Гистон свойства и реакции

Для большинства белков изоэлектрическая точка близка к нейтральной среде, но несколько сдвинута в кислую сторону. Это объясняется тем, что кислотные свойства у них преобладают над щелочными и в нейтральном растворе они реагируют как слабые кислоты. Молекула таких белков содержит больше свободных карбоксильных групп, чем аминных, а при гидролизе дает преобладание дйкарбоновых и других кисло реагирующих аминокислот над теми, у которых преобладают основные свойства. Некоторые белки, наоборот, относительно богаче аминными группами и в своем составе содержат больше остатков диаминокислот. В нейтральном растворе они ведут себя как слабые основания. Такие белки (например, гистоны и протамины) имеют изоэлектрическую точку при слабо щелочной реакции. [c.32]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрическом состоянии при щелочной реакции среды. Поскольку белки выпадают в осадок в изоэлектрической точке, то протамины и гистоны свертываются при кипячении лишь при добавлении щелочи к раствору. [c.50]

Каждый белок имеет изоэлектрическую точку при характерном для него pH среды. Для большинства белков изоэлектрическая точка наступает в слегка кислой (почти нейтральной) среде. Такой сдвиг кислотности объясняется тем, что в большинстве белков кислотные свойства преобладают над щелочными и при pH = 7,0 в них больше свободных карбоксильных групп, чем щелочных. Однако часть белков содержит больше аминных, чем карбоксильных групп, т. е. в белках больше диа-миномонокарбоновых кислот. Поэтому такие белки при pH = 7,0 ведут себя как слабые основания. К ним относятся гистоны и протамины. Изоэлектрическая точка у гистонов и протаминов наступает при слабощелочной реакции. [c.37]

Как видно из этого перечисления, белки представляют собой совершенно разнородные по физическим свойствам вещества. В соответствии с этими свойствами и с растворимостью была осуществлена их первичная классификация нерастворимые белки — склеропротеины (кератин волос, шерсти, пера, коллаген кожи, сухожилий, фиброин шелка) растворимые в воде белки альбумины (крови, яичного белка, молока) растворимые в разбавленных водных растворах солей, в кислотах и щелочах глобулины (у-глобулин крови, белковые ферменты, гормоны и т.д.) близкие к ним глутелины (белки семян злаков), растворимые в кислотах и щелочах, но не в солевых растворах находящиеся вместе с глутелинами в семенах злаков глиадины (относящиеся к пролами-нам), отличающиеся растворимостью в 70%-ном спирте сильно основные гистоны и протамины, растворимые в воде с щелочной реакцией (находятся в животных объектах). [c.653]

Присоединение химических групп может изменять целый ряд свойств белка устойчивость к протеолизу (следовательно, полупериод л изни), сродство к разным структурам клетки (компартментализацию), функциональную актршность (например, кинетические константы ферментов). Ряд белков может подвергаться сразу нескольким типам модификации. Гистоны, например, могут фосфорилироваться, метилироваться и ацетили-роваться. Не исключено, что изменение функционального состояния гистона в хроматине достигается в результате протекания нескольких разных реакций химической модификации белка. [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология