Белки свойства

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Белки в природе, строение белков, свойства белков. Проблема синтеза белков. [c.143]

В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрическом состоянии при щелочной реакции среды. Поскольку белки выпадают в осадок в изоэлектрической точке, то протамины и гистоны свертываются при кипячении лишь при добавлении щелочи к раствору. [c.50]

Аминокислотный состав белков. Свойства белковых волокон зависят от их химического строения, которое у всех белковых волокон имеет много обш,их черт все белки являются полипептидами, образовавшимися в результате поликонденсации большого числа молекул аминокислот. Поэтому свойства белковых волокон отличны от свойств целлюлозных или синтетических волокон. Существуют, однако, различия в свойствах отдельных белковых волокон, наиболее важными из которых являются [c.97]

Альбумины. Группа белков, обладающих характерными, отличающими их от других белков свойствами. [c.473]

Для получения кривой растворимости можно вместо общего, характерного для всех белков свойства воспользоваться каким-либо специфическим биологическим или химическим свойством индивидуального белка, особенно если желательно установить зависимость между этим свойством белка и содержанием последнего в смеси. Такой подход был применен также в методе определения растворимости с помощью специфического свойства , который был разработан и использован в связи с очисткой эсте-разы, полученной из печени свиньи [153]. [c.32]

Это отчетливо наблюдается при ферментативном гидролизе белков, так как действие ферментов специфично и под влиянием определенного фермента гидролиз доходит до определенного предела. Так, например, в желудочном соке содержится фермент пепсин, под влиянием которого белковые вещества подвергаются гидролизу и превращаются в пептоны. Пептоны — вещества значительно менее сложные, чем белки, из которых они образовались, обнаруживающие некоторые характерные для белков свойства, но не коагулирующие и не высаливающиеся. [c.327]

Изучение экспрессии клонированных генов во многом основано на способности таких генов нормально функционировать после введения их в культивируемые клетки млекопитающих. Эта способность помимо всего прочего позволяет получать редкие обычно белки в больших количествах, а также выделять белковые продукты новых генноинженерных конструкций. Получение таких белков в клетках млекопитающих имеет то преимущество, что обеспечивает правильную сборку вторичной структуры, нормальную модификацию и полную сохранность функциональной активности экспрессируемых белков — свойства, выгодно отличающие их от продуктов экспрессии тех же генов в бактериальных системах. [c.238]

Обсуждение неравновесной модели свертывания белковой цепи в нативную конформацию начнем с определения минимального фазового и компонентного состава системы, обеспечивающей спонтанное протекание процесса в изолированных условиях. Не нарушая общности модели, будем считать, что объектом рассмотрения является мономерный белок. Имеющиеся опытные данные о структурной самоорганизации белков позволяют представить укладку линейной полипептидной цепи в трехмерную структуру как внутримолекулярный процесс, который полностью определяется проявляющимися в соответствующих условиях свойствами единичной гетерогенной аминокислотной последовательности. Другими словами, будем считать, что свертывание природной полипептидной цепи не зависит от концентрации белка, и поэтому модель может включать лишь одну белковую молекулу. Кроме того, в систему, безусловно, должна входить водная фаза. Для феноменологического описания процесса не требуется учет конкретных специфических свойств среды, в конечном счете обусловливающих реализацию заложенной в белковой цепи потенции к самоорганизации. Полагаем водное окружение гомогенным, обладающим необходимыми для сборки белка свойствами. [c.459]

У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойство — способность к аллостерической регуляции их функций. [c.18]

Получают аминокислоты гидролизом белка. Свойства. Так как в аминокислотах есть две функциональные группы, одна из которых (карбоксил) обладает кислотными свойствами, а другая (аминогруппа) — основными свойствами, то в молекуле эти группы взаиню-действуют, приводя к внутримолекулярной нейтрал.i-зации и образованию ионизованной (биполярной) структуры [c.255]

При расчете [40] аминокислотного состава РБФК, зеленых и белых препаратов белков выявлен сильно выраженный гидрофобный характер этих белков (свойство, соответствующее олигомерной природе РБФК и мембранной природе белков ламелл). Это наблюдение важно для понимания функциональных (в технологическом смысле) свойств белков, извлекаемых из листьев. Состав аминокислот также является одной из основ питательной ценности белков листвы. [c.251]

Вследствие сложности экспериментальной техники и ограниченного набора ядер, способных к мессбауэров-скому взаимодействию, ядерную С. начали использовать для исследования полимеров лишь недавно. Метод м. б. использован для изучения химич. строения катализаторов и механизма инициирования при твердофазной полимеризации природы химич. связей мессба-уэровских ядер, входящих в макромолекулы поверхностных явлений на границе раздела полимер — субстрат, если в последнем имеются мессбауэровские ядра (напр., адгезии полимеров к субстратам, содержащим металлы) локальных магнитных полей вблизи атомов железа, входящего в виде малых примесей в состав природных полимеров (ДНК и ее комплексов с белками) свойств армированных пластиков, наполнитель к-рых одержит мессбауэровские ядра (напр., стеклопластиков, если в состав стекла входят атомы Sn или W). [c.235]

У белков, свойства которых сильно зависят от pH среды, ряд высаливающих ионов может обратиться, т. е. порядок делается обратным я знак неравенства надо переставить. Для белка в щелочной среде высаливающие свойства ионов отвечают приведенным рядам. Для слабо кислой среды происходит обращение, N5 и ЫОз сильнее высаливают, чем С1" и ЗО , что было замечено Постернаком (1901) и Паули (1904). В присутствии большого количества кислоты (около 0,3 моля) белок меняет свои свойства, и явление высаливания становится необратимым. Важно отметить, что приведенный выше ряд ионов в том же порядке влияет и на другие явления, например на [c.348]

Динамическая подвижность белков - свойство белковой молекулы, не зависящее от наличия лиганда. Изменение конформации, индуцируемое лигандом, по-видимому, происходит в рамках тех состояний, которые разрешены и для свободной белковой молекулы. Например, расчеты методом атом-атомных потенциалов [3024] показывают, что боковая цепь остатка Serl95 в а-химотрипсине фиксируется в положении с зз счет водородной связи с молекулой воды. [c.281]

Резюме. Олигомерные белки обладают новыми по сравнению с мономерными белками свойствами. Присоединение лигандов в участках, пространственно удаленных друг от друга (аллостериче-ских), способно вызывать конформационные изменения во всем белке. Благодаря этому воздействие регулеторных лигандов может приспосабливать конформацию и функцию белка к изменениям, происходящим в среде. [c.21]

Более высокие уровни компактизации ДНК в хроматине связаны с неги-стоновыми белками. На их долю приходится около 20% всех белков хроматина. Эту сборную группу белков отличает широкий спектр свойств и функций. Всего фракция негистоно-вых белков объединяет около 450 индивидуальных белков, свойства и конкретные функции которых еще не достаточно изучены. Выяснено, что некоторые из них специфично связываются с определенными участками ДНК, в результате чего фибриллы хроматина в местах связывания ДНК с не- [c.48]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.433 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.275 , c.279 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.210 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.210 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.419 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.312 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология