Спермидин

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Спермидин, спермин [уравнение (1 -20)] [c.112]

ЖИВОТНЫХ тканей окисляют 1,4-диаминобутан с образованием тех же продуктов. Медьсодержащая оксидаза из сыворотки крови быка окисляет спермидин в моноальдегид, а спермин — в диальдегид [38]. Хотя оба эти соединения сильно токсичны, существует предположение, что они играют существенную роль в регуляции внутриядерного метаболизма. [c.101]

Протеазы. В листьях обнаружено, по меньшей мере, четыре типа этих ферментов [101]. Они локализованы среди других в хлоропластах и вакуолях [85, 112]. Физиологическое значение этих протеаз неясно. Однако замечено, что их содержание нередко повышается в вакуолях в-процессе старения тканей [115]. Кроме того, природные поликатионы, такие, как кадаверин, спермин, путресцин или спермидин, подавляют активность некоторых протеаз в клетках [18]. В листьях люцерны потери белков могут достигать 40 % между заготовкой зеленой массы и ее гомогенизацией Финли и др. [31] относят их за счет протеаз, выявленных в листьях. Из люцерны была выделена протеаза с молекулярной массой 68 ООО Да, у которой оптимальная активность проявляется при pH 7—9, это позволяет ей оставаться активной даже после обработки зеленого клеточного сока люцерны [108]. [c.256]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

Путресцин присутствует во всех клетках, причем все клетки способны превращать его в спермидин. Это осуществляется путем декарбоксилирования S-аденозилметионина (SAM) [уравнение (14-20), стадия а] и переноса пропиламиногруппы с продукта декарбоксилирования на аминогруппу путресцина [уравнение (14-20), стадия б] [41]. [c.100]

Свойства этилендиаминтетрапропионовой кислоты как аналитического реактива сравнивались со свойствами так называемого трилона Б (этилендиаминтетрауксусной кислоты) Восстановлением продуктов цианэтилирования путресцина может быть получен спермин и спермидин [c.77]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

В организме животных, по-видимому, происходит также окислительный распад спермина с образованием спермидина последний окисляется в 1,4-диаминобутан, который в заметных количествах экскрети-руется с мочой [38]. [c.101]

Некоторые другие у-глутамильные пептиды представлены на схеме 4.4.7 офтальмовая кислота, содержащая небелковую аминокислоту (а-аминомас-ляную) из Е. соН выделен глутатионил-спермидин, содержащий полиаминный фрагмент, участвующий в процессах роста и метаболизма нуклеиновых кислот. [c.85]

Цитоплазма клеток всех эукариотич. организмов содержит неск. более крупные 80S Р. Их мол. м. ок. 4-10 , линейные размеры 25-30 нм, содержание белка в них значительно больше, чем в прокариотической Р. (соотношение РНК белок ок. 1 1). Рибосомная РНК 80S также связана в осн. с Mg и Са и с небольшим кол-вом полиаминов (спермин, спермидин и др.). [c.264]

Спермацет 1/825, 826 3/876 5/1009 Спермацетовое масло 1/826 4/172 Спермидин 1/39 2/81 4/520 Спермин 1/39 2/81 4/520 5/1039 Сперрилит 1/384 3/304, 1128, 1132 Спецодежда 2/323, 324 Спилловер 4/78Й [c.712]

Соотношение масс РНК белок в них около 2 1 соответственно, парциальный удельный объем 70S рибосом около 0,60 см /г, а плавучая плотность в s l 1,64 г/см . РНК в рибосомах присутствует главным образом в виде ее Mg2+-, и, по-видимому, частично Са2+-соли Mg составляет до 2% сухой массы рибосом. Кроме того, в варьирующих количествах (до 2,5% сухой массы) могут присутствовать также органические катионы, такие как спермин, спермидин, кадаверин и путресцин. Количество связанной воды в 70S рибосомах относительно невелико и составляет около 1 г/г, т. е. рибосомы в водной среде суть довольно компактные, не разбухшие частицы. [c.52]

ЖИВОТНЫХ, Грибы, растения и простейших, содержит несколько более крупные 80S рибосомы. Их молекулярная масса составляет около 4 10 дальтон, а линейные размеры от 25 до 30 нм (в лиофильно-высушенном состоянии). Они также включают только два типа биополимеров — РНК и белок, но содержание белка в них существенно больше, чем в прокариотических рибосомах соотношение масс РНК белок около 1 1, парциальный удельный объем около 0,65 смз/г и плавучая плотность в s l 1,55—1,59 г/смз. Важно отметить, что абсолютное количество как РНК, так и белка (а не только пропорция белка) в 80S рибосомах существенно больше, чем в 70S рибосомах. Рибосомная РНК 80S рибосом также связана, в основном, с такими двувалентными катионами, как Mg2+ и Са2+, а также с небольшим количеством полиаминов и диаминов (спермин, спермидин, путресцин). [c.53]

Тщательные исследования биосинтеза ароматических алкалоидов убедительно показали правильность предложенных гипотез (см. разд. 30.1.4 и 30.1.5). Во всех изученных случаях новая связь между ароматическими кольцами создавалась только между орто-ют пара-положениями по отношению к фенольной гидроксильной группе если эти гидроксигруппы, например, алкилированы, реакции такого типа вообще не происходят. В качестве примера рассмотрим биосинтез лунарина (7), структура которого близка к структуре соединения (6) и отличается, главным образом, отсутствием двойной связи. Резонно предположить, что и образуется лунарин по аналогичному механизму из л-гидроксикоричной кислоты. Это предположение подтверждается тем, что фенилаланин (вероятный предшественник п-гидрокснкоричной кислоты), как и спермидин (8), является предшественником этого алкалоида [3]. [c.542]

Значение этих реакций для тканей животных огромно, поскольку продукты реакций используются для синтеза полиаминов-спермидина и спермина. [c.445]

Из других биогенных аминов, обладающих более слабым действием на организм, следует отметить путресцин (до 680 мг/кг в некоторых сырах и до 120 мг/кг в консервированной сельди) кадаверин (до 370 мг/кг в некоторых сырах и до 100 мг/кг в консервированном тунце). При этом содержание путресцина и када верина (а также спермидина) увеличивается при хранении рыб ной продукции. [c.86]

При взаимодействии этого алкилирующего реагента с путресцином, катализируемым спермидин синтазой, образуется спермидип (143) [c.390]

Следует отметить, что сравнительно недавно в животных тканях был открыт фермент, катализирующий декарбоксилирование орнитина. Путресцин (продукт ЭТОЙ реакции) наряду с -аденозилгомоцистеином (продуктом декарбоксилирования -аденизилметионина) участвует в синтезе биологически важных полиаминов — спермина и спермидина [c.364]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.100 , c.127 , c.277 , c.329 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.298 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.32 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.390 ]

Биохимия (2004) -- [ c.364 ]

Микробиологическое окисление (1976) -- [ c.0 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.271 , c.272 , c.283 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.193 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.121 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.230 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.346 ]

Бумажная хроматография антибиотиков (1970) -- [ c.60 , c.113 , c.114 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.460 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.358 , c.359 , c.384 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.346 , c.347 , c.348 , c.349 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.346 , c.347 , c.348 , c.349 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.275 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.275 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.211 , c.268 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология