Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

эукариот, связывающиеся с ДНК

    Инициация и регуляция транскрипции ДНК у эукариот с участием РНК-полимеразы в большей степени, чем у прокариот, зависит от множества других белков — факторов транскрипции, взаимодействующих с дискретными участками ДНК, образующих сложный эукариотический про.мотор. В районе промотора, прилегающего к сайту инициации транскрипции (кзп-сайту), обнаружены участки с характерными нуклеотидными последовательностями (мотивами), которые оказывают цис-действие на экспрессию близлежащего гена. Эти элементы могут взаимодействовать с РНК-полимеразой и другими белками-факторами транскрипции. Разные ядерные белковые факторы транскрипции, представляющие собой регуляторные белки, способны связываться с теми или иными нуклеотидными последовательностями ДНК, оказывая тем самым влияние На экспрессию разных генов. Такие белки, способные к диффузии [c.195]


    Итак, регуляция транскрипции у эукариот -это очень сложный процесс. Структурный ген может иметь множество регуляторных элементов, которые активируются специфическими сигналами в клетках разного типа в разное время клеточного цикла. Однако некоторые структурные гены находятся под контролем уникального фактора транскрипции. Специфические белки могут взаимодействовать с определенными регуляторными элементами и блокировать транскрипцию или связываться со всем транскрипционным комплексом еще до инициации транскрипции или во время элонгации. [c.47]

    ТАТА-бокс (ТАТА box) Участок, располагающийся в промоторной области генов эукариот за 25 нуклеотидов до сайта инициации транскрипции, с которым связывается РНК-полимераза. Другое название — бокс Хогнесса. Аналогом у прокариот служит бокс Прибнова. [c.561]

    Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента  [c.368]

    У эукариот рибосомная 40S частица, несущая ряд факторов инициации и метионил-тРНКр, связывается преимущественно с 5 -концом цепи мРНК (как правило, кэпирован-ным), а затем скользит по цепи в направлении к З -концу без Т., потребляя АТФ, пока не натолкнется на триплет AUG, спаривающийся с антикодоном тРНКр и служащий инициаторным кодоном. [c.620]

    Один из возможных способов увеличения фотосинтеза и, следовательно, продуктивности растений состоит в клонировании хлоро-пластных генов в клетках бактерий и их переносе в растения. Известно, что хлоропласты и прокариотические клетки сходны по ряду признаков. На основании этого возникла симбиотическая гипотеза происхождения хлоропластов, впервые выдвинутая А. С. Фамин-циньпл (1886). Согласно этой гипотезе, клетки прокариот и хлоропласты сходны. В них присутствуют кольцевые ДНК, 708-рибо-сомы синтез белков начинается с одной и той же аминокислоты — N-формилметионина, а синтез белка подавляется хлорамфенико-лом, а не циклогексимидом, как у эукариот. Позже было показано, что ДНК-зависимая РНК-полимераза Е. соН связывается с определенными участками ДНК хлоропластов шпината. [c.150]


    Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

    Несмотря на индивидуальность набора регуляторных элементов у структурных генов эукариот, каждый из них имеет промоторный участок (ТАТА-бокс, или бокс Хогнесса) из восьми нуклеотидов, включающий последовательность ТАТА последовательность ССААТ (САТ-бокс) участок из повторяющихся динуклеотидов G (ОС-бокс). Эти элементы находятся на расстоянии 25, 75 и 90 п.н. от сайта инициации соответственно (рис. 3.23). Транскрипция структурного гена эукариот начинается со связывания с ТАТА-боксом фактора транскрипции ПО (TFIID), который представляет собой комплекс по крайней мере из 14 белков. Затем с TF1ID и участками ДНК, примыкающими к ТАТА-бок-су, связываются другие факторы транскрипции, [c.46]

Рис. 3.24. Инициация транскрипции структурного гена эукариот. Сначала фактор транскрипции ТИГО связывается с ТАТА-боксом, затем происходит присоединение других факторов транскрипции и РНК-полимеразы П и, наконец, вспомогательных факторов, запускающих транскрипцию. Стрелка — направление транскрипции. Рис. 3.24. <a href="/info/32953">Инициация транскрипции</a> <a href="/info/200539">структурного гена</a> <a href="/info/33303">эукариот</a>. Сначала <a href="/info/32718">фактор транскрипции</a> <a href="/info/86508">ТИГО</a> связывается с <a href="/info/1345926">ТАТА-боксом</a>, затем происходит присоединение <a href="/info/1669478">других факторов</a> транскрипции и РНК-полимеразы П и, наконец, вспомогательных факторов, запускающих транскрипцию. Стрелка — направление транскрипции.
    Некоторые свойства архебактерий, уникальные, сближающие их с эубактериями или эукариотами, суммированы в табл. 33. Ряд свойств архебактерий нельзя отнести ни к одной из перечисленных групп. Они у разных подгрупп различны и охватывают диапазон от типично эубактериальных до типично эукариотных. Обращает на себя внимание определенная эволюционная ограниченность этой группы прокариот. В ней отсутствуют патогенные, паразитические формы. Способность использовать органические вещества у больщинства ограничена простыми низкомолекулярными соединениями, что связывают с неспособностью синтезировать активные гидролитические ферменты. Клеточная организация архебактерий не обнаруживает той степени сложности, которая свойственна грамотрицательным эубактериям. Нет у архебактерий циклов развития, характерных для ряда эубактерий. [c.415]

    Антибактериальные макролиды обладают бактериостатическим действием, хотя при больших концентрациях и могут вызывать гибель чувствительных клеток. Все они связываются с 50S субчастицами 70S рибосом а соотношении 1 1 и совершенно не реагируют с 80S рибосомами эукариотов. Участки связывания эритромицина и хлорамфеннкола частично перекрываются. Детальные исследования показали, что эритромицин, по-видимому, взаимодействует с белком L15, который находится иа Р-центре рибосомы и модулирует пептидилтрансферазную активность белка L16, способного специфически связываться с хлорамфеииколом. Вероятно, эритромицин препятствует правильному взаимодействию пептидил-тРНК с донорным участком во время траислокации. Ои обычио связывается с рибосомами, содержащими короткие пептиды или уже освободившимися от них, и буквально замораживает полисомы, останавливая биосинтез белка. [c.740]

    У прокариот и эукариот имеется также другой тип секреции —посттрансляционный, когда через мембрану транспортируется завершенный белок Механизм транспорта объясняется либо с привлечением триггерной гипотезы У Уикнера (1979), либо ранее рассмотренной сигнальной гипотезы (рис 11) Согласно обеим гипотезам роль белка - предшественника, обладающего сигнальной последовательностью, весьма велика В первом случае эта последовательность обеспечивает скручивание полипептида так, что гидрофобные области его связываются с мембраной Затем белок может освобождаться из мембраны благодаря отделению сигналь- [c.57]


    Пространственная разобщенность протеолитических ферментов и субстрата в сложно организованных клетках эукариот обеспечивает клеточную целостность. В случае незапланированного выхода протеиназ из лизосом каждая из них связывается со своим специфическим ингибитором - белком, расположенным в цитозоле, ингибирование носит конкурентный характер и препятствует развитию автолиза растущей и делящейся клетки. При закисле-нии среды (pH < 4-6) протеазы освобождаются от ингибиторов путем автокатализа и производят неселективный протеолиз других клеточных (дрожжевых) белков. При синтезе протеаз они в форме проферментов транспортируются из цитозольных полисом в вакуоли, что защищает клеточные белки от разрушения. В процессе [c.82]

Рис. 6.7. При инициации синтеза белка у эукариот eIF2 образует тройной комплекс с Met-rPHKj, который связывается с 40S-субчастицей затем инициирующий комплекс взаимодействует с 5 -концом мРНК и начинает мигрировать к инициирующему кодону AUG (гл. 9). Рис. 6.7. При <a href="/info/1350913">инициации синтеза белка</a> у <a href="/info/33303">эукариот</a> eIF2 образует <a href="/info/173637">тройной комплекс</a> с Met-rPHKj, который связывается с 40S-субчастицей затем <a href="/info/566703">инициирующий комплекс</a> взаимодействует с 5 -концом мРНК и начинает мигрировать к инициирующему кодону AUG (гл. 9).
    Гистоны-основные структурные белки ядра. В хромосомах всех (по-видимому) эукариот имеется пять типов гистонов гистон Н1, составляющий в молярном выражении половину каждого гистона, и гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4, присутствующие в эквимолярных количествах (гл. 29). Суммарная масса гистонов примерно равна массе самой ДНК. В делящихся соматических клетках синтез гистонов происходит одновременно с репликацией ДНК сразу же после окончания репликации цепи ДНК гистоны уже могут связываться с ней. Это означает, что за короткий период синтеза ДНК должно синтезироваться большое количество гистонов. Необходимость синтеза соматическими клетками всей массы гистонов за относительно короткое время, по-видимому, является основной причиной повторяемости гистоновых генов. [c.289]

    Из Е. oli было выделено несколько ДНК-связываю-щих белков, которые при поверхностном взгляде напоминают хромосомные белки эукариот. Свойства этих белков суммированы в табл. 28.2. [c.348]


Смотреть страницы где упоминается термин эукариот, связывающиеся с ДНК: [c.199]    [c.70]    [c.199]    [c.207]    [c.237]    [c.278]    [c.666]    [c.144]    [c.207]    [c.489]    [c.33]    [c.39]    [c.46]    [c.48]    [c.48]    [c.48]    [c.49]    [c.63]    [c.188]    [c.422]    [c.424]    [c.424]    [c.734]    [c.736]    [c.947]    [c.320]    [c.507]    [c.77]    [c.77]    [c.81]    [c.44]    [c.237]    [c.268]    [c.21]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.278 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

КАО связывающая



© 2025 chem21.info Реклама на сайте