Белки распад

В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты. ... Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы Белки-это очень крупные молекулы. .......... [c.362]

При постепенном гидролизе белки распадаются сначала на пептоны — высокомолекулярные вещества, напо- [c.211]

Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты, что, бесспорно, служит веским доказательством белковой природы ферментов . [c.118]

Нормальное функционирование клетки, т. е. обмен веществ, рост и размножение может происходить только тогда, когда в ней имеется достаточное количество воды и если клетки погружены в водную среду с растворенными в ней питательными веществами. При отделении клеток от питательной среды, например путем центрифугирования или фильтрования, обмен веществ продолжается до тех пор, пока в межклеточном пространстве имеется вода и в ней растворены питательные вещества. После их использования обмен веществ в клетках продолжается за счет клеточных резервов (углеводы, липиды) в том случае, есл 1 сохраняются оптимальные температура и реакция среды. Когда использованы и резервные вещества, начинается автолиз клеток— саморазрушение, в результате которого белки распадаются на аминокислоты и углерод аминокислот идет для энергетических нужд. [c.24]

При предварительной стирке нли замачивании происходит смачивание ткани, отрыв частичек загрязнения, набухание волокон ткани. На белковые загрязнения действуют ферменты, при этом большие молекулы белков распадаются на более простые водорастворимые или диспергируемые водой частички. [c.18]

Таким образом, под действием кванта света родопсин через ряд промежуточных продуктов ( оранжевый и желтый белки) распадается на опсин и алло-/и/)днс-ретиналь, представляющий собой неактивную форму альдегида витамина А. Имеются сведения, что алло-/и/)днс-ретиналь может частично превращаться в активный 11-г<ис-ретиналь под влиянием света (на схеме—пунктирная стрелка). Однако главным путем образования 11-цис-ретиналя является ферментативное превращение транс-формы витамина А в г<ис-форму (под действием изомеразы) и последующее окисление ее при участии алкогольдегидрогеназы . [c.212]

На первой фазе крупные молекулы органических соединений распадаются иа более мелкие. Сложные углеводы превращаются в более простые, белки —в аминокислоты, а жиры — в глицерин и жирные кислоты. Интересно отметить, что находящиеся Б растениях разнообразные углеводы, множество различных белков и жиров на этой фазе переходят в небольшое число более простых веществ. Углеводы дают лишь гексозы и пентозы, все белки распадаются до аминокислот (около 20), а из различных жиров образуются глицерин и несколько жирных кислот. [c.19]

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры,, источником энергии. Поступая в организм и распадаясь в нем до своих конечных продуктов, 1 г белка дает 4,1 ккал. Энергия, получаемая организмом при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов, за счет которых можно полностью покрыть все энергетические потребности организма. Тем не менее организм человека и животных не может обойтись без регулярного поступления белков извне. [c.303]

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без "всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне. [c.320]

На подготовительном этапе сложные молекулы углеводов, жиров и белков распадаются до простых структурных мономеров белки — до 20 разных аминокислот, сложные углеводы — до моносахаридов, в основном глюкозы, жиры — до глицерина и жирных кислот. На этом этапе выделяется незначительное количество энергии при распаде белков и углеводов — [c.31]

Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот с очень высокой молекулярной массой (от 5000 до нескольких миллионов). Соединения, построенные из нескольких молекул а-аминокислот, называются пептидами, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Полипептидные цепи могут быть открытыми, разветвленными или циклическими. При гидролизе белки распадаются на более простые соединения и в конечном счете — на аминокислоты. Такой процесс протекает ступенчато [c.213]

При гидролизе белки распадаются на более или менее крупные осколки белковых молекул — полипептиды, которые при дальнейшем гидролизе превращаются в смесь а-аминокислот. В белках и полипептидах остатки аминокислот соединены пептидными связями — СО—ЫН—. [c.234]

Реакции декарбоксилирования и дезаминирования объясняют, почему при брожении сахаристых веществ образуются, кроме этилового спирта, и высшие спирты (например, амиловый). Применяемые при спиртовом брожении природные сахаристые продукты (картофель, хлебные злаки) содержат и белки при брожении белки распадаются, образовавшиеся аминокислоты, подвергаясь одновременному декарбоксилированию и дезаминированию, дают спирты. [c.329]

Распад белков в семенах начинается почти сразу же после начала набухания и осуществляется несколькими группами протеаз. Различают три стадии протеолиза запасных белков при прорастании. На первой стадии идет лишь ограниченный протеолиз основной массы запасных белков. Распадаются альбумины и глобулины, локализованные в осевых органах зародыша, в алейроновых зернах алейронового слоя. Повышаются подвижность и растворимость белков. Гидролиз белков на этой стадии поставляет аминокислоты, необходимые для синтеза новых ферментативных белков. На второй стадии, которая длится 5—10 дней, белки в запасающих органах быстро распадаются до аминокислот, которые транспортируются к растущему зародышу, обеспечивая его гетеротрофное питание. На заключительном этапе в запасающих органах полностью деградируют структурные и ферментативные белки, которые обеспечивали процесс пищеварения. [c.286]

Рибосомы — это клеточные органеллы. на которых происходит синтез белков. Каждая рибосома состоит из большой и малой субчастиц, которые после завершения синтеза полипептидной цепи белка распадаются. Количество рибосом зависит от активности синтеза белка (например, в клетках печени оно составляет 10 ). [c.36]

Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. Так, при различных физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетренированном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболизма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызывают менее значительные разрушения внутриклеточных белков. Распад белков в лизосомах активируется при голодании, а также при заболевании диабетом, ревматоидным артритом и др., что приводит к дистрофическому состоянию. [c.255]

В процессе пищеварения пищевые вещества, как правило, высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в конечном счете в простые соединения - универсальные для всех живых организмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на аминокислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид -глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей. [c.20]

Переваривание пищевых веществ происходит путем гидролиза под действием ферментов пищеварительных соков (слюны, желудочного, поджелудочного и кишечного соков). Как уже отмечалось, в процессе переваривания пищевые вещества, в основном высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в итоге в простые соединения, одинаковые для всех живых организмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на аминокислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид - глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей. [c.224]

Следует учитывать некоторые особенности переваривания и всасывания белков у жвачных животных. У жвачных на белки в первую очередь действуют микроорганизмы, населяющие преджелудки. У них, главным образом в рубце, белки распадаются до аминокислот и аммиака под влиянием ферментов, вырабатываемых соответствующими микроорганизмами. Аммиак и СОг усваиваются микробами. Они способны синтезировать из МНз и СОг аминокислоты и строить белки своего тела. После гибели микроорганизмов их белки перевариваются в сычуге и кишечнике, как любой белок корма. [c.120]

При недостатке незаменимых аминокислот тормозится образование белка и не используются на синтез заменимые и незаменимые аминокислоты. В таком случае они расходуются нерационально на энергетические цели, И это в то время, когда организм постоянно обновляет белки. В организме идет непрерывное обновление белков. Правда, скорость обновления различных белков неодинакова. Гемоглобин, например, остается неизменным в течение жизни эритроцита. Другие белки распадаются и вновь синтезируются с некоторой определенной скоростью. Так, за один день обновляется около 1% альдолазы. В течение суток обновляется до 10% белков плазмы крови, а за неделю —около половины белков печени. [c.121]

При неполном гидролизе крупная молекула белка распадается на более мелкие фрагменты, которые в настоящее время и служат основным материалом для изучения первичной структуры. [c.14]

Задача по созданию штамма — продуцента человеческого белка распадается на ряд этапов. Прежде всего необходимо иметь структурный ген необходимого белка. Если известна аминокислотная последовательность белка, то, зная генетический код, такой ген можно просто синтезировать химически. Ниже приведены примеры синтезированных в настоящее время генов. [c.98]

В условиях голодания часть тканевых белков распадается до аминокислот. Аминокислоты включаются в процесс катаболизма, в котором в качестве промежуточных продуктов образуются метаболиты глюконеогенеза. При несбалансированном питании, в частности когда достаточный по калорийности рацион содержит мало углеводов, для синтеза глюкозы используются аминокислоты, образующиеся из пищевых белков. [c.381]

Одно из неожиданных и удивительных открытий, сделанных в ходе исследований Шёнхеймера (разд. Б), состояло в том, что белки находятся в клетках в стационарном режиме постоянного синтеза и распада. Таким образом, пути синтеза и гидролиза образуют метаболическую петлю (гл. 11, разд. А, 1). Одно из относящихся сюда обобщений заключается в том, что белки, секретируемые во внеклеточную жидкость, часто подвержены более быстрому обороту, чем белки, остающиеся внутри клеток. Вместе с тем внутри клеток некоторые белки распадаются значительно быстрее других, что имеет важное значение для механизмов метаболического контроля. В растениях преобладают относительно низкие скорости оборота белков. [c.94]

Белки играют исключительно важную роль в жизеи как л ивотных, так и растительных оргаиизмов. В состав их входит углерод, водород, кислород и азот. В значительно меньшем количестве в их состав могут входить также сера, фосфор и другие элементы. Белки представляют собой весьма нестойкие соединения, что затрудняет изучение их физических и химических свойств. Молекулярный вес их очень велик. При гидролизе в присутствии кислоты или щелочи или под влиянием ферментов белки распадаются на менее сложные молекулы альбумозы, пептоны, полипептиды, дикетопиперазины. [c.93]

При гидролизе белки распадаются на аминокислоты. Опыт показал, что так называемые простые белки состоят практически только из аминокислот . В составе большинства природных белков встречаются более 20 различных аминокислот. С большей частью этих аминокислот мы познакомились уже в главе XV. Нам остается изучить лишь серусодержащие аминокислоты, о которых мы пока не говорили. [c.268]

Щелочной гидролиз и определение триптофана. Триптофан при кислотном гидролизе белка распадается почти полностью и поэтому для его определения, как правило, проводится отдельный анализ с щелочным гидролизом. Ранее для определения триптофана в щелочном гидролизате широко использовались многочисленные модификации колориметрического метода, основанного на реакции триптофана с пора-диметнламинобензальдегидом [7, 17, 42, 68]. Однако этот ме тод применим лишь при определении триптофана в чистых растворах и в какой-то мере в гидролизатах чистых белков, В случае использования его для определения триптофана в гидролизатах пищевых продуктов среда окрашивается в rpflSHOBato-зеленые тона, соверщенно не сопоставимые с ярко-синим стандартом [47]. [c.191]

Что происходит с белками при вовлечении их в цикл Кребса. Ведь в цикле нет молекул, содержащих азот. Куда же девается азот Молекула белка прежде всего атакуется протеолн-тическими ферментами. Они разрывают пептидные связи и к освободившимся валентностям присоединяются водород и гидроксил, т. е. происходит гидролиз. В результате молекула белка распадается на аминокислоты [c.120]

Более поздняя разработка ультрацентрифуг с масляной турбинкой решала главным образом вопросы регуляции температуры, конструкции ротора и другие технические задачи. На такой ультрацентрифуге были выполнены работы по расщеплению яичного альбумина папаином [14, 15] и много других измерений. Вскоре стало ясно, что белки характеризуются дискретным, а не непрерывным распределением молекулярных масс и, по-видимому, образуют агрегаты. Из ранних наблюдений следовало, что молекулярные массы белков распадаются на группы с молекулярными массами, кратными величине 17 600. Позже, после получения более точных данн1,1х, оказалось, что это представление ошибочно. [c.23]

Изменения содержания белков в растениях в первое время после внесения азотной подкормки недостаточно ясны. Часто они не выходят за пределы возможной ошибки опыта. Но даже и в том случае, когда содержание белковых веществ в растениях возросло на доказуемую величину, не всегда можно с достаточным основанием утверждать, что изменение содержания белка произошло в результате переработки внесенного под растение минерального азота. В растении происходит непрерывный обмен веществ, белки распадаются и вновь регенери- [c.156]

Было также доказано подавление синтеза белка циклогексимидом в клетках тела млекопитающих [96, 270] и подавление им перекоса аминокислот от sPHK к полипептидным цепям в бесклеточных системах, приготовленных из клеток млекопитающих [78, 79]. Веттштейн и др. [263] в дополнение к подавлению механизма переноса установили, что антибиотик препятствует нормальному разложению рибосом, зависящих от гуанозинтрифосфата, что связано с синтезом белка. Распад полирибосом подавлялся примерно в такой же степени, как и включение аминокислот в белок. [c.198]

Четвертой, не упомянутой выше, но приобретающей в последнее время все больший интерес, задачей, разрешаемой при помощи химического изменения белков, является применение его в качестве вспомогательного средства при исследовании порядка чередования аминокислотных остатков. и определения концевых групп в белках. Работа в этом направлении была существенно облегчена введением метода Зангера [9] и весьма широко проводится английскими биохимиками. Новый способ отличается от обычного способа приготовления белковых производных или измененных белков тем, что полученные соединения гидролизуют и образующиеся производные аминокислот изолируют. Часто этим способом исследуют структуру не только нативных белков, но и продуктов неполного ферментативного или кислотного гидролиза, а также структуру продуктов частичного окисления. При разрыве поперечных цистиновых связей (—S—S—) путем окисления до остатка цистеиновой кислоты (—SO3H), которое также было введено Зангером [10], молекула белка распадается на отдельные полипептидные цепи. Тристрам [11] (статья III) и Фокс [12] произвели оценку точности аналитических результатов этого важного исследования. [c.270]

При этих условиях белки распадаются с образованием различных а-амино-кислот. При кислотном гидролизе, однако, разрушается триптофан и час-< тично серии и треонин. Для предохранения этих аминокислот от разруше- [c.17]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Репрессор связывается с 71 и О р, блокируя транскрипцию с Р и Р , аутогенная экспрессия начинается сИ / сШ -белки распадаются, и спользуется [c.219]

Белки HMG могут участвовать в организации активного хроматина [160—166]. Помимо гистонов, хроматин содержит множество негистоновых белков, функция которых не известна. Среди них, очевидно, должны быть структурные белки, ферменты, обеспечивающие протекание процессов репликации, транскрипции и др., и регуляторные белки. Э. Джонс (Великобритания) попытался выделить белковые компоненты, присутствующие в достаточно большом количестве, что позволило бы провести их анализ и идентификацию. Ему действительно удалось изолировать новый класс ядерных белков, названный им группой белков с высокой подвижностью (high mobility group), или HMG-белки. Название зависело от высокой подвижности этих белков при электрофорезе в геле. Фракция HMG-белков распадается на ряд индивидуальных компо- [c.156]

Далеко не все гидролазы могут катализировать раснад чужеродных соединений. В этом процессе участвуют лишь ферменты с низкой специфичностью, т. е. эволюционно приспособленные к атаке гидролитически уязвимых связей (сложиоэфирной, пептидной, гликозидной), независимо от строения компонентов, объединенных этой связью в молекулу. Такими ферментами особенно богат желудочно-кишечный тракт. Поэтому многие лекарства при введении через рот не создают в крови (а следовательно, и в месте первичной фармакологической реакции) достаточной для проявления действия концентрации они разрушаются гидролазами пищеварительного канала. Эти вещества приходится вводить только парентерально. В качестве примера мы назовем инсулин, гормон поджелудонной железы, регулирующий углеводный обмен. Он имеет строение белка и при введении в желудок будет (как и белки) распадаться на составляющие его аминокислоты. Вот почему люди, страдающие диабетом, должны вводить его, к сожалению, в виде инъекции. [c.47]

Белковые вещества — высокомолекулярные соединения, растворы которых обладают коллоидными свойствами. Расщепление белковых и других молекул на- составные части с присоединением воды называется гидролизом. Гидролиз белковых веществ можно осуществить с, помощью ферментов или кипячением в присутствии разбавленных минеральных кислот. При гидролизе белки распадаются на сравнительно простые соединения-аминокислоты, состав которых выражают общей формулой КСНННгСООН. [c.34]

Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатины) аминокислоту—глицин, а Н. Любавин (1871) установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. В последующее время было доказано, что аминокислоты являются почти единственными продуктами гидролиза белков. Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено несколько сотен различных аминокислот в составе белков их обнаружено около 30, остальные существуют в свободном виде. [c.38]

Роль минеральных элементов в обмене белков. Распад и синтез белковых тел в значительной степени зависят от ряда минеральных элементов. Ионы Мп, Fe, Zn, Со и Ni повышают активность пептидгидролаз и аргиназы, т. е. участвуют в деструкции белков. Биосинтез белков идет при непосредственном участии ионов К, Mg и Мп. Первый и второй необходимы для поддержания рибосом в функционально активном состоянии, причем от концентрации Mg " зависит уровень помех в кодон-антикодоновом взаимодействии. Третий обеспечивает осуществление пентидилтрансферазной реакции при сборке полипептидной цепи. Ионы Ni влияют на высвобождение многих пептидных гормонов по завершении их биосинтеза, а ионам Са принадлежит центральная роль в функционировании сократительных белков. Си -содержапщй белок митохондрий—митохондрокупреин, представляет депо меди для синтеза цитохромоксидазы. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология