Брэгга цилиндрический

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

Согласно методу Дебая — Шерера, исследуются образцы в виде порошка (поэтому этот метод часто называют порошковым ) или поликристаллического тела и используется монохроматическое рентгеновское излучение. Падающий монохроматический луч дифрагирует на плоскостях тех кристалликов, ориентация которых по отношению к падающему пучку удовлетворяет уравнению Вульфа — Брэгга. Дифрагированные от каждой системы одинаково ориентированных плоскостей лучи распространяются по образующим конуса с углом при вершине, равным 26. Пересечение этих конусов с плоской фотопленкой, располагаемой перпендикулярно падающему лучу за образцом, дает систему концентрических колец со все увеличивающимися радиусами, каждое из которых содержит все отражения с одним и тем же углом 0— Ц порошковую рентгенограмму (рис. 3.2, а, см. вклейку). На цилиндрической пленке, ось которой перпендикулярна падающему (пер- [c.80]

Спектрограф с плоским кристаллом (рис. 167, а) представляет собой цилиндрическую камеру, в центре которой укреплен кристалл, который может вращаться вокруг оси, параллельной его отражающей плоскости. Пучок лучей, излучаемый исследуемым веществом, попадая на кристалл при его определенном положении, удовлетворяющем условию Вульфа — Брэгга, дает отраженный луч, фиксируемый пленкой или ионизационным счетчиком. Если диафрагма, отражающая плоскость кристалла, и пленка (ионизационный счетчик) расположены на одной окружности, то спектрограф будет фокусирующим. [c.300]

Для получения трехмерной структуры миоглобина с разрешением, которое давало бы возможность увидеть положение каждого отдельного атома, потребовался анализ более 10 ООО рефлексов. Такая работа Кендрью и соавт. была закончена в 1960 г., результатом явилась модель белка с разрешением 2,0 А (рис. 1.1) [203-205]. Найденное на основе строгого рентгеноструктурного анализа пространственное строение белка подтвердило предположение Брэгга, Кендрью и Перутца о наличии в структуре миоглобина локальных спиральных образований цилиндрической формы и предположение Полинга и Кори о том, что эти образования являются а-спиралями. Оказалось, что около 75% аминокислотных остатков составляют восемь правых а-спиралей А, [c.47]

Если пленку поместить в специальную камеру цилиндрической формы, чтобы образец находился в ее центре, а пучок лучей был перпендикулярен оси цилиндра, то на фотопленке возникнет система дуг, симметричных относительно первичного пучка. Полученная таким образом рентгенограмма называется дебаеграммой. Измерив расстояние между симметричными дугами на дебаеграмме (или расстояние между соответствующими симметричными максимумами на ди-фрактограмме), можно найти угол 2 в, а затем по формуле Вульфа-Брэгга рассчитать соответствующие межплоскостные расстояния. [c.171]

Наиболее широко для определения структз ры используется метод вращения кристалла. В этом методе используется монохроматическое рентгеио1вское излучение, а в качестве исследуемого образца — монокристалл. Так как монокристаллы получены отнюдь не для всех полимеров, а размеры полученных монокристаллов слишком малы, то при исследовании полимеров используются ориентироваи-ные, максимально закристаллизованные полимерные пленки или волокна. При вращении кристалла вокруг какой-либо оси рентгеновские лучи, направленные перпендикулярно к этой оси, в определенный момент времени оказываются по отношению к некоторым кристаллографическим плоскостям в положении, при котором выполняется формула Вульфа — Брэгга. В этом случае возникает дифрагированный рентгеновский луч, который приводит к появлению рефлекса (пятна) на цилиндрической фотопленке, ось которой совпадает с осью вращения кристалла. На цилиндрической фотопленке рефлексы располагаются по слоевым линиям, перпендикулярным к оси вращения. Слоевая линия, проходящая через след от первичного пучка рентгеновских лучей, называется нулевой. Расположение остальных слоевых линий ясно нз рнс. 12. Расстояние между слоевыми линиями зависит от расстояния между идентичными рассеивающими центрами, расположенными вдоль оси вращения кристалла. Период идентичности / в этом направлении определяется формулой [c.39]

Принцип этой установки (но Кошуа) ясен из рис. 8,в. Изогнутый по цилиндрической поверхности кристалл применяют для фокусировки рентгеновских лучей, прошедших через кристалл. Плоскости кристалла перпендикулярны его поверхности. Радиус кривизны кристалла также равен диаметру круга Роуланда. Шлифовка кристалла для этой установки не требуется. Такой спектрометр можно использовать двумя путями либо для фокусировки расходящегося пучка рентгеновских лучей от большой пробы в линию на круге Роуланда (от В к А) или, наоборот, для получения луча, расходящегося из точки (от А к В). Основное преимущество установки, работающей на прохождение, заключается в облегчении измерений при очень малых углах Брэгга. Существуют различные доступные механические устройства для установки изогнутых кристаллов опи описаны в работах Сапдстрома [c.213]

Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц сформулировали важную гипотезу о родственном строении белков, представляющую собой дальнейшее развитие взглядов У. Астбери и М. Хаггинса и получившую широкое распространение в последующих структурных исследованиях белков. Они пишут "Нельзя полагать с определенностью, что полипеп-тидная цепь имеет одинаковую конформацию во всех кристаллических (т.е. глобулярных) белках или что подобная конформация реализуется в фибриллярных белках, таких, как а-кератин. Однако вполне вероятно ожидать, что гемоглобин и миоглобин содержат цепи одинакового типа, так как эти белки в некотором отношении являются родственными более того, интервалы идентичности, межцепочечные расстояния и число остатков в интервале подобны в этих двух белках соответствующим характеристикам а-кератина" [56. С. 356]. Авторы имели определенные основания для того, чтобы сделать такое важное заключение. К этому времени ими были получены рентгенограммы кристаллов гемоглобина и миоглобина с огромным числом рефлексов. Хотя их полная интерпретация еще не могла быть выполнена, тем не менее удалось сделать ряд ценных наблюдений. Оказалось, что структуры гемоглобина и миоглобина состоят из участков с заметно различающейся плотностью атомов. Участки с большей плотностью имеют цилиндрическую форму, рентгеновское рассеяние от которых, как и в а-кератине, отвечает рефлексу 5,1 А. Рассмотрев большое количество структур полипептидной цепи, как новых, так и предло- [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология