Транспорт кислорода гемоглобином

Транспортные белки Эти белки осуществляют транспорт кислорода в крови. К ним относятся, например, гемоглобин крови, миоглобин мышц. [c.26]

Транспорт кислорода гемоглобином [c.524]

Транспорт кислорода гемоглобином. Важнейшей функцией крови является ее способность к переносу молекулярного кислорода из легких в ткани и диоксида углерода из тканей в легкие. Необходимо отметить, что кровь является хотя и жидкой, но тканью, так как состоит из клеточного и межклеточного веществ (состав крови приведен в табл. 5.1). Дыхательная функция крови сформировалась в долгом процессе эволюции в период перехода от анаэробного существования организмов к аэробному. В ходе эволюции у позвоночных животных выработались два основных механизма, обеспечивающие постоянное снабжение клеток достаточным количеством кислорода. Первый — это система кровообращения, в результате деятельности которой к клеткам активно поставляется кислород. Если бы система кровообращения отсутствовала у аэробных организмов, то их размеры не превышали бы миллиметра, поскольку из-за низкой скорости самопроизвольной диффузии кислорода его поступление в организм не удовлетворяло бы потребностям клеток. Появление в процессе эволюции гемопротеинов — это второе важнейшее приспособление, позволившее преодолеть ограничения, накладываемые низкой растворимостью кислорода в воде, и благодаря этому повысить эффективность снабжения клеток кислородом. [c.209]

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Гемоглобин — дыхательный белок крови. Он осуществляет транспорт кислорода по кровеносной системе легких к другим органам и центрам потребления. Например, в мускульных тканях транспортируемый кислород передается миоглобину, который осуществляет его накопление. [c.415]

Аллостерические механизмы регуляции характерны не только для ферментов, но и для белков, выполняющих другие функции. Например, транспорт кислорода гемоглобином регулируется по механизму гомотропной аллостерической активации молекула кислорода, присоединившаяся к одному протомеру, увеличивает сродство к кислороду других протомеров. [c.94]

Ряд белковых макромолекул могут соединяться друг с другом с образованием относительно крупных структур. Примером является гемоглобин, представляющий собой систему из четырех макромолекул. Именно такое сочетание компонентов гемоглобина обеспечивает присоединение и последующий транспорт кислорода в организме. [c.426]

У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др.) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

Гемоглобин осуществляет в организме транспорт кислорода от легких к тканям. 1 г гемоглобина при нормальном давлении связывает 1,35 см кислорода, что соответствует соотношению Ре 02= 1 1. В гемоглобине железо находится в двухвалентном состоянии. Соответствующее соединение железа, свободное от белковой компоненты [т. е. комплекс железа(II) с протопорфирином], называют гемом. Было показано, что молекула кислорода обратимо реагирует с гемоглобином с образованием оксигемоглобина, причем железо сохраняет свою степень окисления и остается двухвалентным. Положение равновесия зависит от парциального давления кислорода [c.612]

Измерения содержания кислорода в крови необходимы для диагностики и наблюдения за течением заболеваний, сопровождающихся нарушением транспорта кислорода кровью. К числу таких заболеваний относятся тяжелые анемии, при которых понижено число эритроцитов в крови либо содержание гемоглобина в эритроцитах астма, при которой насыщение крови кислородом может быть снижено вследствие спазма бронхиол, а также сердечная недостаточность, при которой скорость перекачивания крови сердцем не обеспечивает достаточного снабжения тканей кислородом. [c.769]

Эритроциты участвуют в транспорте как кислорода, так и Oj между легкими и периферическими тканями. Захвату кислорода в легких и его высвобождению в тканях способствуют относительно высокое значение pH в легких и более низкое его значение в тканях, а также сигмоидная форма зависимости между парциальным давлением Ог и процентом насыщения гемоглобина кислородом. Перенос СО 2 эритроцитами сопряжен с транспортом кислорода через компенсаторные сдвиги в содержании ионов Н и С1". [c.775]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Выяснение стереохимии и электронной структуры гем-кислородного комплекса в оксигенированной форме гемоглобина и миоглобина остается важной нерешенной проблемой химии гемопротеинов. Хотя наличие гидрофобного окружения гема, создаваемого главным образом боковыми цепями алифатических аминокислот гемового окружения [185], несомненно, существенно, как впервые предположил Ванг [184], необходимы количественные данные для объяснения экзотермичности образования кислородного комплекса гема и эндотермичности окисления его Ре(И)-катиона молекулярным кислородом [1861. Таким образом, значительная термодинамическая устойчивость оксигенированного комплекса [186] не получила объяснения на основе структурных данных. Поскольку в физиологических условиях оксигенированные производные участвуют в транспорте кислорода и запасании его в тканях и поскольку биологическая специфичность взаимодействия гем—кислород может определяться стереохимическими свойствами гем-кис-лородного комплекса, требуются дополнительные исследования для выяснения стереохимии лиганда и электронной структуры связи железо—кислород в гемоглобине и миоглобине. [c.75]

Вакантное шестое место вокруг атома железа в молекуле гемоглобина может быть занято другим лигандом (вместо кислорода) с более сильным я-связыванием. Так, монооксид углерода, серо- и фосфорсодержащие лиганды более прочно связываются, чем кислород и в присутствии их в большом количестве гемоглобин становится неспособным к транспорту кислорода. [c.580]

ХРОМОПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие окрашенные простетич. группы, придающие цвет соединению могут быть отнесены к пигментам (см. Пигменты биологические). Важнейшую группу X. составляют белки, в состав простетич. группы к-рых входит гем. К этой группе относятся такие окрашенные в красный цвет дыхательные белки, осуществляющие транспорт кислорода в организме, как гемоглобин, миоглобин и др., а также нек-рые [c.381]

Различные комплексные соединения играют большую роль в жизнедеятельности организмов. Комплексно связанные металлы — составная часть ферментов. Огромное биологическое значение имеют внутрикомплексные соединения гемоглобин и хлорофилл, играющие решающую роль в транспорте кислорода и двуокиси углерода. В СССР ведутся интенсивные исследования в области строения и способов получения комплексных соединений, особенно биологически активных веществ. [c.26]

Еще один механизм, способствующий наиболее эффективному переносу кислорода гемоглобином, — эффект Бора. Он заключается в изменении сродства гемоглобина к кислороду в зависимости от pH. При pH выше 6,0 гемоглобин присоединяет протоны (из среды) и освобождает кислород. Эффект Бора играет в организме двоякую роль. При освобождении кислорода в тканях гемоглобин нейтрализует протоны, образующиеся в крови при поглощении СОг, чем облегчается транспорт СОг из тканей в легкие. Кроме того, при pH<6 понижается [c.137]

После того как метиленовый синий переводит часть гемоглобина в мет-гемоглобин, цианиды получают возможность связываться не с цитохромом 03 клеток, а с метгемоглобином в эритроцитах, который содержит необходимый для связывания Fe . Это уменьшает воздействие цианидов на ЦПЭ. Посколь в крови много гемоглобина, транспорт кислорода к тканям серьезно не страдает. [c.126]

Транспорт кислорода осуществляется белком гемоглобином (НЬ), содержащимся в эритроцитах. Каждая его молекула образована четырьмя полипептидными цепями (глобинами), т. е. представляет собой тетрамер с четвертичной структурой (разд. 3.5.3). Каждая цепь глобина (мономер) связана со своей пигментной гем-группой (гемом), придающей крови характерный красный цвет (рис. 14.27). Каждая гем-группа содержит один атом двухвалентного железа (Ре II) и способна непрочно связывать одну молекулу кислорода [c.166]

Белки являются основной составной частью мягкой структурной ткани животных и имеют большое значение в биологии. Белки, называемые ферментами, действуют как катализаторы клеточных реакций известно немало полипептидных гормонов. Метаболическая активность клетки контролируется нуклеопро-теинами белки, растворенные в крови, отвечают за транспорт кислорода (гемоглобин) и иммунный ответ. Белки выполняют также многие другие функции. [c.296]

Транспорт кислорода гемоглобином. Участвует во многих реак11иях окисления — восстановления Присутствует в витамине В12, который участвует в синтезе ДНК и гемоглобина, метаболизме аминокислот переносе Н и СНз. Участвует в реакциях окисления — восстановления Роль неизвестна, но при дефиците никеля ухудшается поглощение железа Участвует в окислительновосстановительных реакциях около 12 ферментов в процессах усвоения железа и в пигментации кожи Буфер pH, участвует в гидролизе фосфатов и синтезе РНК [c.278]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Участие гемоглобина в регуляции pH крови связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислого газа. Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения кислородом. Нри насыщении кислородом гемоглобин становится более сильной кислотой (ННЬО,). Гемоглобин, отдавая кислород, превращается в очень слабую органическую кислоту (ННЬ). [c.588]

Тетрапиррольные пигменты, представляющие собой группу соединений со столь жизненно важными биологическими функциями, изучались чрезвычайно интенсивно. Поэтому о механизмах их образования и функционирования известно больше, чем в случае какой-либо другой группы пигментов. Установление трехмерных структур миоглобина и гемоглобина и механизма, с помощью которого гемоглобин функционирует в транспорте кислорода, представляет собой один из классических образцов научного исследования. Во многом ясным стал также путь, по которому хлорофиллл используется как главный светособирающий пигмент в фотосинтезе (гл. 10). Основные аспекты биосинтеза порфиринов (и коррина), в том числе его детали и стереохимия, изучены в очень элегантных опытах с помощью классических радиоизотопных методов и усовершенствованных методов введения и анализа -метки. Желающий изучать биосинтез порфиринов не смог бы сделать ничего лучшего, чем прежде всего внимательно прочитать эти работы. Тем не менее даже при таком положении вещей ход некоторых биосинтетических превращений до сих пор полностью не установлен. Для изучения образования бактериохлорофиллов, необычных хлорофиллов с и d яз водорослей, модифицирован- [c.219]

Гемоглобин — дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах и обусловливающий цвет крови, Представляет собой сложный белок, образованный белком глобином, связанным с гвмом. Осуществляет транспорт кислорода из лепмх в ткани, а иэ последних СО в легкие. См. Гем. [c.73]

Гемоглобин ответствен за транспорт кислорода в живом организме 1 г гемоглобина связывает 1,35 см кислорода. Гемоглобин связывает кислород в легких и разносит его по всему организму. При связывании с гемоглобином кислород выступает как лиганд по отношению к атому железа. Токсичные свойства монооксида углерода определяются тем, что он является еще более сильным лигандом и препятствует связьшанию и транспорту кислорода. [c.458]

В настоящее время наблюдается мощный интеллектуальный подъем в неорганической химии, который сильнее всего затронул те ее области, которые лежат на стыке с соседними дисциплинами химию металлоорганических и бионеорганических соединений, химию твердого тела, биогеохимию и др. Возрастает, в частности, уверенность ученых в том, что неорганические элементы играют важную роль в живых системах. Живые существа вовсе не являются чисто органическими. Они весьма чувствительны к ионам металлов почти всей Периодической системы Д.И. Менделеева. Некоторые ионы играют важнейшую роль в таких жизненно важных процессах, как связывание и транспорт кислорода (железо в гемоглобине), поглощение и конверсия солнечной энергии (магний в хлорофилле, марганец в фотосистеме II, железо в ферродоксине, медь во фта-лоцианине), передача электрических импульсов между клетками (кальций, калий в нервных клетках), мышечное сокращение (кальций), ферментативный катализ (кобальт в витамине В12). Это привело к взрыву творческой активности ученых в области неорганической химии биосистем. Мы начинаем изучать строение ближайшего и дальнего окружения атомов металлов в биосистемах и учимся понимать, как это окружение позволяет атому металла с такой высокой чувствительностью реагировать на изменение pH, давление кислорода, присутствие доноров или акцепторов электронов. [c.158]

Выделение окиси углерода в окружающую среду и связанная с этим опасность интоксикации может возникнуть в химических лабораториях при неполном сгорании газов, органических веществ, подвергаемых сожжению, при приготовлении сплавов, при проведении синтезов, где окись углерода является исходным про-дз ктом или продуктом разложения. В основе действия окиси углерода на организм лежит ее высокое сродство к двухвалентному железу гемоглобина, в 200—300 раз превышающее сродство железа к кислороду. Вследствие этого окись углерода вытесняет кислород из гемоглобина и образует карбоксигемоглобин — недеятельную форму гемоглобина, что ведет к нарушению транспорта кислорода, развитию кислородной недостаточности и угнетению тканевого дыхания. [c.80]

Миоглобин по своей химической природе относится к хромопротеидам. Простетической группой миоглобина является гем. Миоглобин растворяется в воде. Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин. Соединение миоглобина с кислородом называется оксимиогло-бином. Миоглобин принимает участие в транспорте кислорода от гемоглобина к цитохромной системе мышц. [c.248]

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, вьщеленных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов вьшолняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомо-логичные белки разных вцдов обычно имеют полипептидные цепи, идентичные или почти идентичные по длине. Более того, в аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты-их называют инва-1 риантными остатками. Вместе с т хь в других положениях таких белков наблюдаются значительные различия в этих положениях аминокислоты варьируют от вида к виду такие аминокислотные остатки называются вариабельными. Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятие гомология последовательностей наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых [c.155]

Сравнение свойств гемоглобинов, содержащихся в эритроф1тах матери и плода. При изучении транспорта кислорода у беременных самок было показано, что кривые насыщения гемоглобина кислородом в крови матери и плода, полученные в одних и тех же условиях, сильно различаются. Это явление обусловлено присутствием в эритроцитах плода гемоглобина (гемоглобин Р, Л2У2), который по своей структуре отличается от обьиного гемоглобина А ( гРг) содержащегося в эритроцитах матери. [c.225]

Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает Ог значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как это и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОа. Диоксид углерода понижает pH, а это еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рЙ, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислоро да в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами. Миоглобин ведет себя проще, поскольку оц состоит только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта. кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые, другие вещества токсичны, потому что они свя-зыва-ются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ог. Они действуют как дон курентные ингибиторы. [c.642]

Гемоглобин и миоглобин. Функцию транспорта кислорода и его накопление в тканях высщих организмов выполняет гемоглобин и миоглобин. Гемоглобин осуществляет транспорт кислорода от его источников (легких, жабер, кожи) к различным клеткам тканей. Перенос кислорода при дыхании выполняет миоглобин. Миоглобин может служить простым накопителем кислорода. Это является причиной увеличения концентрации миоглобина в мыщечных тканях таких ныряющих млекопитающих, как киты. Кроме того, миоглобин содействует передвижению кислорода и поддержанию его парциального давления в пределах клетки [26]. [c.577]

Низшие организмы транспортируют кислород путем простой диффузии. Некоторые черви и моллюски имеют гемобелки, родственные гемоглобину. Другие применяют железосодержащие белки, не имеющие гем-группы. Раки, крабы и некоторые улитки используют медьсодержащие белки для транспорта кислорода, например гемоцианин. [c.577]

Если учитывать положительные качества и недостатки топливных элементов редокс-системы по сравнению с другими типами топливных элементов, то весьма заманчивым представляется использование их технологической схемы, но для транспорта активных веществ к электродам необходи о применять не обычные окислительно-восстановительные реагенты, а вещества, присоединяющие кислород или соответственно водород или другие виды топлива лабильно, без существенной потери химической энергии. Замечательным примером такого вещества является биологический переносчик кислорода — гемоглобин. Это вещество обладает способностью к так называемому процессу оксигенации — обратимому присоединению молекулярного кислорода, протекающему без разрушения молекулы кислорода и без изменения валентности атома железа, входящего в состав гемоглобина [1] [c.162]

Переносы групп в ферментных реакциях (переносы метила, ацилов, углеводных фрагментов и др.). Переносы аминокислот в синтезе белка, переносы РНК в клетке, переносы ДНК вирусов, движения протоплазмы и переносы в аппарате Гольджи. Перенос кислорода гемоглобином крови. Переносы гормонов в организмах. Переносы капель жира в организме. Движение воды в растениях Развитие всех средств транспорта [c.108]

Для достижения этих целей нет лучшего материала, чем гемоглобииы позвоночных никакие другие макромолекулы не изучены так основательно на всех уровнях физиологии и биохимии. В адаптации гемоглобина к изменениям внешних условий, влияющих на транспорт кислорода, используется множество разнообразных механизмов, и эти механизмы служат яркими примерами стратегии адаптации , составляющей предмет настоящей книги. [c.359]

Гемоглобины животных значительно отличаются от ге1Моглобина человека по аминокислотному составу. Однако все они успешно выполняют функцию транспорта кислорода. Несмотря на различия в аминокислотном составе вторичнал и третичная структуры гемоглобинов из различных источников подобны. N-Концевые аминокислоты у ряда гемоглобинов также одинаковы. [c.132]

В последнем случае возникает такое заболевание, как серповидно-клеточная анемия. Аномальные гемоглобины отличаются от нормального величиной заряда и электрофоретической подвижностью. Физико-химические изменения гемоглобинов сопровождаются на- рущением транспорта кислорода. [c.35]

Гемоглобин — олигомерный белок, который состоит из четырех субъединиц. Например, НЬЛ состоит из а2р2- Субъединицы а и р в третичной структуре весьма напоминают молекулу миоглобина. Каждая субъединица гемоглобина может связать молекулу О2. При связывании первой молекулы О2 происходит втягивание атома железа в плоскость гема. Это ведет к изменению положения проксимального гис / В и конформации всей полипептидной цепи поворот пары а/р на 15°. Такие изменения облегчают связывания второй молекулы О2. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобина имеет 8-образный,вид. Такой тип зависимости определяется кооперативным (совместным) действием всех субъединиц в интересах целой молекулы гемоглобина. Наличие кооперативного эффекта дает гемоглобину новое свойство транспорта газов при 100 мм рт. ст. (в легких) молекула гемоглобина полностью оксигенируется (получает 4 молекулы О2), ниже 80 мм рт. ст. — отдает О2. Например, при / 02=20 мм рт. ст. гемоглобин насыщен кислородом примерно на 20%, а миоглобин на 82%. Очевидно, что оксигемоглобин будет отдавать О2, а миоглобин его связывать. Сродство гемоглобина к О2 характеризуется величиной Р50 — значение />02, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение Р50 всегда превыщает значение р02 в периферических тканях. Например, Рзо для НЬА, составляет 26 мм рт. ст., а для фетального НЬР — 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин Р плода отбирает кислород у НЬА[ плацентарной крови матери. После рождения НЬР должен утратить свою функцию, так как, обладая более высоким сродством к кислороду, он хуже освобождает его в тканях. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология