Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Оксидазы медьсодержащие

    ЖИВОТНЫХ тканей окисляют 1,4-диаминобутан с образованием тех же продуктов. Медьсодержащая оксидаза из сыворотки крови быка окисляет спермидин в моноальдегид, а спермин — в диальдегид [38]. Хотя оба эти соединения сильно токсичны, существует предположение, что они играют существенную роль в регуляции внутриядерного метаболизма. [c.101]

    Цитохром с переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-ок-сидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (Снд и Спв) и гемы а и а , через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образуется сильный основной анион О2, который связывает два протона и переходит в воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом. [c.174]


    В комплексе III гидрированный кофермент Q-Нг отдает электроны цитохрому с , и в комплексе IV с восстановленного цитохрома с электроны переходят к кислороду. В промежуточных стадиях переноса принимают участие в комплексе III цитохромы 6 и i, а в комплексе IV — медьсодержащие белки и в конечной стадии цитохром-с-оксидаза. [c.198]

    Кинетика восстановления молекулярного кислорода с помощью голубых медьсодержащих оксидаз является многостадийным процессом (см. схему (3.3)). Экспериментально изучены зависимости скорости реакции от концентрации компонентов для разных субстратов — доноров электрона. [c.62]

    Фундаментальной чертой механизма действия голубых медьсодержащих оксидаз является возможность и необходимость синхронного переноса нескольких электронов в одном элементарном акте катализа. Этот феномен представляется весьма интересным и требует тщательного экспериментального и теоретического анализа. [c.142]

    Таким образом, в настоящее время имеется достаточно много информации о состоянии и свойствах ионов меди в активном центре лакказы, которая является типичным представителем медьсодержащих голубых оксидаз. Интересно и необходимо провести [c.147]

    Таким образом, электрохимические измерения принципиально по-новому освещают механизм действия медьсодержащей оксидазы. Ниже представлены результаты изучения кинетики гомогенного окисления лакказой субстратов различной природы, сопоставлены электрохимические и химико-кинетические измерения с целью получения более полной картины молекулярного механизма действия катализатора. [c.158]

    Металлы-активаторы, выполняющие каталитические функции. В этом случае ионы металлов являются частью активных центров ферментов или составными элементами простетических групп. Собственно каталитические функции металлов характерны для сравнительно немногих ферментов — металлопорфиринов, некоторых флавопротеидов, медьсодержащих оксидаз и некоторых других ферментов окислительных процессов, свойства которых будут рассмотрены несколько позднее. [c.253]

    В ряде опытов была показана связь медьсодержащих оксидаз с окислением кислот цикла Кребса и тем самым включение этих ферментов непосредственно в дыхательную цепь. [c.234]

    Имеется большая группа медьсодержащих оксидаз, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции с переносом протонов или электронов от окисляемого вещества непосредственно к молекулярному кислороду. Для них характерно высокое сродство к О2, а также высокое значение окислительно-восстановительных потенциалов. К ок-сидазам относится такой важный дыхательный фермент, как цитохромоксидаза (ЦХО), которая катализирует заключительный этап тканевого дыхания и осуществляет перенос электронов к кислороду (см. также главы 5 и 11)  [c.192]


    Биоэлектрокатализ открывает новые возможности в изучении действия биокатализаторов. Электрохимические методы позволяют выяснить тонкие детали молекулярных механизмов действия ферментов. Экспериментальное исследование зависимостей тока от потенциала, концентрации фермента, концентрации ионов водорода и субстратов с последующим анализом на основе теории электрохимической кинетики помогает выявить механизм превращений субстрата в активном центре фермента. Например, исследование кинетики действия медьсодержащей оксидазы, иммобилизованной на электроде, показывает, что наиболее вероятный механизм действия активного центра включает стадию присоединения кислорода, быстрый равновесный перенос одного электрона, двух протонов и синхронный замедленный перенос двух электронов на лимитирующей стадии процесса. Кинетическое исследование с привлечением структурных данных дает представление о молекулярном механизме действия оксидазы. [c.69]

    Происходит прямой электрокаталитический перенос электронов между электродом и активным центром фермента. Например, в атмосфере кислорода в присутствии медьсодержащей оксидазы — лакказы, сорбированной на электродах из различных материалов, устанавливается потенциал, близкий к термодинамическому потенциалу кислорода. Лакказа катализирует электрохимическое четырехэлектронное восстановление кислорода при этом имеет место стадия переноса электронов с электрода на активный центр фермента. [c.73]

    Аскорбатоксидаза. К медьсодержащим оксидазам относится также аскорбатоксидаза, окисляющая аскорбиновую кислоту (АК) в дегидроаскорбиновую (ДАК)  [c.135]

Таблица 13.7 Некоторые медьсодержащие оксидазы Таблица 13.7 Некоторые медьсодержащие оксидазы
    Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

    Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

    Голубые медьсодержащие оксидазы являются необычными катализаторами в том отношения, что они могут восстанавливать оба атома молекулярного кислорода до Н2О. Этим они напоминают цитохромоксидазу (которая также содержит медь разд. Б, 5), но они не содержат железа. Оксидаза аскорбиновой кислоты из растительных тканей превращает аскорбат в дегидроаскорбат (дополнение 10-Ж). При добавлении к этому ферменту субстрата голубой цвет фермента блекнет, и можно показать, что медь в этом случае восстанавливается в (-1-1) "Состояние. Лакказа из сока японского лакового дерева или из гриба Polyporus катализирует такое же превраще-ни субстратов, как и тирозиназа, но продуктом вместо перекиси водорода является Н2О. У фермента из Polyporus, который в отличие от тирозиназы нечувствителен к СО, молярная экстинкция при 610 нм >1000. Было показано, что лакказа содержит но меньшей мере три типа ионов меди. Один имеет голубой цвет, как у молекулы типа азурина, и связывает кислород. Другой ион меди не имеет голубого цвета и, вероятно, служит центром связывания анионов — возможно, это необходимо для стабилизации образующейся на промежуточной стадии перекиси. Два других иона Си + образуют диамагнитную пару, которая служит двухэлектронным акцептором, получающим электроны от субстрата и затем передающим их на кислород, очевидно, с промежуточным образованием перекиси. [c.448]

    Наиболее сложная проблема биоэлектрокатализа — реализация эффективного переноса электронов между активным центром фермента и электродом. Известно несколько путей, позволяющих осуществить эффективное заселение активных центров ферментов электронами (или электронными вакансиями). Первый путь предполагает использование низкомолекулярных диффузионно-подвижных переносчиков электрона (медиаторов), способных акцептировать электроны с электрода и отдавать их активному центру фермента. Этот механизм используется в большом числе ферментативных электродных систем, в частности, в реакциях с участием гидрогеназ — биологических катализаторов активации молекулярного водорода. (В системе гидрогеназа — метилвиологен — угольный электрод удается электрохимически окислять водород без перенапряжения в условиях, близких к равновесным.) Второй путь предполагает непосредственное электрохимическое окисление — восстановление активных центров ферментов, прямой перенос электронов (вакансий) с активного центра фермента на электрод (или обратно). Механизм прямого переноса электронов по пути электрод — активный центр фермента уже реализован в реакции электрохимического восстановления кислорода до воды с участием медьсодержащей оксидазы, в реакции электровосстановления водорода с помощью гидрогеназы. [c.69]


    Происходит прямой электрокаталитический перенос электронов между электродом и активным центром фермента. Например, в атмосфере кислорода в присутствии медьсодержащей оксидазы — лакказы из Poluporoz versi olor, сорбированной на электродах из различных материалов, устанавливается потенциал, близкий к термодинамическому потенциалу кислорода. Лакказа катализирует электрохимическое четырехэлектронное восстановление кислорода при этом имеет место стадия переноса электронов из электрода на активный центр фермента [48]. Описано и электрокаталитическое восстановление пероксида водорода с помощью иммобилизованной пероксидазы, протекающее по такому же механизму [49]. [c.76]

    Аналогично реакция восстановления кислорода до воды с помощью голубых медьсодержащих оксидаз является многостадийной и многосубстратной. Реакция включает процесс присоединения кислорода и перенос на кислород четырех электронов и четырех протонов. Если окисляемое вещество — субстрат реа1кции — представляет собой одноэлектронный донор, то схему процесса можно представить в виде [c.53]

    Наиболее детально в настоящее время исследованы медьсодержащие оксидазы, получивщие название лакказы. Это обобщающее тривиальное название ферментов из различных источни- [c.142]

    К оксидазам такого типа относятся также тирозиназа, ас-корбиноксидаза и другие медьсодержащие ферменты (купро-протеиды). [c.209]

    Ферментативные реакции окисления — восстановления специально рассматриваются в части V, которая начинается с обсуждения (гл. 19) реакций окисления — восстановления координационных соединений, включающего изложение теории и ее применение к биологическим системам. Гл. 20 содержит классификацию реакций оксигенирован ия с помощью металлов в присутствии и в отсутствие ферментов. гл. 21 обсуждены различные типы медьсодержащих оксидаз. ьелки типа ферредоксина участвуют в переносе электрона, они охарактеризованы в гл. 22, за которой следует гл. 23, поср ященная фиксации азота и ферментам нитрогеназы. [c.10]

    Активность медьсодержащего фермента п-фенолокси-дазы (оксидазы по Равичу), определяемая в сыворотке на 1—3—5-м и б-м месяце опыта, у контрольных кроликов колебалась от 8,3 до 18,9 условной едийтщы эк-стинкции. У животных первой группы (доза 5 мг/кг) с [c.93]

    Медьсодержащими являются также оксидазы аминокислот и аминов. В настоящее время установлено, что в качестве простетической группы они содержат пиридоксальфосфат, к фенольной группе которого ковалентно присоединен ион меди. Например, для аланино-ксидазы осуществляется процесс  [c.259]

    Резюмируя, надо отметить, что при поражении факультативными микроорганизмами наиболее устойчивыми к действию токсинов микроорганизма среди металлсодержащих оксидаз растения-хозяи-на оказываются, как правило, полифенолоксидаза и пероксидаза. Высоковыраженной устойчивостью обладают также флавиновые ферменты. Аскорбиноксидаза несколько менее устойчива к токсину, однако этот медьсодержащий протеид нельзя сравнить по устойчивости с полифенолоксидазой. [c.245]

    Недостаток любого микроэлемента, в том числе и марганца, сопровождается заметными изменениями активности ряда ферментных систем. В отсутствие марганца мало активны такие ферменты, как цитохромоксидаза, медьсодержащие оксидазы. Как правило, в условиях недостатка марганца заметно активируется пероксидаза. Активность пероксидазы также возрастает при наличии в питательной среде избытка элемента. Вопросу природы действия марганца на метаболизм растений в связи с деятельностью пероксидазы посвящено большое количество исследований (Kenten а. Mann, 1949, 1950, 1951, 1952, 1953, 1955, 1957). [c.83]

    Лакказа (02 пара-дифенолоксидоредуктаза), внеклеточная оксидаза, относящаяся к фенолоксидазам - медьсодержащий фермент, катализирующий окисление фенолов в хиноны в присутствии кислорода с образованием промежуточных феноксильных радикалов. Лакказа атакует катехолы с заместителями со свободными карбоксильными группами в пара-положонии, причем активность фермента уменьшается с увеличением длины цепи заместителя. Фермент может окислять не только пара-, но и с>рто-дифенолы. Лакказа некоторых грибов способна также окислять нефенольные соединения лигнинового типа и катализировать реакции деметилирования. Лучший стимулятор лакказной активности - ванилин. [c.413]

    Таким образом, тиомочевина, 2-тиоурацил, 2-меркаптобензо-тиазол и тионамид действуют как ингибиторы хлорирования, по-видимому, посредством влияния на медьсодержащую оксидазу. [c.407]

    В цитоплазме клетки функционируют системы, окисляющие восстановленные пиридиннуклеотиды с участием в качестве завершающих медьсодержащих оксидаз аскорбатокси-дазы (рис. 4.9, а) и полифенолоксидазы (рис. 4.9,6). Деятельность аскорбатоксидазы существенна для функционирования таких важных восстановителей в клетках, как глутатион и NAD(P)H. Эта система — главный восстановитель глутатиона. Аскорбатоксидазная активность обнаруживается также в клеточных стенках растительных клеток, однако функции фермента в клеточной стенке не выяснены. [c.162]

    Люцифераза, выделенная из земляного червя Diplo ardia longa, представляет собой медьсодержащий белок и обладает пероксидазной активностью. Это представляет ценность для определения HjOj и некоторых оксидаз [36]. Как будет показано ниже, пероксидазные реакции могут служить основой прекрасных хемилюминесцентных [c.493]

    Некоторые окрашенные в синий цвет ферменты, имеющие в большинстве растительное происхождение и содержащие медь в качестве единственной простетической группы катализируют простое дегидрирование субстрата. Медьсодержащие оксидазы наиболее распространены в тканях млекопитающих (табл. 13.7), но вместе с тем к этой группе ферментов относятся и такие, как аскорбаток-сидаза тыквы и лакказа, впервые обнаруженная в лаковом дере- [c.505]


Смотреть страницы где упоминается термин Оксидазы медьсодержащие: [c.112]    [c.353]    [c.375]    [c.540]    [c.498]    [c.382]    [c.453]    [c.410]    [c.142]    [c.143]    [c.182]    [c.120]    [c.49]    [c.49]    [c.440]    [c.505]   
Основы биохимии (1999) -- [ c.414 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте