Белки потери

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Вслед за денатурацией, обусловливающей потерю частицами гидрофильности, последние коа] улируют и оседают на дно сосуда. Например, при кипячении яичного белка он претерпевает необратимые денатурационные изменения, лишается водной оболочки, теряет растворимость. Меняются и другие его свойства. Денатурированный белок лучше переваривается ферментами желудочно-кишечного тракта человека, чем неизмененный (нативный). [c.184]

При очень длительных механических воздействиях на белок масличного семени (более 120 мин) количество щелочерастворимых белков начинает увеличиваться. Это свидетельствует о распаде молекулы белка. Потеря азота происходит только при механической денатурации, в чем и состоит основное ее отличие от тепловой денатурации белковых веществ. [c.232]

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

Кроме реакций присоединения, существуют и другие способы синтеза полимеров. Белки, крахмал, целлюлоза (составная часть древесины и бумаги), найлон и полиэфиры — все эти полимеры образовались путем потери мономерами молекул воды. Отщепление воды называется конденсацией, а получающиеся при этом полимеры — конденсационными полимерами. [c.222]

Денатурация (разд. 25.2)-потеря биологической активности белком вследствие разрушения его третичной структуры при нагревании, воздействии кислот или оснований или при каком-нибудь ином воздействии. [c.465]

Соединение двух молекул аминокислот, сопровождающееся потерей одной молекулы воды, - это реакция конденсации. Белки - конденсационные полимеры так же, как и крахмал, найлон или полиэфиры (гл. III, разд. Г.4). [c.260]

Слишком сильные изменения окружающей среды, однако, могут привести к потере белком его свойств из-за чрезмерного изменения формы молекулы. Тепло, спирт или другие растворители, соли тяжелых металлов или изменение кислотности могут изменить форму белка из-за разрушения связей между цепями (рис. VII.11). В некоторых случаях изменения, называемые дена- [c.455]

Подобная перегруппировка белковой молекулы приводит, не только к потере гидрофильности, но и к изменению ряда других свойств растворимости, реакционной способности и т. п. Происходит так называемая денатурация белка, т. е. такое изменение структуры белка, которое изменяет его биологические свойства. Денатурация обычно сопровождается разрывом некоторых связей в структурах белка, в частности сульфгидрильных. [c.183]

Многие ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, содержат атомы железа. Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо (так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато (путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат(П1) кислоты [Ре(СК)б] и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. На рисунке, где приведена [c.443]

При действии электролитов или органических растворителей (спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Такое явление получило название денатурации белка. Под этим подразумевается такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием такого процесса является нарушешге структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается. [c.427]

Поскольку каждая аминокислота присоединяется поочередно, при химическом синтезе белков очень важен выход на каждой стадии. Вновь обращаясь к синтезу Gly-Ala, отметим, что, если синтез пептидной связи прошел на 90%, такой синтез может считаться удовлетворительным. Однако, если те же условия использованы для синтеза декапептида грамицидина S, то общий выход составит 0,9 X 100% = 35%. При этом не учитываются потери при введении и снятии защитных групп. Следовательно, при синтезе белковых макромолекул образование пептидной связи должно проходить с высоким выходом. [c.68]

Гр. Следовательно, они в несколько раз более радио-устойчивы, чем стволовые кроветворные клетки. При дозах 10—100 Гр решающим в течении пострадиационного процесса является поражение кишечного эпителия. Основная причина его гибели состоит в том, что в условиях денудации слизистой оболочки тонкого кишечника происходит потеря жидкости, электролитов и белков, сопровождаемая микробной инвазией и токсемией, ведущими к септическому шоку и недостаточности кровообращения. Радиационные изменения эпителиального слоя желудка, толстого кишечника и прямой кишки примерно такие же, но выражены значительно меньше. Хотя решающим патогенетическим фактором данного синдрома является денудация слизистой оболочки кишечника, следует иметь в виду, что параллельно с этим постепенно развиваются нарушения кроветворной функции. Одновременное тяжелое необратимое поражение обеих критических систем организма при облучении в дозах 10—100 Гр приводит к быстрой и неизбежной гибели. [c.19]

Таким образом, при соприкосновении клетки с раствором электролита во всех случаях некоторое количество электролита перейдет в клетку, поэтому осмотическое давление, зависящее от концентрации ионов электролита плюс концентрации белка, всегда будет выше, чем в окружающем растворе. Это обстоятельство способствует поддержанию тургора клеток даже в изотонических растворах. В то же время дополняются представления о процессах осмоса в гипертонических растворах происходит не только потеря клеткой воды, но и переход некоторых количеств соли внутрь ее. [c.195]

Биологическое значение онкотического давления. При понижении содержания белка в крови, т. е. при гипопротеинемиях, вследствие голодания, нарушений деятельности пищеварительного тракта или потери белка с мочой при заболеваниях почек, возникает разница в онкотическом давлении в тканевых жидкостях и в крови. Вода устремляется в сторону более высокого давления — в ткани возникают так называемые онкотические отеки подкожной клетчатки ( голодные отеки и почечные отеки). Введение больших количеств Na l, депонирующегося в подкожной клетчатке и также являющегося осмотически активным веществом, может серьезно ухудшить состояние больного. В оценке состояния и в лечении таких больных учет осмо-онкотических явлений имеет очень важное значение. [c.193]

Потеря первоначальных свойств белков, вызванная изменениями пространственной структуры его молекулы (Рапопорт). [c.209]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Чистоту препарата определяют по прозрачности 2"о-ного водного рас вора в проходящем свете и опалесцирующего в отраженггом отсутств щелочности при разбавлении данного раствора водой, фенолфталеин должен окрашиваться в розовый цвет, отсутствию продуктов разложен белка (при нагревании раствора протар ола с едким натром не должен обн руживаться аммиак ни по запаху, ни по посинению влажной лакмусовс бумажки), отсутствие посторонних соединений серебра (протаргол извл кают Э5°-ным спиртом фильтрат не должен изменяться от прибавлен соляной кислоты). Потеря в весе при высушивании до посгоянного ве при 80° не должна превышать 3,5%. [c.221]

Часто разница между нормальным и дефектным ферментом выявляется на уровне белков, например по изменению электрофоретической подвижности. В таких случаях у измененного белка потеря или снижение каталитических свойств далеко не всегда сопровождаются изменением его иммунологических характеристик, т.е. белок сохраняет способность связываться с антителами против нормального фермента. Впервые такой перекрестно-реа-гирующий материал (ПРМ, англ. RM) описан у бактерий (триптофансинтаза у Е. соН). Подобные перекрестно-реагирующие белки часто обнаруживают при наследственных нарушениях ферментов у человека (табл. 4.2) они играют важную роль в выявлении гетерозигот-носителей гемофилии А (разд. 4.2.2.S). [c.14]

Нормальное развитие микроорганизмов, поглощение клетками парафина, активизирует действие многих ферментов н стабилизирует содержание нуклеиновых кислот. 2. Высокое содержание нуклеиновых кислот в биомассе, активизирует действие многих ферментов, стимулирует поглощение клетками парафина. 3. Нормальное развитие микроорганизмов, накопление белка, утилизация углеродного сырья, активизирует действие многих ферментов. 4. Высокое содержание нуклеииовы.ч кислот в биомассе, снижение нроизподственных потерь и себестоимости продукта. [c.290]

Магний Оре>и, морская пища, 1иокслад Катализирует синтез молекул-переносчиков энергии, участвует в синтезе белков и энергетических процессах, расслаблении мышц Потеря жидкости организмом, сердечные спазмы [c.277]

Для ТОГО чтобы оценить значение Д Од с соц. рассмотрим по отдельности каждый из членов правой части уравнения (1.2). Для оценки А сближ примем, что эта величина определяется в первом приближении потерями энтропии связываемой молекулы . В этом случае энтропию сближения (Д5сближ) просто оценить для комплексообразования с белком жесткой сферической молекулы [33]. При некоторых допущениях о стерическом факторе (ограничивающем площадь соприкосновения частиц и их вращательное движение) можно прийти к значениям — 7А5сближ 3—5 ккал/моль (12,6—21 кДж/моль) [33] (здесь и далее в этом параграфе примем значение Т, близкое к комнатной температуре). Если же связывание сопровождают существенные потери также и внутренних вращательных степеней свободы, ассоциация может стать по энтропий еще менее выгодной. Так, оценка энтропии ассоциации с белком линейного дианиона [c.25]

Из всего изложенного следует, что даже столь грубая оценка величины АОвнутр позволяет прийти к выводу, что силы взаимодействия между поверхностным слоем ферментной глобулы и органическими молекулами или ионами вполне могут перекрыть (особенно при многоточечном взаимодействии фермент—лиганд) энтропийные потери, обусловленные необходимым сближением комплексующих агентов (ДСсближ)- Эксперимент подтверждает это представление, поскольку комплексообразование низкомолекулярных лигандов с белками характеризуется весьма высокими значениями констант ассоциации порядка 10 —10 л/моль [30] (см. гл. VH), что соответствует величине АОассоц. равной примерно — (3 — 7) ккал/моль или — —(12,6—29,4) кДж/моль. [c.29]

Особый вид старения, например, наблюдается в процессе черствения хлеба. В свежей пшеничной муке связанной воды содержится примерно 447о от общего ее содержания, в тесте количество ее достигает уже 53%, в свежеиспеченном хлебе— 83%. Однако уже через пять суток в хлебе остается 67% связанной воды. Таким образом, процесс черствения хлеба обусловлен потерей воды и является, по существу, необратимым процессом старения. Вот почему попытка сохранить хлеб свежим путем хранения его в герметической упаковке, например в целлофановых пакетах, пе дает положительных результатов. Хлеб прн этом быстро запо-тевает>, покрывается плесенью и все равно черствеет. Опыт показывает, что наиболее приемлемый метод сохранения хлеба свежим — хранение его при повышен-но "1 температуре (около 333 К), При этом белки значительно дольше сохраняют в себе связанную, воду и хлеб остается свежим в течение щести-семи дней. На этом принципе основан старинный русский способ освежения черствого хлеба путем смачивания и последующего выдерживания в подовой печи. [c.335]

Водородная связь играет большую роль в процессах, происходящих при обычных температурах. Она обусловливает спира 1ьные конфигурации вторичной структуры молекул белков, нуклеиновых кислот и важна в биологических процессах, например, в механизме памяти. Водородная связь ответственна за сильную ассоциацию молекул и высокую диэлектрическую постоянную не только воды, ио и спиртов, и других жидкостей. Благодаря водородным связям лед легче жидкой воды, так что лед образуется на поверхности воды и предохраняет оставшуюся жидкую воду от потери тепла. [c.157]

Непрерывная убыль минеральных азотных соединений давно должна была бы привести к полному прекращению жизни на Земле, если бы в природе не существовали процессы, возмещающие потери азота. К таким процессам относятся прежде всего происходящие в атмосфере электрические разряды, при которых всегда образуется некоторое количество оксидов азота последние с водой дают азотную кислоту, превращающуюся в почве в нитраты. Другим источником пополнения азотных соединений почвы является жизнедеятельность так называемых азотобактерий, способных усваивать атмосферный азот. Некоторые из этих бактерий поселяются на корнях растений из семейства бобовых, в111зывая образование характерных вздутий — клубеньков , почему они и получили название клубеньковых бактерий. Усваивая атмосферный азот, клубеньковые бактерии перерабатывают его в азотные соединения, а растения, в свою очередь, превращают последние в белки и другие сложные вещества. [c.441]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

К специфическим биологическим свойствам белков, измеияю-шнхся при денатурации, следует отнести уменьшение (иногда и увеличение) или потерю ферментативной и иммунологической активности. Обычно при денатурации снижается ферментативная активность биологических катализаторов, а субстраты белковой [c.210]

Автор установила, что изменение объема води ,1х сред происходит за счет резкого повышения сосудисто-соедп-нительноткапнон проницаемости, выхода за пределы сосудистого русла белка, особенно его высокодисперсных фракций. Потеря плазмой белка и выход его в межклеточное пространство приводит к нарушению онкоти-ческого равновесия ио обе стороны сосудистой стенки, а уменьшение онкотического давления плазмы— к поте- [c.14]

В опытах на мышах мексамин в дозах по основанию 25 и 50 мг/кг вначале увеличивает, а через 4 ч уменьшает кровоснабжение мозга, определенное методом 0,5-часового накопления нейтрального красного, связанного с тканевыми белками [Семенов и соавт., 1969]. Концентрация нейтрального красного в селезенке была значительно снижена до 30-й минуты после введения 5-МОТ. При 4-часовом интервале после внутрибрюшинной инъекции мексамина внутривенно введенный нейтральный красный накапливался в селезенке мышей в меньшей степени, чем в контроле, и несколько меньше, чем нри более коротком интервале после введения 5-МОТ [Жеребченко и соавт., 1964 Жеребченко, Зайцева, 1967]. Жеребченко и соавт. (1964) установили также значительное снижение нейтрального красного в селезенке, костном мозге и семенниках крыс под влиянием мексамина. По данным Осипова и Шашкова (1971), после внутрибрюшинного введения 5-МОТ в дозе 25 мг/кг у крыс отчетливо повышается гематокрит, что свидетельствует о потере плазмы из кровяного русла. При этом электролитный состав плазмы не изменяется. [c.92]

Потери в-ва в препаративных колоннах малы, что позволяет широко использ. ПХ для разделения небольших кол-в сложных синт. и прир. смесей. Газовая ПХ использ. для получ. чистых углеводородов, спиртов, карбоновых к-т и др. орг. соед. (в т. ч. хлорсодержащих), жидкостная — для получ. лек. ср-в, полимеров с узким молекулярно-массовым распределением, аминокислот, белков и др. вСакоды некий К. И., Волков С. А., Препаративная газовая хроматография. М., 1972. К. И. Сакодынский. ХРОМАТОГРАФИЯ ПРОМЫШЛЕННАЯ, включает разработку и примен. хроматографич. методов и аппаратуры (пром. хроматографов) для контроля и автоматизации производств. процессов и науч. исследований. В отличие от лаб. хроматографов промышленные могут работать в автоматич. режиме во взрывоопасных условиях непрерывно в течение [c.669]

Этой перспективе посвящен следующий раздел, а здесь отметим, что в случае хроматографии на уровне микрограммовых количеств препарата следует принять меры для уменьшения потерь белков за счет сорбции их на материале колонки — стекле или пластике. С этой целью в элюент можно вводить глицерин (до 50%) или Тритон Х-100 (до 0,2 мМ). Для стекла при низкой ионной сило элюента лучше использовать глицерин, при высокой — Тритон Х-100. Впрочем, этот выбор зависит и от природы белка [Знекег, БсЬиса, 19831. [c.313]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология