Биотин

Рис. 7.16. Идентификация центра карбоксилирования в свободном и связанном с ферментом биотине [343].

Затем этот активированный бикарбонат реагирует со связанным с ферментом биотином, давая 1 -М-карбоксибиотин — другое активированное карбонатное производное. Эти два процесса могут происходить согласованно, что в течение некоторого времени было общепринятой концепцией. Промежуточный l -N-кap-боксибиотин устойчив в щелочных условиях, но легко декарбоксилируется в кислой среде. В приведенном выще примере карбоксибиотин реагирует с енольной формой ацетил-СоА, давая малонил-СоА и регенерированный биотин. Как и ожидали, один атом кислорода бикарбоната появляется в фосфат-ионе, а два других — в карбоксильной группе малонил-СоА. [c.472]

Водорастворимые витамины - это восемь витаминов группы В и витамин С (аскорбиновая кислота). В организме они не накапливаются и должны поступать в него с пищей каждый день. При кулинарной обработке они могут разрушаться. К витаминам группы В относятся витамин В, (тиамин), витамин В2 (рибофлавин), ниацин, витамин В (пиридоксин), витамин B 2 (ци-анкобаламин), фолиевая кислота, пантотеновая кислота и биотин. Функции этих витаминов в организме связаны главным образом с получением энергии из продуктов питания. Все они — кофакторы, т. е. небольшие небелковые молекулы, помогающие ферментам выполнять свои функции. [c.270]

Позже Линен показал, что С-бикарбонат-ион является луч-щим субстратом, чем свободный " С02, так как вклк>чается в продукт гораздо быстрее. Для протекания реакции необходимы также АТР и Mg(H). В настоящее время существуют убедительные доказательства того, что весь процесс, катализируемый биотинил-ферментным комплексом, протекает в две стадии (Е — фермент) [c.470]

В некотором смысле это превращение моделирует карбоксилирование биотина по азоту и последующий перенос карбоксильной группы к атому углерода, связанному с карбонильной группой. [c.482]

Е-биотин—сор + акцептор Е-биотин 4- акцептор—СО (7-9) [c.470]

Этот способ в настоящее время применяется для установления строения сложных соединений, содержащих серу. Так, например, С. Гаррис, Р. Мозинго и др. [60] применили обессеривание со скелетным никелевым катализатором для установления структуры биотина (I) и его производных [c.384]

Для этого использовали хорошо известный белок авидин, в состав которого входят четыре идентичные субъединицы каждая связывает биотин и многие его производные. Поэтому биотин, модифицированный сукцинимидом, был превращен в хелатообра-зующий дифосфин, который с родием (I) образует комплекс. [c.102]

Биотин был впервые выделен и идентифицирован как фактор роста дрожжей в 1935 г. Вопреки наблюдавшемуся в 40-х гг. быстрому прогрессу в области изучения водорастворимых витаминов функция биотина оставалась тайной до 1959 г., когда Линем и сотр. заметили, что бактериальная р-метилкротонил-СоА-кар-боксилаза осуществляет карбоксилирование свободного (+)-б.ио-тина в отсутствие своего природного субстрата СоА-тиоэфира. [c.469]

В то же самое время с помощью рентгеноструктурного анализа активной (-1-)-формы было обнаружено, что два кольца соединены и находятся в ис-конформации и атомы водорода при трех асимметричных атомах углерода находятся в ис-положении. Из структуры видно, что N-3 уреидогруппы не может вступать в реакцию, так как этому препятствует пятиуглеродная боковая цепь валериановой кислоты. Расстояние между N-3 и С-6 составляет всего лишь 0,28 нм. И только затем прояснился механизм действия биотина реакция переноса СО2 осуществлялась путем обратимого образования Г-N-кapбoк ибиoтинa. [c.469]

Сера в биотине может легко окисляться до сульфоксида или сульфона, причем оба этих соединения биологически активны. Дезтиобиотин, биосинтетический предшественник биотина, в котором сера отсутствует и ее место занимают два атома водорода, и оксибиотин, в котором атом серы замещен кислородом, также оба биологически активны во многих организмах. Следовательно, наличие серы, по-видимому, не обязательное условие биологической активности соединения. [c.469]

Теперь, объективно рассмотрев все три механизма, которые согласуются с экспериментальными данными, коснемся наиболее важной проблемы функционирования биотина. В последние годы возникли противоречия относительно локализации в нем центра связывания карбоксильной группы. При выделении и идентификации сравнительно неустойчивого, особенно при кислых значениях pH, свободного карбоксибиотина установлено, что при обработке диазометаном он превращается в более устойчивый диметиловый эфир [343, 344]. Это производное впоследствии было идентифицировано как Г-Ы-метоксикарбонил-(-)-)-биотинметило-вый эфир. Тот же самый продукт был также получен в результате протеолитического расщепления связанного с биотином фермента. На рис. 7.16 показаны некоторые из подобных превращений. [c.475]

Поскольку биотин участвует в реакциях карбоксилирования, по-видимому, как нуклеофильный катализатор, Каплоу и Ягер [331] использовали в качестве аналога биотина имидазолидон-2. Исследования декарбоксилирования Ы-карбокси-2-имидазолидона [c.475]

Однако, поскольку неизвестна степень участия фермента в стабилизации уходящей группы аниона X в биотинзависимых реакциях карбоксилирования, нельзя сказать заранее, что произойдет О- или N-атака. Ясно, что простые модельные соединения не всегда надежные индикаторы активности моделируемых групп в составе фермента [343]. Возможно, связанный с ферментом биотин реагирует в форме высокоэнергетической изомочевины, поскольку при этом нуклеофильность атома азота повыщена. [c.477]

Исходное вещество было синтезировано из диметилмочевины, а его гидролиз в присутствии LiOH приводит к образованию модельного соединения, обладающего активными фрагментами мо> лекулы биотина и АТР, соединенными тем жр способом. [c.480]

Происходящие в процессе реакции превращения означают, что карбонильная группа биотина служит акцептором протонов в одном случае и донором протонов в другом. Более вероятный механизм предполагает наличие внещнего основания. Таким образом, альтернативой согласованному механизму служит ступенчатый процесс, включающий отщепление а-протона с последующим карбоксилированием. Чтобы показать возможность такого механизма, было исследовано [346] действие пропионил-СоА-карбо- [c.484]

Короче говоря, можно предположить, что осуществляется механизм (рис. 7.19) элиминирования р- из р-фторпропионил-СоА [346], согласно которому основание В в ферменте отщепляет а-протон субстрата с образованием связанного с ферментом карбаниона. Отщепление происходит гораздо быстрее, чем перенос СО2 от биотина к карбаниону. После процесса элиминирования комплекс может разлагаться несколькими возможными путями, такими, как декарбоксилирование и освобождение акрилил-СоА. [c.486]

Органическая химия (1968) -- [ c.4 ]

Химия (1978) -- [ c.416 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.76 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.188 , c.194 , c.198 , c.201 , c.464 , c.465 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.280 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.0 ]

Органические реакции Сб.6 (1953) -- [ c.385 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.206 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.560 , c.615 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.61 , c.798 ]

Химия гетероциклических соединений (2004) -- [ c.352 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.101 ]

Гетероциклические соединения Т.1 (1953) -- [ c.195 , c.198 , c.212 ]

Гетероциклические соединения, Том 1 (1953) -- [ c.195 , c.198 , c.212 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.151 ]

Биохимия (2004) -- [ c.130 , c.132 , c.341 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.567 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.255 ]

Микробиологическое окисление (1976) -- [ c.0 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.556 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.130 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.194 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.609 ]

Общая химия (1964) -- [ c.492 , c.496 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.276 , c.283 , c.284 , c.496 , c.827 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.399 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.295 , c.300 , c.301 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.177 , c.282 , c.289 , c.334 , c.369 , c.432 , c.496 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.0 , c.234 , c.236 , c.298 , c.299 , c.347 , c.401 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.521 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.464 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.384 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.483 ]

Конформационный анализ (1969) -- [ c.276 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.406 ]

Химия и технология химикофармацефтических препаратов (1964) -- [ c.684 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.53 , c.83 , c.113 , c.115 , c.125 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.384 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.136 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.601 , c.612 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.69 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.145 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.48 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.280 , c.281 , c.414 , c.419 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.263 ]

Стереохимия соединений углерода (1965) -- [ c.267 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.902 , c.903 , c.904 , c.987 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.484 ]

Краткий справочник химика Издание 4 (1955) -- [ c.218 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.606 , c.615 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.115 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.110 , c.111 , c.387 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.101 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.196 , c.198 , c.199 , c.231 , c.275 , c.279 , c.282 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.196 , c.198 , c.199 , c.231 , c.275 , c.279 , c.282 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.121 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.105 , c.107 , c.191 , c.192 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.64 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.66 ]

Культура животных клеток Методы (1989) -- [ c.315 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.32 , c.66 , c.413 , c.422 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.126 , c.128 , c.214 , c.221 , c.235 , c.242 , c.342 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.214 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.173 , c.396 , c.397 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.101 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.244 , c.292 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.107 , c.114 , c.149 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.481 , c.492 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология