Индивидуальные белки

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Рис. 2.18. Калибровочная кривая для Т8К 3000 8 Л/по индивидуальным белкам

Главное внимание исследователей было сосредоточено на попытках локализовать методом иммунной электронной микроскопии белки 30S субчастицы Е. соИ. Однако, несмотря на возможность получения специфических антител ко всем 21 индивидуальным белкам, эта задача оказалась не простой, и метод дал много ложных локализаций. Дело в том, что этот метод, кажущийся столь прямым и демонстративным, таит опасности различных артефактов, обусловленных недостаточной очисткой антител, неспецифическим присоединением антител к некоторым участкам поверхности частиц, искажением специфического положения антитела на частице вследствие ее ориентации на подложке и т. д. Тем не менее, в настоящее время можно выделить наиболее надежные результаты в отнощении 30S субчастицы. Первой такой надежной локализацией было, по-видимому, определение положения белка S14 на головке частицы (рис. 65) антигенный детерминант белка был найден на поверхности головки со стороны, противоположной боковому выступу ( платформе ) 30S субчастицы (рис. 68). Недалеко от него были локализованы также антигенные детерминанты белков S10 и S19. Ниже этой группы белков, в районе борозды, разделяющей головку и тело, был локализован белок S3, а еще ниже, близко к борозде, но уже на теле субчастицы, белок S5 (рис. 68). Белки S6 и S11 были локализованы по другую сторону 30S субчастицы, а именно на ее боковом выступе ( платформе ). Белок S8, согласно иммунной электронной микроскопии, располагается также у бокового выступа, где-то между ним и телом, на внешней (обращенной от 50S субчастицы) стороне 30S субчастицы. [c.112]

Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоретический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и а-, р- и Y- Глoбyл и нa-ми. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковылш подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном и Эдсоллом , были стимулированы большим спросом на пла шу, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [c.670]

За исследования строения индивидуальных белков Ф. Сенгеру в 1958 г. была присуждена Нобелевская премия. Однако после этого он переключился на разработку методов определения строения индивидуальных нуклеиновых кислот. Фактически это были поиски путей к определению строения генов-носителей наследственной информации в организмах живых существ. В конц 70-х годов эти работы увенчались успехом, в 1980 г. Ф. Сенгеру была вновь присуждена Нобелевская премия по химии — беспрецедентный случай в истории химии. До него Нобелевскую премию дважды получала М. Кюри, но один раз по химии, а второй раз по физике. Двумя Нобелевскими премиями по физике был отмечен Д. Бардин, и две Нобелевские премии получил Л. Полинг, но одну по химии, а другую за деятельность в защиту мира. [c.185]

Вместе с тем атомные соединения любой сложности с совершенной точностью воспроизводятся в организмах. Заметим также, что существуют способы выделения сложных атомных соединений, в частности индивидуальных белков. Мало того, осуществлен матричный синтез полипептидов. Как мы видели выше, атомные соединения довольно просто синтезируются путем химической сборки соответствующих структурных единиц на подходящих матрицах. Следовательно, не может быть и речи о принципиальной невос-производимости твердых атомных соединений, в том числе полимеров. Каждое из йих может быть получено надлежащим способом в чистом виде, но именно надлежащим, особым способом. В чем заключается особенность синтеза атомных твердых соединений [c.241]

Состав белков и их гидролиз. В природе существует огромное множество различных белков. Они различаются по молекулярной массе, свойствам и той роли, которую играют в различных природных процессах. Очень часто белковые вещества представляют собой сложные смеси различных белков и лишь сравнительно недавно разработаны способы, позволяющие выделять из этих смесей индивидуальные белки. [c.289]

Л. 6 выделяют из микросом путем центрифугирования клеточного гомогената при ускорении 105 000 g с послед, осаждением белков сульфатом аммония. Индивидуальные белки получают фракционированием с помощью хроматографии (в т. ч на гелях агарозы, содержащих ковалентно иммобилизованные фосфолипиды, и гель-фильтрацией на сефадексе), а также изоэлектрич. фокусированием в градиенте pH. Активность Л. б. определяют по перераспределению метки (изотопной, спиновой или флуоресцентной см. Липидные зонды) между донорными мембранами, содержащими меченые липиды, и немечеными акцепторными мембранами. [c.598]

О механизме действия и подборе морфологических катализаторов. Ограничимся несколькими замечаниями по этому наименее изученному п наиболее трудному вопросу подбора. В обычном катализе механизм осуществления катализатором морфологических функций изучен меньше других и преимущественно применительно к проблеме асимметрического синтеза. В биокатализе эти вопросы исследовались глубже, в связи с важностью для биологии проблемы точного воспроизведения индивидуальных белков при внутриклеточном синтезе и размножении. [c.33]

Для подробного исследования физико-химических и биологических свойств белков, а также для изучения их химического состава и структуры непременным условием является получение белков из природных источников в химически чистом, гомогенном состоянии. Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем измельчение биологического материала (гомогенизация) извлечение белков, точнее, перевод белков в растворенное состояние (экстракция) вьщеление исследуемого белка из смеси других белков, т.е. очистка и получение индивидуального белка. [c.23]

После достижения полной экстракции белков, т.е. перевода белков в растворенное состояние, приступают к разделению —фракционированию смеси белков на индивидуальные белки. Для этого применяют разнообразные методы высаливание, тепловую денатурацию, осаждение органическими растворителями, хроматографию, электрофорез, распределение в двухфазных системах, кристаллизацию и др. [c.26]

Сравнительно новой разновидностью зонального электрофореза является электрофорез на ацетат-целлюлозной мембране [6]. Ацетат-целлюлозная мембрана, по-видимому,— очень хорошая поддерживающая среда, уже нашедшая благодаря ряду достоинств широкое применение. Выше мы отмечали, что приготовление крахмального и агарового гелей—довольно трудоемкая операция, осложняющая метод. В то же время способы предварительной обработки ацетат-целлюлозной мембраны почти так же просты, как и в случае с фильтровальной бумагой. При этом разделение белков происходит лучше и быстрее, а для анализа достаточно 5—1000 мкг белка, растворенного в объеме 0,1—10 мкл. Как белки, так и гликопротеиды очень хорошо окрашиваются на ацетат-целлюлозной мембране, поэтому она является прекрасной поддерживающей средой с точки зрения количественной оценки этих соединений. Электрофорез на ацетат-целлюлозной мембране позволяет получить больше белковых фракций сыворотки крови, чем электрофорез на бумаге, но меньше, чем электрофорез в крахмальном геле. С помощью электрофореза на ацетат-целлюлозной мембране можно определять весьма малые количества индивидуальных белков, благодаря чему он очень подходит для анализа гомогенности выделенного нативного белка. Ацетат-целлюлозные мембраны могут быть использованы также в опытах по иммунодиффузии, что является еще одним достоинством этого метода электрофореза. [c.14]

Наиболее выпукло способность к узнаванию выражена у белков иммунной системы — уже упоминавшихся в 1.4 иммуноглобулинов, или антител. Иммуноглобулины определенной специфичности начинают активно вырабатываться организмом в ответ на появление чужеродного антигена и обладают способностью избирательно связывать именно этот антиген. Если в роли антигена выступает большая молекула, например молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а некоторый ее участок, называемый антигенной детерминантой. Белковые молекулы обычно имеют серию антигенных детерминант, и уже по этой причине в ответ на появление в организме чужеродного белка вырабатывается целый набор антител, направленных на разные детерминанты. Более того, к каждой детерминанте вырабатывается, как правило, несколько различных иммуноглобулинов. Поэтому даже иммуноглобулины, специфичные к одному определенному антигену, представляют собой не индивидуальные белки, а смесь большого числа сходным образом построенных молекул. А так как организм непрерывно встречается с разнообразными антигенами, то фракция иммуноглобулинов сыворотки крови представляет собой смесь огромного числа различных антител, причем содержание каждого из них, как правило, очень мало. Трудность выделения индивидуальных иммуноглобулинов долгое время была препятствием для их биохимического исследования, в том числе для установления их первичной структуры. [c.38]

Иммуноэлектрофорез сыграл существенную роль в развитии исследований сывороточных белков. В свое время свободный и зональный электрофорезы позволили проанализировать сравнительно небольшое число индивидуальных белков сыворотки. За исключением 5 классических белков, выявляемых в свободном и зональном электрофорезе, остальные фракции сыворотки не всегда легко поддаются идентификации. Поэтому специальные виды зонального электрофореза с более высокой разрешающей способностью, чем простой электрофорез на бумаге, так и не вошли в повседневную практику клинических лабораторий, сохранив свое значение главным образом для научных исследований. Определение процентного содержания альбумина, а-, р- и у-глобулинов нередко помогает поставить верный клинический диагноз, но мы должны помнить о том, что фракции белков, гомогенные в зональном электрофорезе, могут включать разные белки, образующие одну фракцию только благодаря сходной электрофоретической подвижности. Об этом свидетельствует также окрашивание липо- и гликопротеидов. [c.20]

Область применения препаративное выделение индивидуальных белков из белковых смесей, очистка белковых фракций. [c.83]

В хромопротеиды входят такие жизненно важные, близкие по химической структуре вещества, как хлорофилл и гем. В зародышах семян и в ядерном веществе клеток много нуклеопротеидов. Они обладают высокой специфичностью, участвуют в синтезе белка, в передаче наследственности и в ряде других важных жизненных функций растительных и животных организмов. В этих процессах большую роль играют нуклеиновые кислоты, которых, полагают, в природе не меньше, чем индивидуальных белков. [c.35]

Рис. 2.18. Калибровочная кривая для ТЗК 3000 SW по индивидуальным белкам

В сыворотке крови присутствует несколько десятков индивидуальных белков, которые разделяются на четыре основные группы альбумины а-, р- и 7 Глобулины. [c.125]

На регуляцию морфогенеза существенно влияет качество света. Показано (Л. Коппель, 1992), что морфогенный каллус образуется чаще на синем свету, чем на белом или красном. Изменения на уровне индивидуальных белков во время реализации морфогенетической программы в культуре тканей позволили говоррггь о существовании белков развития. Однако отсутствие специфических тестов на эти белки не позволяет их выяврггь. Вместе с тем при использовании гибридов, продуцирующих моноклональные антитела на мембранные белки соматических зародышей, удалось выявить полипептид с молекулярной массой 45 кДа, который встречается в ядре нескольких видов растений и возможно участвует в регуляции клеточного деления (Г. Смит и др., 1988). В настоящее время большое внимание уделяется генетическому аспекту морфогенеза, изучению соматического эмбриогенеза как генетически наследуемого признака. Роль основного двигателя процесса развития отводится дифференциальной активности генов. Предполагается, что гены, контролирующие соматический эмбриогенез, начинают экспрессироваться в критические периоды развития эмбриоидов (H.A.Моисеева, 1991). [c.176]

Смесь для полимеризации следует готовить в количестве, необходимом для опыта. Если используют, например, 12 трубочек, нужно приготовить 30 мл смеси. Осторожным вращением колбочки раствор перемешивают и вносят пипеткой в трубочки, укрепленные в подставке, следя за тем, чтобы пузырьки воздуха не попали внутрь полимеризуемого геля. Уровень вносимой жидкости должен находиться на расстоянии 1—1,5 см от верхнего края трубочки. Сверху осторожно наслаивают воду (0,2—0,3 мл) для образования ровной поверхности геля. Полимеризация обычно заканчивается через 20—40 мин, что определяют по образованию хорошо видимой границы между гелем и водой. По окончании полимеризации наслоенную воду удаляют фильтровальной бумагой. Трубочки снимают с подставки и ввинчивают в отверстия дна верхнего буферного резервуара (рис. 10, /). Верхний резервуар присоединяют к нижнему, предварительно заполненному электродным буферным раствором. Следят за тем, чтобы на концах трубочек не было пузырьков воздуха. На поверхность геля микропипеткой наносят растворы белков. Количество наносимого белка зависит от его гомогенности для индивидуального белка — 25—50 мкг, для гетерогенных смесей это количество может быть увеличено до 50—250 мкг. Плотность наносимых образцов белка повышают добавлением 40%-ного раствора сахарозы до конечной концентрации 0,5 М (20%,). Это необходимо для предотвращения смешивания белка с электродным буфером. Высокая ионная сила исследуемых образцов мешает четкому разделению белков, поэтому такие растворы следует предварительно обессолить. [c.96]

С помощью Л. X, удается выделять и разделять соед., склонные к координации с ионами металлов, в присут. больших кол-в минер, солей и некоординирующихся в-в. Напр, с использованием иминодиацетатной смолы с ионами Си из морской воды выделяют своб. аминокислоты На катионитах с ионами Ре разделяют фенолы, с ионами Лg -сахара. На карбоксильных катионитах с N1 разделяют амины, азотсодержащие гетероциклы, алкалоиды. На силикагеле с нанесенным слоем силиката Си в водно-орг. среде в присут. ННз проводят быстрый анализ смесей аминокислот и пептидов, причем элюируемые из колонки комплексы легко детектируются спектрофотометрически. На высокопроницаемых декстрановых сорбентах с иминодиацетатными группами, удерживающими ионы N1 или Си- , селективно выделяются из сложных смесей индивидуальные белки и ферменты, содержащие иа пов-сти своих глобул остатки гистидина, лизина или цистеина. Силикагели с фиксированными на пов-сти инертными т/)ис-этилендиа.миновыми комплексами Со используют для т. наз. внешнесферной Л. х. смесей нуклеотид-фосфатов. Методом газовой Л. х. с помощью фаз, содержащих соли Ag , разделяют олефины, ароматич. соед., простые эфиры. Тонкослойная Л. х. на носителях, пропитанных солями Ag , применяется для анализа стероидов и липидов. [c.590]

В норме общее содержание сывороточных белков лежит в интервале 5,7—8,0 г на 100 мл (- 1 мМ). Содержание индивидуальных белков варьирует от 3,5—4,5 г на 100 мл для альбумина до нескольких миллиграммов и менее для некоторых других белков. На втором месте по количеству идут иммуноглобулины (дополнение 5-Е) содержание одного из них (1дО) достигает 1,2—1,8 г на 100 мл. агАнтитрипсин, аа-мак-роглобулин, а- и р-липопротеиды, гаптоглобулин, трансфер-рин и фибриноген присутствуют в количестве более 200 мг на 100 мл. [c.103]

Белки — высокомолекулярные соединения, полностью или большей частью построенные из аминокислот и составляющие большую часть органических веществ, содержащихся в живой клетке. Например, клетка кишечной палочки Es heri hia oli содержит 3000 различных белков, а человеческий организм 1000000. Молекулы белков состоят из одной или нескольких поли-пептидных цепей, организованных в характерную трехмерную структуру. Индивидуальные белки имеют определенный химический состав. Их молекулярные массы охватывают интервал от 6000 до более миллиона. [c.340]

Прн выделении желаемого белка обычно сначала экстракцией водой илн разбавленным солевым раствором получают обогащенную белковую фракцию. Собственно, процесс разделения может основываться на различной (в определенных условиях) растворимости, различном размере, различном электрическом заряде илн различных адсорбционных свойствах молекул белков, а также на различной биологической активности. К выделению индивидуального белка может привести также взаимодействие с комплексо-образующимн веществами, например альбуминами, альгинатами, пектинами [26]. [c.346]

Сшитые таким путем пары белков выделяются, дисульфидные связи восстанавливаются, и индивидуальные белки идентифицируются элект-рофоретически. Следующие пары белков, сшиваемых в 308 субчастице даже короткими реагентами, отмечаются особенно часто 82-83, 83-810, 84-85, 54-817, 85-88, 88-815, 86-818, 818-821, 87-89, 87-513, 813-519 все это, по-видимому, непосредственные соседи на рибосоме. Следует отметить также некоторые пары, образуемые при использовании более длинных реагентов 53-55, 83-59, 54-58. [c.107]

Первым примером искусственного слияния двух ферментов на генетическом уровне было сращивание двух ферментов, участвующих в биосинтезе гистидина в Salmonella typliimurium [581]. Этот пример показывает, что само по себе слияние генов не приводит к резкому изменению свойств белков. Каждый из двух ферментов состоит из двух идентичных субъединиц, и эта структурная особенность сохраняется после слияния генов. Ферментативные и спектральные свойства индивидуальных белков также остаются неизменными. [c.229]

Новые морфологические варианты и новые, более сложные морфологические задачи возникают при синтезе макромолекул и при их химических реакциях. Часто катализатор должен обеспечивать определенную взаимную ориентацию или определенное чередование мономеров в макромолекулах, например определенную ориентацию Н и групп В при полимеризации олефинов КСН = СН, (рис. 3), определенное соотношение и чередование аминокислот в полипептидах или в искусственных сополн-мерах, образование молекулярных спиралей правого и левого типа и других сложных вторичных пространственных структур. Число различных структурных морфологических вариантов очень велико. Морфологический катализ преобладает в биохимии живой клетки. Его самый сложный и совершенный пример ферментативное управление синтезом индивидуальных белков, сосредоточенное в клеточных рибосомах, и управление процессами деления клеток и передачей наследственных свойств, сосредоточенное в хромосомном аппарате клеточного ядра. [c.21]

На заключительном этапе выделения и очистки белков исследователя всегда интересует вопрос о гомогенности полученного белка. Нельзя оценивать гомогенность индивидуального белка только по одному какому-либо физико-химическому показателю. Для этого пользуются разными критериями. Из огромного числа хроматографических, электрофоретических, химических, радио- и иммунохимических, биологических и гравитационных методов наиболее достоверные результаты при определении гомогенности белка дают ультрацентрифугирование в градиенте плотности сахарозы или хлорида цезия, диск-электрофорез в полиакриламидном геле, изоэлектрическое фоьсусирование, иммунохимические методы и определение растворимости белка. Действительно, если при гель-электрофорезе белок движется в ввде одной узкой полосы и в этой зоне сосредоточена его биологическая активность (ферментативная, гормональная, токсическая [c.32]

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот оксииролин, окси-лизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2) [c.37]

Как известно, участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,— цистроном. Следовательно, если белок состоит из нескольких (более одного) полипептидов, то естественно предположить, что в синтезе такого белка должны участвовать несколько (более одного) цистронов. Это не всегда соответствует действительности, особенно если полипептидные цепи идентичны (например, а,- и р -цепи гемоглобина). Если, например, пептидные цепи какой-либо одной белковой молекулы являются неидентичными, то это не всегда означает, что они синтезируются как результат действия разных цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи (см. рис. 1.14). [c.532]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

В агаровом геле или на ацетат-целлюлозной мембране белковый антиген и специфические антитела диффундируют навстречу друг другу и образуют в месте контакта линии преципитации, которые можно видеть невооруженным глазом или выявить специальным окрашиванием. При анализе двух белковых смесей, например двух разных сывороток или выделенных нативных белков, с помощью этого метода можно не только узнать число индивидуальных белков, присутствующих в нашей системе, но и получить данные об их имму-нохимической идентичности, родственности или различиях. Все эти выводы могут быть сделаны на основании числа и взаимного расположения линий преципитации. [c.20]

Линия гибридомных клеток не истинно нейрональная модельная система, однако она должна быть упомянута здесь, поскольку представляет собой полезный инструмент исследования в нейрохимии. Каждый В-лимфоцит обычно секретирует только один тип антител. Смесь большого числа моноспецифических антител образует нормальную гетерогенную антисыворотку. Для получения высокопродуктивных моноспецифических лимфоцитов, секретирующих антитела, Кёлер и Милштейн проводили слияние В-клеток иммунной мыши с опухолевыми клетками. В отличие от нормальных лимфоцитов, полученные гибридные клетки растут и размножаются практически бесконечно и продуцируют смесь антител против антигена, используемого для иммунизации. Даже если антиген является индивидуальным белком, продуцируемые антитела представляют собой смесь многих антител, каждое из которых направлено против одного специфичного антигенного участка исходной молекулы. Для получения моноспецифической сыворотки, т. е. раствора антител против одной антигенной области и происходящих из одного вида гибридомных клеток, эти клетки необходимо отобрать и клонировать . Теперь клон продуцирует моноклональные антитела , гомогенную популяцию антител против только одной детерминанты антигена. Эти моноклональные антитела можно пспользовать для разнообразных исследований, например для идентификации функциональных участков молекулы. Но что еще более важно, такой метод может использоваться для полу- [c.371]

Очевидно, что наиболее точным методом Определения молекулярной массы индивидуального белка или нуклеиновой кислоты является установление их первичной структуры, после чего молекулярную массу получают простым суммированием ее значений для отдельных мономерных звеньев. Поскольку на сегодняшнем уровне биохимии установление первичной структуры практачески всегда является одной из основных целей исчерпывающего изучения биополимера, остальные методы определения молекулярной массы применяются в основном на промежуточных этапах исследования, а также в тех случаях, когда биополимер не удается получить в виде индивидуального, пригодного для детальных структурных исследований вещества. В этом параграфе речь будет идти именно о таких приближенных методах, используемых на первой фазе изучения биополимера. [c.265]

В настоящее время трудно оценить общее число белков во всем царстве живой природы, но, учитывая огромное разнообразие организмов, следует признать факт существования по крайней мере многих миллиардов химически индивидуальных белков. Лишь в клетке Es heri hia соП содержится более 3000 различных белков. [c.20]

Наличие двух видов катализатора нельзя приписать присутствию в растворе различных белковых молекул, так как двойная волна наблюдается и для индивидуальных белков в растворах солей кобальта. Появление двух волн связано, вероятно, с образованием нескольких типов комплексов Со(П) с белковой молекулой, различных по составу или строению и неравноценных по каталитическим свойствам (см., например, [815]). По мнению И. Д. Иванова и Е. Е. Рахлеевой [816], первая ступень обусловлена комплексом кобальта с белком в глобулярном состоянии, вторая — [c.238]