Металлопротеиды

Белки делятся на две основные группы, а именно простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липо-протеиды содержат еще липиды, гликопротеиды — сахариды, фосфопротеиды — фосфорную кислоту, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, металлопротеиды — ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гем, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеидам. [c.194]

Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно-связанный металл. К белкам такого типа относятся гемоглобин — дыхательный пигмент крови, содержащий железо, гемоцианины — дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и др., содержащие комплексно-связанную медь. [c.347]

МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ (металлопротеины), сложные бел. [c.326]

Наряду с органическими кофакторами большое значение в каталитической активности многих ферментов (металлопротеидов) имеют различные ионы металлов Na K Rb s a Zn [c.17]

Металлопротеиды — сложные белки, в состав которых входят какие-либо металлы. К этой группе относятся в основном белки, обладающие ферментативными свойствами. Таковы каталаза, пероксидаза, цитохромы, представляющие собой белки, содержащие железо аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза, в состав которых входит медь. Иногда металлопротеиды объединяют в одну группу с хромопротеидами. [c.222]

Многие металлопротеиды содержат особые металл-связывающие простетические группы, примером которых может служить порфириновая группа в гемоглобине (рис. 10-1). Иногда специфический центр связывания создается кластерами из карбоксильных, имидазольных или других групп. В качестве одного из лигандов в некоторых белках может выступать МН-группа пептидной связи, которая утратила протон. Небольшие пептиды реагируют с ионами Си +, образуя комплексы [30, 31] в некоторых из них ион меди ковалентно связан с азотом амидной группы [уравнение (4-38), стадия б]. [c.268]

Сложные белки (нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеины, фосфопротеиды, гемопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды) при гидролизе образуют не только аминокислоты, но и другае органические или неорганические соединения, часто квалифицируемые как простетические группы. [c.274]

Фермент является металлопротеидом и в зависимости от источника содержит u2, Zn2, Мц2 или Fe-. [c.134]

Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно связанный. металл. Белками такого типа являются гемоглобин, содержащий железо дыхательный пигмент крови млекопитающих гемоцианины, содержащие комплексно связанную медь дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и другие. [c.428]

Спектрофотометрией в видимой области можно определять некоторые металлопротеиды, в частности белки, образующие комплексы с ионами железа, меди, хрома, ванадия и т. д. Характерные максимумы поглощения некоторых металлопротеидов перечислены в табл. 35.9. [c.458]

Поглощение некоторых металлопротеидов в видимой области спектра [c.459]

Но существуют белки, координационно связанные с атомами тех или иных металлов (Fe, u, Zn и др.), не содержащие порфириновых структур. Такие белки, например железосодержащий ферритин, содержащую медь полифенолоксидазу, связанную с цинком кар боа н гидр азу и другие, обычно относят к группе металлопротеидов. [c.70]

Определение содержания иона металла (в металлопротеидах) или определение аминокислотного состава белка позволяет вычислить минимальные молекулярные веса. Такой расчет основан на допущении, что каждая молекула данного белка содержит один и только один атом металла или один и только один аминокислотный остаток данного типа. Если молекула бе.лка содержит более чем один такой компонент, то вычисленный молекулярный вес будет меньше истинного молекулярного веса во столько раз, во сколько число таких компонентов, входящее в молекулу белка, больше единицы. Можно, следовательно, написать [c.61]

Металлопротеиды. Протеиды, содержащие в качестве простетической группы Си, Ре, 2п. Сюда относятся такие ферменты, как фенолоксидазы (тирозиназы), и такие дыхательные пигменты беспозвоночных, как гемоцианины, представляющие собой Си-протеиды. Инсулин — гормон поджелудочной железы, по многим свойствам сходный с альбуминами, но резко отличаю- [c.177]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

М. Ц. диссоциирует на субъединицы прп обработке его восьмпмолярным р-ром мочевпны лпбо при диализе против ацетатного буфера pH 4,0, содержащего аскорбиновую или этилепдпаминтетрауксус-ную к-ту. Выделение Ц. производят фракционированием белков сывороткп крови сульфатом аммония, осаждением спиртом в изоэлектрич. состоянии балластных белков, избирательной денатурацией белков хлороформом II спиртом и последующей экстракцией Ц. пз конечного осадка солевым р-ром (см. также Металлопротеиды). [c.411]

К сложным белкам относятся хромопротеиды (соединения белка с пигментами), нуклеопротеиды, простетической частью которых являются нуклеиновые кислоты, фосфопротеиды (белки, содержащие фосфор), глюкопротеиды (соединения белка со сложными углеводами), липопротеиды (белки, соединенные с жироподобными веществами) и металлопротеиды (белки, соединенные с металлами). [c.35]

Хромопротеиды и металлопротеиды. Гемоглобины, или дыхательные пигменты крови позвоночных и некоторых низших животных обладают одной и той же простетической группой — гемом и отличаются лишь белковым компонентом — глобином. Последний изменяется в случае каждого отдельного рода, что устанавливается не только при помощи серологических реакций различных гемоглобинов, но и на основании кристаллической формы, растворимости и содержания аминокислот. [c.453]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

Металлопротеиды. Белки, содержащие в качестве простетической группы металлы, не связанные с красящим веществом. К металло-протеидам относятся ферритин, гемоцианины и т. д. Ферритин содержит 17—23% железа, обладает парамагнитными свойствами содержится в печени и селезенке. Ферритин доставляет организму железо, необходимое для синтеза гемоглобина. Гемоцианины найдены у некоторых низших животных, например моллюсков, у которых они выполняют функции гемоглобина. Гемоцианины окрашены в синий цвет, содержат медь. [c.712]

Сложными белками называются белки, которые, кроме белковой части, содержат небелковый компонент, называемый простетической группой В зависимости от химической природы простетической группы сложные белки делятся на нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, мукопротеиды, липопротеиды и металлопротеиды. [c.44]

Химическая природа. Катехолоксидаза является металлопротеидом, содержащим медь в количестве 0,20— 0,25%. Медь является необходимым компонентом активного центра фермента и действует как переносчик электронов в процессе окисления и восстановления. [c.116]

Наиболее распространена в настоящее время классификация, предложенная в начале века и разделяющая белковые вещества на три основные группы простые, сложные и производные белков. К простым белкам, иначе называемым протеинами, относят те, которые при полном гидролизе образуют только аминокислоты, т. е. не содержат небелковых составных частей. В состав их входят следующие группы альбумины, глобулины, проламины, протамины, гистоны, склеропротеины, глютелины. К сложным белкам (протеидам) относят различные типы комплексов простых белков с небелковыми компонентами, такими как углеводы, нуклбиновыб кислоты, липиды, гетероциклические соединения, фосфорная кислота и др. В зависимости от природы небелковой части протеиды подразделяют на нуклеопротеиды, включающие нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят различные окрашенные вещества гликопротеиды, содержащие углеводы липопротеиды, содержащие липиды металлопротеиды, включающие металлы фосфопротеиды, содержащие фосфорную кислоту. Это разделение на группы далеко не точно, так как, например, в составе характерных простых белков часто содержится некоторое количество небелковых компонентов (в альбуминах — углеводы) и т. д. Производные белки представляют собой группу, которая охарактеризована в наименьшей степени. Чаще всего здесь раньше имели в виду продукты, получающиеся в результате тех или иных изменений белков, например их энзиматического гидролиза. В последние годы из названий веществ этой группы наиболее применяются (сохранились) два — про-теозы и пептоны. И те, и другие являются продуктами неполного [c.36]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.268 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.326 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.454 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.22 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.712 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.22 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.427 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.391 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.202 , c.511 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.65 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология