Белки модификации

Регуляция синтеза белка осуществляется также на стадии процессинга белка. Модификации новосинтезированных полипептидов осуществляются при помощи соответствующих ферментов, активность которых, в свою очередь, находится под генетическим контролем. К этим модификациям относятся метилирование, фосфорилирование, гликозилирование, а также ограниченный протеолиз. [c.475]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Для модификации фибриллярных белков используются реакции эпоксидирования (например, с эпихлоргидрином), а также обработка бромэтиламином при pH >7. [c.370]

Классификация. По методам получения все высокомолекулярные соединения можно разделить на три группы природные (например, белки, нуклеиновые кислоты, целлюлоза, натуральный каучук), синтетические (полиэтилен, полихлорвинил и др.) и искусственные, которые получены путем химической модификации природных полимеров. [c.378]

Модификацией рентгенографической методики Исследования является определение среднего размера частиц путем рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами. Этим методом были получены ценные сведения о размерах молекул белка и о степени их гидратации. [c.50]

Еще более успешное разделение белков достигается, если в качестве носителя берут набухший крахмал или полиакриламид (электрофорез на гелевом носителе). Многочисленные модификации этого метода описаны в специальной литературе. [c.216]

Итак, область эукариотического промотора рассматривается как специфический ДНК-остов, на котором собираются белки транскрипции, узнающие свои сайты связывания и взаимодействующие как друг с другом, так и с РНК-полимеразой. Нельзя исключить, что факторы транскрипции являются ферментами и в процессе этих взаимодействий осуществляются ферментативные модификации как белковых факторов, так и ДНК. Появление нового фактора транскрипции в дифференцированных клетках можно рассматривать как способ включения гена на нужной стадии развития. [c.201]

Метод основан на связывании с белками одного из кислых красителей кумасси синего, выпускаемого в двух модификациях R-25Q и G-250. При связывании с белками спектр поглощения красителя меняется интенсивности окраски от концентрации белка в пробе и диапазоне 1—10 мкг/мл имеет линейную зависимость. [c.83]

Для определения содержания иммобилизованного белка можно в принципе использовать все известные методы, применяющиеся при работе с растворимыми белками. Однако из-за светорассеяния, характерного для гелей агарозы, быстрого оседания их частиц, а также адсорбции красителей на гелях в определение содержания белка внесены отдельные модификации. Могут быть рекомендованы спектрофотометрический и колориметрический методы. [c.84]

Наи(5олее широко ис-польэуешй реагент для оинтеза пептидов. Применяется и для по енЕЯ активированных эфиров Растворим в воде. Используется для синтеза пептидов и модификации белков Растворим в воде. Используется для оинтеза пептидов и белков, модификации белков [c.11]

Формальдегт) в громадных количествах используется для получения фенолформальдегидных смол, в синтезе изопрена (диоксановый метод), для синтеза многих лекарственных веществ и красителей, для дубления кожи, как дезинфицирующее, антисептическое и дезодорирующее средство. Дело в том, что формальдегид легко соединяется с белками, делая при этом их бо.тее грубыми и умерщвляя. Но одновременно он убивает и другие микроорганизмы. Это и используют, применяя 40 Уо-ный раствор формальдегида в воде (формалин) как антисептик и для консервирования тканей, а первая искусственная пластмасса на основе формальдегида и фенола, полученная в 1905 году бельгайцем Вакенандом (бакелит), в разных модификациях широко используется и се о дня [c.93]

Успехи в изучении етруктуры белков, н в частности лизоцима, в кристаллическом состоянии методами рентгеноструктурного анализа неизбежно повлекли за собой вопрос о том, насколько третичная структура фермента, и в особенности его активно1 о це1гтра, в кристалле близка к таковой в растворе. С одной стороны, можно было бы ожидать близкое сходство, если не идентичность, между структурами фермента в данных двух физических состояниях, поскольку по меньшей мере одна треть объема для большинства кристаллических белков занята водой [35], причем по данным ЯМР эта вода имеет жидкую структуру [36]. С другой стороны, определенные ограничения в подвижности фермента в кристалле, а также взаимные стерические влияния молекулы в кристаллической решетке (возможно, различные для разных полиморфных модификаций кристаллического фермента) могут, вообще говоря, сказываться на топографии активного центра, доступности его по отношению к молекулам субстрата и эффекторов и в целом на механизме ферментативного катализа. [c.155]

Хлорофилл по химическому составу почти всегда представляет собой смесь двух модификаций а — вещество сине-зеленого цвета состава С55Н720бЫ4Мд Ь — вещество светло-зеленого цвета состава Сб5Н7оОбЫ4Мд. Таким образом, в результате сложных фОтосинтетических процессов исходная система из мСОг, пНгО и минеральных солей превращается в крахмал, клетчатку, белки, жиры и другие сложные органические вещества. [c.181]

Кислород — важная составная часть углеводов, жиров, белков. Существует в виде двух аллотропных модификаций — молекулярный кислород (дикислород) О2 и озон (трикислород) [c.177]

Кислород — важная составная часть углеводов, жиров, белков. Существует в виде двух аллотропных модификаций — молекулярный кислород (дикислород) 2 и озон (трикислород) О3. Наиболее устойчива молекула Oj. [c.197]

В качестве более сложного примера можно привести кинетику процесса так называемой афйнной модификации, нашедшей широкое применение в исследовании биологических высокомолекулярных соединений — белков и нуклеиновых кислот Библогическай активность этих полимеров часто обусловлена их способностью связывать системой нековалентных связей определенное низкомолекулярное соединение, которое в этом случае называют специфичным лигандом. Область биополимера, с которой связывается лиганд, называется активным центром. Конкретный пример структуры активного центра приведен в гл. VI при рассмотрении катализа ферментами (см. рис. 87). [c.287]

Промотор гена глутаминсинтетазы замечателен не только те.м, что он регулируется с участием минорной сигма-субъединицы и нуклеотидных последовательностей, удаленных на большие расстояния от старта транскрипции, но и тем, что действие регуляторного белка. модулируется не путе.м связывания лигандов-эффекторов, которыми могли бы быть глута.мин или глутаминовая кислота, а путем хи.мической модификации — фосфорилирования и дефосфо-рилирования NR,,— осуществляемой несколькими ферментами, реагирующими на обеспеченность клетки источниками азота. [c.153]

Первичные транскрипты провир уса подвергаются обычным пост-транскрипционным модификациям кэпированию 5 -конца, полиаденилированию З -конца (в районе г есть сигнал полиаденилирования) и сплайсингу (рис. 162). Последняя модификация затрагивает не все транскрипции провируса — часть из них выходит в цитоплазму, сохраняя всю последовательность нуклеотидов. Такие молекулы РНК (помимо того, что они функционируют как мРНК для некоторых белков) включаются в вирион тем самым завершается цикл репликации/транскрипции генома ретровирусов. [c.315]

Модификация черных пленок различными органическими веществами, добавляемыми как в водную, так и в органическую фазы, приводит к значительному повышению их проводимости. Так, небольшое понижение сопротивления черных пленок наблюдается при добавлении некоторых органических молекул с относительно высокой диэлектрической проницаемостью [75—77], ряда водорастворимых ПАВ [76, 78, 79], белков [76, 80—82]. Значительное понижение сопротивления черных пленок наблюдается при добавлении в водную среду разобщителей окислительного фосфорилиро-вания, таких, как Л4-нитрофенол, 2,4-динитрофенол, тетрахлор-трифторбензимидазол и др. [83—87], различных антибиотиков валиномицина, актинов, грамицидинов, циклических полиэфиров и др. [88—93]. В присутствии ряда антибиотиков черные пленки обладают ярко выраженной катионной специфичностью. [c.108]

Модификацию Lys можно вести и с помощью ангидрида малеи-новой кислоты [Van Helden et aL, 1979]. В случае последующего автоматического секвенирования для модификации лучше пспользовать ангидрид более гидрофобной цитраконовой кислоты [Williams et al., 1980]. Блокирование разрыва по Arg можно осуществить обработкой белка 1,2-циклогександионом (используется редко). [c.298]

Для хроматографии относительно длинных (до 20 остатков) олигонуклеотидов было предложено пришивать на силикагелевую матрицу полиэтиленимин (PEI), подобно тому как было описано выше для хроматографии белков. Здесь нет нужды образовывать толстый слой полиэтиленимина, поэтому модификация осуществлялась проще. Через силикагелевую колонку прокачивали 10%-ный раствор PEI в метаноле, потом подавали в нее раствор сшивающего агента (диглицидилэтиленгликспя), оставляли его в колонке на [c.323]

К матрице аффинного сорбента, помимо общих для всех хроматографических матриц требований (нерастворимость п гидрофильпость, жесткость, подходящая форма и размер гранул, химическая стабильность в условиях модификации и в самом хроматографическом процессе, отсутствие неспецифической адсорбцип ж др.), предъявляется требование наличия химических групп, позволяющих с помощью несложной химической реакции ковалеитио связывать с матрицей разнообразные биологические молекулы (лиганды и спейсе-ры). Наиболее удобными с этой точки зрения оказались гидроксильные группы полисахаридных матриц — агарозы и сефадексов, а также амидные группировки полиакриламидного геля. Если иметь в виду аффинную хроматографию белков или использование белко- [c.342]

Несложная модификация устройства фирмы Desaga позволяет наносить на пластинки линейно изменяющуюся в одном направлении по своим пропорциям смесь двух сорбентов или импрегнировать сорбент линейно возрастающей концентрацией какой-либо добавки ( Gradient TLG-spreader ). ТСХ нескольких идентичных препаратов в направлении, перпендикулярном к градиенту, позволяет выбрать оптимальную пропорцию смеси, а хроматография вдоль градиента открывает возможность разделения компонентов, сильно различающихся по своей подвижности (подобно тому как это происходит при электрофорезе в градиенте пористости ПААГ). Эти возможности, насколько нам известно, еще не использовались для фракционирования компонентов белков и НК, однако целесообразно иметь их в виду. [c.467]

Метод Ратбуна и Ветлах в модификации позволяет проводить определение неорганического фосфата в присутствии белка, если его содержание в измеряемых пробах не превышает 50 мкг. В этом случае к 1 мл исследуемого раствора прибавляют 1 мл 3 М Ма-ацетатного буфера, pH 4,3, содержащего 37о формальдегида. Затем добавляют по [c.36]

Химические методы основаны главным образом на модификации С-концевых аминокислот. После полного гидролизаполипептидной цепи эти производные отделяют от немодифицированных остатков и идентифицируют. К химической группе методов относятся гидразинолиз, отщепление С-концевых аминокислот под действием изотиоцианата аммония и восстановление этерифицированных белков и пептидов алюмогидридом лития. [c.154]

Выделение препаратов ДНК с использованием метода Шмидта— Таннгаузера и освобождение их от белков могут быть проведены различными способами. В модификации, предложенной А С Орловым и Е. И Орловой, щелочной гидролиз тканевых препаратов проводят без [c.165]

Поставленные задачи решаются на основе современных методов исследования ферментов. Практическая направленность занятий связана с освоением различных методов регистрации скоростей ферментативных реакций, включающих использование сопряженных ферментных систем и метода радиоактивного анализа. С целью определения активности мембранных ферментов осваиваются техника получения различных субклеточных структур и приемы работы с различными типами детергентов. Проблемы структурного анализа ферментов решаются с привлечением методов избирательной химической модификации белков, флуоресцентных методов, а также методов ковалентной и адсорбционной иммобилизации на различных носителях, включая искусственные фосфолипидные мембраны (липосомы). Кроме того, осуществляется практическое знакомство с различными аспектами кинетического исследования ферментов осваиваются различные способы оценки кинетических параметров, ингибиторный анализ, проводится исслс- [c.329]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки модификации: [c.417] [c.84] [c.202] [c.214] [c.143] [c.237] [c.10] [c.37] [c.49] [c.136] [c.346] [c.412] [c.475] [c.535] [c.535] [c.56] [c.58] [c.190] [c.360] [c.486] [c.83] [c.119] [c.161]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология