аденозилметионин

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Таким образом, алкилирование может проходить в условиях, типичных для органических реакций с использованием таких алкилирующих агентов, как метилиодид, диметилсульфат или метилфторсульфонат, либо протекать в физиологических условиях с помощью 5-аденозилметионина и соответствующего фермента. Однако, используя сильные алкилирующие агенты в избытке, удается провести алкилирование аминокислот и белков и при физиологических условиях (в отсутствие фермента). На этом основаны некоторые важные биохимические тесты, а также применение ряда лекарственных препаратов, [c.47]

Как уже указывалось, АТР выполняет роль хранилища биологической энергии, обеспечивая синтез ряда биохимически важных соединений. В качестве примера приводился синтез донора метильной группы 5-аденозилметионина из АТР и метионина [c.132]

Г), реакцию переноса метильной группы от производных фолиевой Кислоты [реакция (8-85)] и реакцию, с помощью которой осуществляется синтез 5-аденозилметионина [реакция (11-3)]. [c.93]

Метеориты 1/354 2/961-963 4/467 Метил 1/154 3/569, 372. См. также Метильная группа активный, см. S-Аденозилметионин [c.647]

В результате трансметилирования от S-аденозилметионина [уравнение (14-18), стадия б] гуанидинуксусная кислота превращается в креатин. играющий особенно важную роль в мышцах. Креатинкиназа об- [c.98]

Реакция замещения у сульфоний-иона приводит к переносу метильной группы от атома серы к атакующему нуклеофилу и называется реакцией трансметилирования. Трансметилирование — важный метаболический процесс, в котором роль донора метильной группы обычно выполняет 5-аденозилметионин. Типичным примером этого процесса может служить метилирование аминов, например никотинамида [уравнение (7-1)]. [c.93]

Путресцин присутствует во всех клетках, причем все клетки способны превращать его в спермидин. Это осуществляется путем декарбоксилирования S-аденозилметионина (SAM) [уравнение (14-20), стадия а] и переноса пропиламиногруппы с продукта декарбоксилирования на аминогруппу путресцина [уравнение (14-20), стадия б] [41]. [c.100]

Эргостерин, характерный для грибов представитель стеринов, содержит Д кольцевую систему, как и 7-дегидрохолестерин, а также дополнительную двойную связь в боковой цепи. Ситостерин и стигмастерин широко распространены среди высших растений. Отличительной особенностью этих стеринов служит присутствие дополнительной этильной группы в боковой цепи. Ситостерин образуется путем метилирования (при участии S-аденозилметионина) эргостерина. Стигмастерин является витамином для морских свинок, у которых он предотвращает окостенение суставов ( фактор гибкости). [c.582]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

Одним из источников метильных радикалов для биосинтеза является активный метионин . Кантони идентифицировал его как сульфониевое производное 8-аденозилметионин [c.257]

Системы рестрикции II типа обнаружены у очень многих бактерий. Эти системы состоят из двух отдельных ферментов, рестриктазы н метилазы, узнающих одну и ту же последовательность ДНК — сайт рестрикции. Если сайт рестрикции не метилирован, то рестриктаза вносит в него двуцепочечный разрыв. ДНК не подвергается рестрикции, если хотя бы одна цепь метилирована. Такие свойства предохраняют собственную ДНК бактерий от рестрикции собственная ДНК либо полностью метилирована по всем сайтам рестрикции, либо, после репликации, патуметилирована. На полуметилированные сайты рестрикции действует метилаза и метилирует их полностью. Как и прочие клеточные метилазы, метилазы системы рестрикции-модификации в качестве донора метильных групп нс-патьзуют 5-аденозилметионин. В табл. 7 для примера приведены данные о некоторых рестриктазах и метилазах II типа. [c.130]

TGA. TG T=3 . Если оба отмеченных звездочкой аденина этой последовательности метилированы, то рестриктаза ничего с последовательностью не делает. Если метилирован только один аденин (например, после репликации нлн репарации), то метилаза метилирует второй, используя S-аденозилметионин в качестве донора метильной группы. Если же сайт не. метилирован, то ДНК. в составе [c.131]

Пример 10. Очистка метилазы белка из мозга теленка на SAH-сефарозе [Kim et al., 1978]. Метилазы, катализирующие метилирование белков, как и лучше изученные метилазы тРНК, в качестве донора метила используют S-аденозилметионин (SAM), который после переноса метильной группы на белок превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAH). Последний, являясь ингибитором метилазной активности, обладает высоким сродством к ферменту. [c.432]

Рестриктирующие эндонуклеазы, детерминируемые хромосомой Е. соИ, — это крупные белки с мол. весом порядка 300 000—400 000, состоящие из полипептидных цепей трех типов. Они явно связываются со специфическими участками и неспецифически разрушают прилегающие к ним участки. Для их действия необходимо наличие АТР, ионов Mg2+ и S-аденозилметионина. Уникальная особенность этих белков состоит в способности вызывать гидролиз необычно больших количеств АТР [215]. Значение всех этих свойств рестриктирующих ферментов остается до сих пор неясным. Второй класс рестриктирующих ферментов состоит из относительно небольших мономерных или димерных белков с мол. весом 50 000—100 000. Местом атаки этих ферментов служат, как правило, нуклеотидные последовательности с локальной симметрией второго порядка [217]. Так, например, для двух рестриктирующих эндонуклеаз, детерминируемых ДНК плазмиды R-фактора Е. соН, и рестриктирующего фермента Hemophilus influenzae были идентифицированы следующие участки расщепления (в приведенной ниже схеме стрелками показаны места расщепления, звездочками — места метилирования, а точками — локальная ось симметрии второго порядка) [c.279]

Синтез солей метионинметилсульфония в растениях происходит путем метилирования метионина S-аденозилметио-нином. Биол. значение этой р-ции состоит, по-видимому, в том, что очень неустойчивый S-аденозилметионин (метилирующий агент в биохим. р-циях) превращается в более устойчивый М., выполняющий те же ф-ции. [c.71]

См. также Номенклатура стереохимическая. ЦИСТАТИОНЙН ЛИАЗА ( у-цистатионаза), фермент класса лиаз, катализирующий у млекопитающих расщепление цистатионина (ф-ла I образуется в организме из гомоцистеи-на и серина см. также 8-Аденозилметионин) с образованием 1 цистеина (П) и 2-оксомасляной к-ты [c.388]

У некоторых биологических видов декарбоксилазы гистидина [56] и 8-аденозилметионина [57] содержат в активном центре ковалентно связанную кетокислоту. Эти ферменты ингибируются карбонильными реагентами и боргидридом. Если для восстановления гистидиндекар- [c.232]

Последний Превращается в S-аденозилметионин (SAM), практически универсальный донор метильных групп в реакциях трансметилирования [реакция (7-1)]. У некоторых бактерий, грибов и высших растений метил-Н4ро1 гомоцистеин—трансметилаза не нуждается в витамине. В[2. Однако организм человека, так же как и различные штаммы Е. соИ и некоторые другие бактерии, нуждается в метилкобаламинозависимом ферменте. Он, вероятно, функционирует в циклическом процессе. Предполагают, что кобальт представлен двумя взаимопревращающимися окислительными состояниями (1+ и 3+) [уравнение (8-86)]. [c.297]

На рис. 12-6 показан также процесс образования рицинолевой кислоты, специфического компонента семян клещевины и касторового масла (рис. 2-32). Некоторые организмы содержат циклопропановые жирные кислоты (рис. 2-32) [43]. Донором дополнительного углерода цик-лопропанового кольца служит S-аденозилметионин (SAM), причем углерод присоединяется по двойной связи в ацильной группе жирной кислоты, находящейся в составе фосфатидилэтаноламина — постоянного компонента мембран [уравнение (12-15)] [44,45]. [c.549]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

При биохимическом N-метилировании роль донора метильной группы исполняет аденозилметионин, получающийся из метионина и аденозинтри-фосфата [c.70]

Присутствие метилированного аргинина, по-видимому, непосредственно не отвечает за анцефалитогенное поведение. Метилирование остатков лизина и аргинина осуществляется различными ферментами. Остатки лизина метилируются ферментом в ядре, в то время как фермент метилирования аргинина обнаружен в цитозоле. Однако оба фермента в качестве источника метильных групп используют S-аденозилметионин. [c.545]

Смотреть страницы где упоминается термин аденозилметионин: [c.132] [c.687] [c.134] [c.224] [c.66] [c.285] [c.164] [c.92] [c.625] [c.588] [c.275] [c.297] [c.298] [c.463] [c.496] [c.582] [c.70] [c.132] [c.202] [c.677] [c.103]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.130 , c.132 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.130 , c.132 ]

Биоорганическая химия ферментативного катализа (1987) -- [ c.210 , c.212 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.396 , c.445 , c.454 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.68 , c.147 , c.149 , c.203 , c.208 , c.245 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.12 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.178 , c.253 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.136 ]

Общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.654 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.130 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.64 , c.81 , c.89 , c.91 , c.118 , c.122 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.347 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.367 , c.445 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.372 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.28 , c.437 , c.454 , c.455 , c.471 ]

общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.654 ]

Органическая химия нуклеиновых кислот (1970) -- [ c.505 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.69 , c.125 , c.224 , c.225 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.417 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.703 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.776 , c.777 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.358 , c.359 , c.382 , c.403 , c.409 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.311 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.10 , c.11 , c.114 , c.267 , c.303 , c.335 , c.336 , c.346 , c.348 , c.349 , c.353 , c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.10 , c.11 , c.114 , c.267 , c.303 , c.335 , c.336 , c.346 , c.348 , c.349 , c.353 , c.354 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.58 , c.63 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.50 , c.51 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.270 , c.271 , c.408 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.90 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.60 , c.150 , c.171 , c.204 , c.207 , c.237 , c.238 , c.352 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология