспартат могут служить медиаторами возможно, они высвобождаются из окончаний некоторых проекционных нейронов (см. рис. 25.8Д) и оказывают кратковременное возбуждающее действие. [c.177]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Аминокислотные медиаторы подразделяются на две группы возбуждающие кислые (глутамат и аспартат) и ингибиторные нейтральные (7-аминомасляная кислота, глицин, р-аланин и таурин). В соответствии с нащими критериями отнесения к медиаторам наиболее яркие представители этого класса — глицин и GABA [22] (рис. 8.23). [c.229]

В качестве дополнительных энергетических субстратов нейрональные и глиальные клетки могут использовать аминокислоты, в первую очередь — глутамат и аспартат. Окисление свободных жирных кислот и кетоновых тел в мозге возможно главным образом в ранний постнатальный период. Степень использования в мозге дополнительных энергетических субстратов во многом определяется проницаемостью для них гематоэнцефалического барьера, а также активностью ферментов их метаболизма. Интенсивность окисления глюкозы и дополнительных энергетических субстратов различна в большом и малом энергетических компартментах мозга. [c.191]

Особый интерес представляют клетки-зерна в коре мозжечка. Это проекционные нейроны с короткими аксонами, обеспечивающие связь между двумя слоями коры. Ввиду огромного числа этих клеток (10—100 млрд., см. гл. 22) можно сказать, что клеток этого медиаторного типа в нервной системе больше, чем всех остальных нейронов, взятых вместе. К использующим те же медиаторы проекционным путям относятся также волокна, идущие от обонятельных луковиц к обонятельной коре, от энторинальной коры к гиппокампу и зубчатой фасции и от коры к хвостатому ядру. Во всех этих местах глутамат и аспартат оказывают возбуждающее действие. Интересно, что митральные клетки обонятельных луковиц не только посылают аксоны к обонятельным зонам коры, но и образуют дендро-дендритные синапсы внутри микросетей обонятельной луковицы. В соответствии с правилом Дейла (см. гл. 9) можно ожидать, что медиатором в дендро-дендритных синапсах тоже окажется глутамат или аспартат, и уже действительно получены данные, подкрепляющие это предположение. [c.177]

Большой компартмент включает в себя относительно большие пулы промежуточных соединений, которые быстро обменивается с большим пулом глутамата и малым пулом глутамина. Глюкоза используется во всех компартментах, но в большой компартмент включается до 90% гликолитического потока и большая часть общего потока через ЦТК. Глюкогенные предшественники метаболируют преимущественно в этом ком-партменте, и глюкоза может рассматриваться как предпочтительный метаболит большого компартмента. Этот же компартмент содержит основную часть общего глутамата и аспартата. Однако скорость синтеза глутамина в нем относительно низка. [c.52]

Ключевыми соединениями в биосинтезе азотсодержащих веществ являются глутамин, глутамат и аспартат. Глутамат и ас-партат—родоначальники двух семейств аминокислот, а также [c.38]

Многочисленные данные указывают на то, что в клетках печени и сердца действует более сложный малат-аспартатный челночный механизм, совершающий в конечном итоге перенос восстановительных эквивалентов от NADH цитоплазмы к NAD+ в митохондрии. Как показано на рис. 12.17, действие такого челнока становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и глутамат-аспартатаминотрансферазы (гл. 21) к ак в цитозоле, так и в митохондриях, а также двух антнпереносчиков — одного для глутамата и аспартата и одного для малата и а-кетоглу- [c.436]

Глутамин, глутамат и аспартат могут превращаться друг в друга в результате следующих реакций [c.39]

При получении щтаммов промыщленных микроорганизмов генетические манипуляции, изменяющие регуляцию азотного метаболизма, имеют важное значение. Интенсификация процессов образования глутамина, глутамата и аспартата может повыщать продуктивность клеток в отнощении многих первичных метаболитов, для которых эти соединения служат предщественниками и негативный контроль биосинтеза которых устранен в результате дополнительных мутаций. В свою очередь, повышенное образование первичных метаболитов, и в частности аминокислот, может увеличить продукцию вторичных метаболитов, предшественниками или стимуляторами синтеза которых они являются. [c.45]

Выбор pH определяется значениями рК диссоциирующих групп, входящих в состав молекул смеси. При pH 6,4 глутамат и аспартат несут заряд — 1 и движутся к аноду разделение их осуществляется благодаря различию в молекулярной массе. Лизин, аргинин и гистидин движутся в противоположном направлении, а все другие аминокислоты, входящие в состав белка, остаются вблизи места нанесения. При разделении пептидов, образовавшихся в результате ферментативного расщепления, уменьшение pH до 3,5 приводит к увеличению заряда катионных групп и обеспечивает лучшее разделение. [c.32]

Катаболизм глутамина и глутамата протекает подобно катаболизму аспарагина и аспартата, но с рбразованием а-кетоглутарата—метиленового гомолога оксалоацетата (рис. ЗL2, нижняя часть). В то время как глутамат и аспартат являются субстратами одной и той же трансаминазы, дезамидирование аспарагина и глутамина осуществляется различными ферментами. Ферменты, обладающие двойной специфичностью (глутаминазной и аспарагиназной), обнаружены у некоторых бактерий. [c.319]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология