Белки цветные реакции

БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ — цветная реакция, которую дают с солями меди в щелочной среде биурет H2N ONH ONH2, амиды и имиды кислот, полипептиды, белки и другие соединения, содержащие группировки —СО—NH—, Б. р. — цветная реакция на белок — лежит в основе его количественного колориметрического определения. Если к щелочному раствору белка прибавить раствор uSO , появляется фиолетовое окрашивание. Чувствитель-1юсть Б. р. невысока. [c.45]

Для обнаружения белка обычно используют следующие цветные реакции. [c.388]

Таблща 3-5. Цветные реакции, применяемые для качественного определения белков [c.355]

Цветные реакции белков. Биуретовая реакция. При взаимодействии в щелочной среде с солями меди (Си504) все белки дают фиолетовое окрашивание. Аналогичную реакцию дает уже упомянутый ранее биурет (стр. 215), откуда и происходит название этой реакции [c.296]

Для обнаружения малых количеств белков служат многочисленные цветные реакции, которые, однако, зачастую зависят от присутствия в белке определенных аминокислот. [c.397]

Как можно доказать наличие белков в пищевых продуктах 2. Какова сущность цветных реакций белков [c.24]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Колориметрический метод определения количества белка по биуретовой реакции. Этим методом непосредственно определяют количество белка в растительных продуктах, используя цветную реакцию белка, обработанного концентрированным раствором щелочи с USO4. Белок исследуемого образца (муки, зерна и т. п.) переводят в раствор, с которым проводят биуретовую реакцию. Эта реакция характерна для пептидной связи, она получила свое название от производного мочевины — биурета, образующего с щелочным раствором USO4 комплексное соединение фиолетового цвета. [c.54]

Rf может принимать значения от О до 1, чаще всего 0,90—0,25. Rf зависит от различных факторов стадии проявления хроматограммы сорта бумаги, направления волокон в куске бумаги реакции, применяемой для проявления концентрации разделяемых веществ, температуры, времени проявления и др. Чтобы получить наиболее надежные значения Rf, необходим надлежащий выбор цветной реакции для проявления пятен например, при разделении белков, полипептидов, аминокислот часто употребляют нингидринную реакцию. [c.520]

Растворение и осаждение белков, денатурация белков, цветные реакции белков и др. [c.167]

Биуретовая реакция обладает высокой чувствительностью. При разбавлении белка 1 10 ООО получают положительную цветную реакцию. [c.55]

Для всех белков характерны некоторые общие свойства осаждение из растворов и цветные реакции. [c.295]

С экстрактом проделывают цветные реакции (см. работы 5—8) и определяют в нем концентрацию белка методом Лоури (см. работу 12). [c.6]

Это вещество интересно тем, что в щелочной среде с солями меди дает цветную реакцию, аналогичную реакции, характерной для белков (стр. 296). [c.215]

Имеется и ряд других цветных реакций на белки. Все они обычно указывают на присутствие в белках тех или иных аминокислот. [c.297]

Для белков характерны цветные реакции, при помощи которых проводят качественный химический анализ белков [c.450]

Раствор яичного белка для цветных реакций и реакций осаждения, Бе чок одного куриного яйца отделяют от желтка, растворяют в 15—20-кратном объеме дистиллированной воды. Раствор фильтруют через марлю, сложенную в 3—4 слоя. Хранят в холодильнике. [c.6]

Примечания. 1. Интенсивность цветной реакции с разными белками может быть различной, поэтому при постановке как макро-, так и микрометода для каждого исследуемого белка рекомендуется построить калибровочную кривую. [c.68]

Цветные реакции белков 1) если к небольшому количеству раствора белков прилить немного гидроксида натрия и по каплям добавлять раствор сульфата меди (II), то появляется красно-фиолетовая окраска. Такая же реакция происходит и с другими соединениями, которые содержат пептидные группы [c.20]

Применяют для проведения цветных реакций на железо, никель, марганец, кобальт, на цианиды и на белки. [c.109]

Б. Окраш.ивание полос преципитации. Окрашивание агаровых пластинок не только делает полосы преципитации более заметными, но и повышает точность анализа за счет дополнения его специфическими цветными реакциями. Специальные методы окрашивания позволяют, кроме того, более подробно изучать белки и липопротеиды. [c.135]

Оформление работы. Кратко описывают условия экстракции белков мышечной ткани указывают названия цветных реакций, которые получаются с экстрактом вычисляют и записывают концентрацию белка в растворе. [c.6]

Для колориметрического определения содержания ys в белках используются цветные реакции Эммана, заключающиеся во взаимодействии 5,5 -дитио-б ис-2-нитробензойной кислоты [c.394]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

С фильтратом проделывают цветные реакции и определяют концентрацию белка. Для определения концентрации белка по методу Лоури 1 мл исходного раствора белка переносят в мерную колбу вместимостью 100 мл. Объем жидкости в колбе доводят дистиллированной водой до метки. I мл разведенного раствора белка используют для количественного определения содержания белка. [c.10]

ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ [c.11]

Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях и растворах, а также установления амипокислотпого состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе и содержащихся в них аминокислот. [c.427]

Искусственные дрожжевые хромосомы (YA ) предназначены для клонирования больших фрагментов ДНК (100 т. п. н.), которые затем поддерживаются в дрожжевой клетке как отдельные хромосомы. УАС-система чрезвычайно стабильна. С ее помощью проводили физическое картирование геномной ДНК человека и анализ больших транскриптонов, создавали геномные библиотеки, содержащие ДНК индивидуальных хромосом человека. YA -вектор напоминает хромосому, поскольку он содержит последовательность, функционирующую как сайт инициации репликации ДНК (автономно реплицирующуюся последовательность), сегмент центромерной области дрожжевой хромосомы и последовательности, образующиеся на обоих концах при линеаризации ДНК и действующие как теломеры, обеспечивающие стабильность хромосомы (рис. 7.3). При встраивании чужеродной ДНК в YA может происходить нарушение рамки считывания маркерного дрожжевого гена. В результате продукт этого гена не образуется, и при выращивании клеток на специальной среде можно наблюдать цветную реакцию. Кроме того, некоторые YA -векгоры несут селективный маркер, независимый от сайта клонирования. Несмотря на все преимущества, YA пока не использовались для промышленного синтеза гетерологичных белков. [c.137]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Для качественного определения белков известны различные, не всегда специфичные, классические цветные реакции, основанные часто иа присутствии определенных аминокислотных остатков (табл. 3-5). С этой целью можно использовать также денатурацию при осаждении белков путем добавления трнхлоруксусной, пикриновой, хлорной илн фосфорновольфрамовой кислот, солей тяжелых металлов (Си, РЬ, 2п, Ре н др.) и путем нагревания в изоэлектрической точке. [c.355]

Трудно сейчас представить, что не только Р. Вильщтеттер еще в 1926 г. отрицал принадлежность ферментов к белкам или к какому-либо известному классу органических веществ, но и совсем недавно высказывались сомнения на этот счет. Поводом для сомнений являлись опыты, в которых хотя и были получены ферментативно активные растворы, но белок не мог быть обнаружен при помощи качественных цветных реакций. Объясняется это тем, что концентрация фермента даже при высокой удельной активности оказывалась ниже пороговой чувствительности химического теста на белок. [c.118]

Нингидринный 1 мл Т + 1—2 капли 0,03%-ного нингидрина нагреть до кипения От желтой или пурпурной до синей 246,269м Цветные реакции для индивидуальных аминокислот см. Шмидт [272] Мартин и Синдж [273] см. также Файгль [198], стр. 281—284 Полож. аминокислоты со своб. КНг и СООН-грунпами белки, пептиды, перв. амины, аммиак [c.59]

Цветная реакция зависит не только от содержания тирозина и триптофана в данном белке, но и от присутствия SH- и других восстанавливающих групп, а также от времени, в течение которого белок содержался в щелочной среде до прибавления реактива Фолина—Чиокальтеу. [c.68]

Принцип метода. Нингидрин дает цветную реакцию с концевыми a-NH2-rpynnaMH белков, а также с e-NH2-группами остатков лизина. [c.69]

Методика опыта. В пробирку наливают 3 мл вытяжки из муки или другого растительного материала, 0,5 мл 1 н. раствора НС1 (для подкисления) и несколько капель 10%-ного раствора NaaW04. Выпадает осадок. В белках определяют связанные в них аминокислоты, применяя цветные реакции. [c.41]

При анализе содержания а белке триптофана вместо соляной кислоты для гидролиза используется 4 н. метансульфокислота. Триптофан можно идентифицировать спектрофотометрически и пи с помощью цветных реакции. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология