Спермин

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Спермидин, спермин [уравнение (1 -20)] [c.112]

ЖИВОТНЫХ тканей окисляют 1,4-диаминобутан с образованием тех же продуктов. Медьсодержащая оксидаза из сыворотки крови быка окисляет спермидин в моноальдегид, а спермин — в диальдегид [38]. Хотя оба эти соединения сильно токсичны, существует предположение, что они играют существенную роль в регуляции внутриядерного метаболизма. [c.101]

Протеазы. В листьях обнаружено, по меньшей мере, четыре типа этих ферментов [101]. Они локализованы среди других в хлоропластах и вакуолях [85, 112]. Физиологическое значение этих протеаз неясно. Однако замечено, что их содержание нередко повышается в вакуолях в-процессе старения тканей [115]. Кроме того, природные поликатионы, такие, как кадаверин, спермин, путресцин или спермидин, подавляют активность некоторых протеаз в клетках [18]. В листьях люцерны потери белков могут достигать 40 % между заготовкой зеленой массы и ее гомогенизацией Финли и др. [31] относят их за счет протеаз, выявленных в листьях. Из люцерны была выделена протеаза с молекулярной массой 68 ООО Да, у которой оптимальная активность проявляется при pH 7—9, это позволяет ей оставаться активной даже после обработки зеленого клеточного сока люцерны [108]. [c.256]

Синтез спермина был осуществлен следующим путем [c.311]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

В цветочных тычинках, совокупность которых называется андроцеем, образуется пыльца (микроспоры), служащие для опыления и в дальнейшем для оплодотворения. Андроцей является мужским половым аппаратом растений — пыльцевое зерно, пыльцевая клетка, каждая из разъединенных клеток, находящихся в тычинках при прорастании пылинок образуют спермин, оплодотворяющие яйцеклетку. Применение пыльцы для-косметики получает все более широкое распространение. [c.123]

Спермин 2-10 Очень малый ЭОП Образование ионных пар [c.57]

Спермин был впервые выделен из свежей человеческой спермы Шрейнером, а затем синтетическим путе.м получен Ду,з,ли, расшифро-вавщим строение этого соединения. Спермин представляет собой алифатический те1 рамин следующего строения [c.311]

Спермин 2-10 То же Образование ионных пар [c.349]

Кроме спермина, в семенной жидкости содержится также другой полиамин — с пер м иди н, строение которого установлено путем разложения и синтеза. Он представляет собой триамиы H2N ( H2)3NH( H2)4NH2. [c.311]

Спермин NHjI HJaNH Ha Ha Hj H NHl HJgNHj является тетрамином. Его можно рассматривать как путресцин, в молекуле которого два атома водорода, по одному в каждой аминогруппе, замещены двумя аминопропильными группами, причем NHg-группы последних находятся у 7-углеродных атомов. Спермин—это ди-Ы,Ы -(у-аминопропил)-путресцин. Спермин был выделен из человеческой спермы. Легче всего его получить из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Спермин—кристаллическое вещество, обладает сильно щелочной реакцией. [c.369]

Свойства этилендиаминтетрапропионовой кислоты как аналитического реактива сравнивались со свойствами так называемого трилона Б (этилендиаминтетрауксусной кислоты) Восстановлением продуктов цианэтилирования путресцина может быть получен спермин и спермидин [c.77]

Приведенный перечень наиболее часто употребляемых продажных лигандов с групповой специфичностью, которые нам казалось необходимым хотя бы вкратце охарактеризовать, далеко не исчерпывает всего пх многообразия. Сюда не вошли, например, аминокислоты, различные сахара и амииосахара, производные холевой кислоты, спермин, протамнн, гистон, биотин и авидин, ингибиторы трипсина, апротинин, желатин и др. В этот перечень не были включены и тпо-ловые сорбенты для ковалентной хроматографии, в которой используется образование временных связей между лигандом и веш,е-ством. Такие сорбенты будут рассмотрены отдельно. [c.375]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

Имеющий более сложное строение спермин обнаружен только у эука-. риотов. Интересный исторический факт состоит в том, что Антони фон Левунгук еще в 1678 г. наблюдал в один из своих первых микроскопов кристаллы фосфорнокислой соли спермина в составе спермы человека. Пятиуглеродный диамин кадаверин получается в результате декарбок--силирования лизина. [c.100]

ДНК прокариот построена так же, как и эукариот (рис. 16). Молекула ДНК несет множество отрицательных зарядов, поскольку каждый фосфатный остаток содержит ионизированную гидроксильную группу. У эукариот отрицательные заряды нейтрализуются образованием комплекса ДНК с основными белками — ги-стонами. В клетках подавляющего больщинства прокариот не обнаружено гистонов, поэтому нейтрализация зарядов осуществляется взаимодействием ДНК с полиаминами (спермином и спер-мидином), а также с ионами М . В последнее время у некоторых архебактерий и цианобактерий обнаружены гистоны и гистоно-подобные белки, связанные с ДНК. Содержание пар оснований А+Т и Г+ Ц в молекуле ДНК является постоянным для данного вида организма и служит важным диагностическим признаком. У прокариот молярная доля ГЦ в ДНК колеблется в очень широких пределах от 23 до 75 %. [c.57]

В организме животных, по-видимому, происходит также окислительный распад спермина с образованием спермидина последний окисляется в 1,4-диаминобутан, который в заметных количествах экскрети-руется с мочой [38]. [c.101]

Цитоплазма клеток всех эукариотич. организмов содержит неск. более крупные 80S Р. Их мол. м. ок. 4-10 , линейные размеры 25-30 нм, содержание белка в них значительно больше, чем в прокариотической Р. (соотношение РНК белок ок. 1 1). Рибосомная РНК 80S также связана в осн. с Mg и Са и с небольшим кол-вом полиаминов (спермин, спермидин и др.). [c.264]

Спермацет 1/825, 826 3/876 5/1009 Спермацетовое масло 1/826 4/172 Спермидин 1/39 2/81 4/520 Спермин 1/39 2/81 4/520 5/1039 Сперрилит 1/384 3/304, 1128, 1132 Спецодежда 2/323, 324 Спилловер 4/78Й [c.712]

Семена растений состоят из трех четко различающихся частей. Зародыш развивается из зиготы, образованной в результате слияния ядра спермия, происходящего из пыльцевой клетки, с ядром яйцеклетки. Оплодотворенная яйцеклетка у голосеменных окружена питательным слоем, или эндоспермом, происходящим из той же гаметофитной ткани, что и яйцеклетка, и потому гаплоидным. У покрытосеменных в спермин формируются два ядра одно из них оплодотворяет яйцеклетку, тогда как другое сливается с двумя гаплоидными полярными ядрами, образующимися в женском гаметофите. (Эти полярные ядра формируются в ходе того же митотического деления, при котором образуется яйцеклетка.) В результате развивается триплоидный (Зп) эндосперм. [c.63]

Спермин (HiN Ho Hi HaNH Hj Hj Hj HjNH Hs Hj HaNHji, содержащийся в семенной жидкости, был синтезирован из акрилонитрила и 1.4-диамннобутана (путресцин). Напишите уравнения реакций, которые при этом происходят. [c.929]

Соотношение масс РНК белок в них около 2 1 соответственно, парциальный удельный объем 70S рибосом около 0,60 см /г, а плавучая плотность в s l 1,64 г/см . РНК в рибосомах присутствует главным образом в виде ее Mg2+-, и, по-видимому, частично Са2+-соли Mg составляет до 2% сухой массы рибосом. Кроме того, в варьирующих количествах (до 2,5% сухой массы) могут присутствовать также органические катионы, такие как спермин, спермидин, кадаверин и путресцин. Количество связанной воды в 70S рибосомах относительно невелико и составляет около 1 г/г, т. е. рибосомы в водной среде суть довольно компактные, не разбухшие частицы. [c.52]

ЖИВОТНЫХ, Грибы, растения и простейших, содержит несколько более крупные 80S рибосомы. Их молекулярная масса составляет около 4 10 дальтон, а линейные размеры от 25 до 30 нм (в лиофильно-высушенном состоянии). Они также включают только два типа биополимеров — РНК и белок, но содержание белка в них существенно больше, чем в прокариотических рибосомах соотношение масс РНК белок около 1 1, парциальный удельный объем около 0,65 смз/г и плавучая плотность в s l 1,55—1,59 г/смз. Важно отметить, что абсолютное количество как РНК, так и белка (а не только пропорция белка) в 80S рибосомах существенно больше, чем в 70S рибосомах. Рибосомная РНК 80S рибосом также связана, в основном, с такими двувалентными катионами, как Mg2+ и Са2+, а также с небольшим количеством полиаминов и диаминов (спермин, спермидин, путресцин). [c.53]

Значение этих реакций для тканей животных огромно, поскольку продукты реакций используются для синтеза полиаминов-спермидина и спермина. [c.445]

Курс органической химии (1965) -- [ c.369 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.100 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.929 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.364 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.271 , c.272 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.6 , c.8 , c.9 , c.26 , c.29 , c.35 , c.36 , c.37 , c.38 , c.39 , c.52 , c.154 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.369 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.193 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.121 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.230 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.353 ]

Бумажная хроматография антибиотиков (1970) -- [ c.60 , c.103 , c.114 ]

Химия координационных соединений (1985) -- [ c.89 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.311 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.384 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.460 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.358 , c.359 , c.384 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.346 , c.347 , c.348 , c.349 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.346 , c.347 , c.348 , c.349 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.276 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.276 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.211 , c.268 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.226 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология