Белки с водой

Водоудерживающая способность, как и растворимость, одновременно зависит от степени воздействий как белков с водой, так и белка с белком, и поэтому от конформации и степени денатурации данного белка. Ввиду этого тепловая обработка оказывает сильное воздействие на это функциональное свойство. Влияние температуры на удерживание воды особенно тщательно исследовано применительно к мясу. В данном случае, начиная с 40 °С и выше, происходит денатурация белков, которая выражается в уменьшении количества групп кислого характера и снижения гидратации продукта [16]. [c.516]

В настоящем исследовании предложен критический тест для оценки относительной важности перекрестной релаксации, в которую вовлечены протоны как воды, так и белка в системах гидратированных белков. Кроме того, с успехом продемонстрировано, что температурная зависимость релаксации как в воде, так и в белке определяется в основном движениями в водной фазе, а не движениями в твердой фазе типа вращений метильных групп. Хотя авторы не пытались дать детального ана- лиза, очевидно, что картина поведения воды на границе раздела с белком, согласующаяся с данными по ЯМР-релаксации, характеризуется быстрым и в некоторой степени анизотропным движением. Структурные модели взаимодействия белков с водой должны находиться в согласии с предположением, что вода сохраняет свойства жидкости на границе раздела фаз. Однако не менее важно отметить, что временная шкала, соответствующая описанным выше экспериментам, все же достаточно длинна по сравнению с временами корреляции вращения или временами диффузии, которые обычно характерны для воды в истинно жидком состоянии. [c.158]

Поскольку при определении парциального удельного объема допускается, что объем смеси белка с водой равен сумме объемов каждого компонента, то гидратация белка в расчет здесь не принимается. Поэтому оценить степень гидратации по величине V2 не представляется возможным. Тем не менее эта вели- [c.177]

В желудке имеется фермент пепсин, обладающий способностью очень эффективно катализировать реакцию гидролиза белков на аминокислоты (т. е. расщеплять пептидную связь при взаимодействии белков с водой). Наиболее эффективно пепсин действует в кислых растворах. Желудочный сок обладает сильной кислотностью — его pH 0,8, а следовательно, он обладает большей кислотностью, чем 0,1 М раствор соляной кислоты. [c.491]

Количественным методом измерения числа пептидных групп, связанных друг с другом водородными связями, служит изучение кинетики изотопного обмена полипептида, или белка с водой. Этот метод был развит с помощью техники дейтериевой метки Лиидерштрём-Лангом и с помощью тритиевой метки в нашей лаборатории. Речь идет о скорости обмена имидного водорода пептидной группы с растворителем. Известно, что в низкомолекулярных полипептидах этот атом водорода обменивается с водой неизмеримо быстро. Здесь он подобен подвижному водороду [c.47]

Частичный, очень небольшой гидролиз может быть вызван одним нагреванием белка с водой, но глубокого гидролиза можно достигнуть, только катализируя этот процесс нагреванием е кислотами или щелочами или действием ферментов. [c.34]

Сравнительная характеристика методов, применяемых для оценки величины и формы белковых молекул Глава VII. Электрохимия белков. Взаимодействие белков с водой. [c.4]

Глава VI ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ВОДОЙ [c.100]

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ВОДОЙ [c.101]

При умеренной засухе (первая фаза) увеличивается содержание воды, оставшейся в клетках после взаимодействия их с гипертоническим раствором. Это может означать увеличение содержания связанной воды в результате усиления взаимодействия белков с водой. При сильной засухе (вторая фаза), когда [c.42]

Вода тканей является не просто растворителем или инертным компонентом она выполняет существенную структурную и функциональную роль. Например, взаимодействие белков с водой обеспечивает их конформацию с преимущественным расположением гидрофильных групп на поверхности белковой глобулы, а гидрофобных — внутри. Еще большее значение имеет вода для структурной организации биологических мембран и их основы —двойного липидного слоя, в котором гидрофильные поверхности каждого монослоя взаимодействуют с водой, отграничивая от нее гидрофобное пространство внутри мембраны, между монослоями. [c.387]

Компенсационный эффект свойствен ферментативным процессам. Так, при гидролитическом расщеплении эт-илового эфира Ы-ацетил-Е-триптофана химотрипсином АР очень мало, а ДЯ и Д5 велики. В сущности, почти все данные, пр 1веденные в последних трех столбцах табл. 6.2, свидетельствуют о компенсации. Связывание ряда ингибиторов ацетилхолинэстеразой также сопровождается компенсацией — ДЯ варьирует в этих процессах от —7 до +2 ккал/моль, а Д5 от —10 до - -20 кал/моль-град [26. Если здесь справедливо предположение об определяющей роли воды, то нужно установить, как влияет на поведение белковых молекул окружающая водная структура. Ламри и Ражендер считают, что связь белка с водой проявляется в изменении объема белковой молекулы в ходе реакции. Как будет показано в 6.5 и 6.7, ферментативная активность зависит от конформационных превращений белка и, тем самым, глобулы могут изменять свой объем. Изменение энергии водно-белковой системы можно представить в виде [c.372]

При попытках выяснить, предсуществуют ли (или, как часто говорили, преформированы ли) выделенные дикетопиперазины в молекуле белка, необходимо было исключать все случаи, когда применение метода гидролиза вело к образованию дикетопиперазинов из дипептидов или аминокислот, т. е. все случаи, когда гидролиз проводили нагреванием белков с водой или слабой кислотой под давлением, а также при гидролизе и экстракции, когда имеется опасность образования тех эфиров пептидов или аминокислот, которые, как известно, легко образуют дикетопиперазины. [c.98]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология