РНК-полимераза РНК-зависимая

Известны также РНК-зависимые РНК-полимеразы, кодируемые геномами РНК-содержащих вирусов и бактериофагов. [c.268]

РНК-зависимые РНК-полимеразы 4/498, 528 РНК-лигаза 3/593 [c.702]

ДНК фага Т7 — линейная двухнитевая молекула ( 40 т. п. н.) с прямым концевым повтором длиной 160 нуклеотидов. Инициация раунда репликации происходит внутри молекулы — на расстоянии, примерно соответствующем 15 % длины генома от одного из концов, условно называемого левым. Здесь имеются промоторы, которые узнаются фагоспецифической ДНК-зависимой РНК-полимеразой. Без транскрипции этого оп-района раунд репликации не начинается. Скорее всего РНК, образующаяся при транскрипции с этих промоторов, непосредственно используется в качестве за- [c.277]

В местах р-зависимой терминации РНК-полимераза делает паузы в отсутствие р-фактора, поэтому считается, что роль р-фак-тора заключается в вытеснении РНК из транскрипционного комплекса в местах пауз. Рассматриваются две модели. Согласно одной из них. фактор движется по синтезируемой РНК. а в местах пауз догоняет РНК-полимеразу и вытесняет РНК-продукт. Другая модель основана на том. что пирофосфат подавляет НТФазную активность р-фактора. Согласно этой модели, р-фактор движется за РНК-полимеразой без отставания, но при нормальной скорости элонгации ингибируется пирофосфатом, высвобождающимся прн синтезе РНК- Активация р-фактора происходит лишь в местах пауз, где синтез цепи РНК временно останавливается, что приводит к прекращению освобождения пирофосфата. [c.157]

ДНК-полимераза существует в различных формах в зависимости от выполняемых ею функций. Хотя это кажется невероятным, разнообразие форм ДНК-полимеразы обусловлено не субъ-единичной структурой, по крайней мере в бактериальных ферментах. Были охарактеризованы три различные формы фермента из бактерии Е. oli, которые обозначили как полимераза I, И и III. ДНК-полимераза I выполняет в основном репарирующие функции, тогда как ДНК-полимераза П1 является ферментом репликации. Функции ДНК-полимеразы II еще не ясны. Ферменты млекопитающих также существуют во множественных формах. [c.150]

Транскрипция ДНК фага I, как и в предыдущем случае, осуществляется бактериальной ДНК-зависимой РНК-полимеразой. Однако здесь вирусный геном кодирует ряд белков, модифицирующих взаимодействие этого фермента с ДНК-матрицей. Схематически главные этапы регуляции транскрипции фага к можно представить следующим образом. [c.291]

У фага Т7 встречается еще один способ временной регуляции транскрипции — образование фагоспецифической РНК-полимеразы. Схематически геном этого вируса можно разбить на две области меньшая ( 20 % генома) соответствует левому концу генетической карты и транскрибируется на ранней стадии инфекции, а большая содержит поздние гены. В начале ранней области располагаются по соседству несколько мощных промоторов, узнаваемых клеточной РНК-полимеразой, а заканчивается этот район не. менее мощным р-независимым терминатором. Внутри ранней области имеются, дополнительные слабые промоторы и слабые р-зависимые терминаторы, которые обеспечивают тонкую настройку работы ранних генов. [c.298]

Комплементарное копирование матрицы осуществляют ферменты ДНК-зависимые ДНК-полимеразы или просто JX K-полимеразы. Первый фермент этого типа был открыт в 1956 г. у Е. соИ, затем ДНК-полимеразы были обнаружены в других организмах. ДНК-полимеразы ведут синтез ДНК на одноцепочечной матрице, если имеется затравка — комплементарный матрице фрагмент растущей [c.44]

Сердцевина содержит, в частности, многие десятки молекул вирус-специфической ДНК-зависимой РНК-полимеразы. Этот крупный многокомпонентный фермент распознает промоторы ранних генов. Промоторы сильно обогащены А-Т-парами и удалены от стартовой точки транскрипции примерно на 30 п. н, клеточные РНК-полимеразы эти промоторы не узнают . Регуляторные элементы типа энхансеров в геноме вируса осповакцины не описаны. [c.307]

Механизм антибактериального действия А. заключается в блокировании синтеза РНК в клетках болезнетворных бактерий благодаря подавлению т. наз. ДНК-зависимой РНК-полимеразы-ферментной системы, управляюшей синтезом полинуклеотидов, входящих в состав РНК. Нек-рые А. оказывают также противоопухолевое действие, к-рое, однако, недостаточно специфично и проявляется только при использовании больших доз антибиотиков. [c.164]

Включение определенных генов фага X происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антитерминации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [c.161]

В 1970 г. Г. Темин и Д. Балтимор открыли в онкогенных вирусах РНК-зависимую ДНК-полимеразу и тем самым показали, что в принципе поток генетической информации может быть обращен от РНК к ДНК. [c.9]

Р. РНК (синтез РНК на РНК-матрице) изучена меньше. Она осуществляется только у нек-рых вирусов (напр., у вирусов полиомиелита и бешенства). Фермент, катализирующий этот процесс,-РНК-зависимая РНК-полимераза (его называют также РНК-репликазой или РНК-синтетазой). Известно неск. типов Р. РНК 1) вирусы, содержащие матричные РНК, или мРНК [т. наз. (+)РНК], в результате Р. образуют комплементарную ей цепь [( —)РНК], не являющуюся [c.253]

Л еханизм действия Б.4К не вполне понятен. По аналогии с репрессором фаза >. можно предположить, что существенную роль играют контакты белков-регуляторов между собой и с РНК-молиме-разой. Скорее всего с РНК-полимеразой непосредственЕЮ взаимодействует лишь ближайший к ней белок. В пользу этого говорит, например, то, что повышение концентрации белков. alT и. гаС снижает зависимость транскрипции соответствующих оперонов от [c.149]

Аттенюаторы могут регулироваться и в зависимости от уровня нуклеозидтрифосфатов. Например, в >1/г-опероне в лидерной РНК возможно образование двух шпилек, одна из которых является тер.минаторной. Первая от промотора шпилька вызывает при низкой концентрации СТР паузу транскрипции в результате рибосома, сннтезир ющая лидерный пептид, догоняет РНК-полимеразу и [c.160]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

Принципы действия энхансеров, способных оказывать свое влияние на значительном расстоянии (более чем тысячи нуклеотидных пар) и вне зависимости от ориентации по отношению к старту транскрипции, не выяснены. Короткие нуклеотидные блоки могут служить центрами связывания специфических ядерных белков, выступающих как транс-действующие факторы. Сила энхансера, вероятно, может зависеть от числа таких блоков (модулей). Обсуждаются следующие два основных механизма действия энхансеров. Считается, что функциональные участки генома, содержащие один или несколько генов, образуют длинные петли, включающие десятки тысяч нуклеотидных пар ДНК. Высказано представление, что петли закреплены в матриксе клеточного ядра и могут быть сверхспира-лизованы. В состав матрикса входит топоизомераза И, по-видимому, определяюш,ая топологию петли ДНК (см. гл. ХП), В таком случае взаимодействие энхансера с бе.1ками может менять конформацию всей петли, включая и удаленный от энхансера участок ДНК, в результате чего в составе петли изменяется локальная структура хроматина и облегчается транскрипция гена (рис. 112,6). Более вероятно, что влияние энхансера, связанного с белком, определяется его непосредственным взаи.чодействием с РНК-полимеразой и другими факторами транскрипции в процессе инициации- Такое взаимодействие может осуществляться благодаря сгибанию молекулы ДНК, что создает возможность непосредственного контакта районов промотора и удаленного от него энхансера, связанных со специфическими белками (рис. И2, в). [c.204]

Что касается инициации на внутренних участках двухнитевой матрицы, то здесь также нужно различать два основных способа. Во-первых, первичная РНК-затравка может быть образована праймазой (или — реже — ДНК-зависимой РНК-полимеразой). Однако синтез затравки возможен только в том случае, если матрица соответствующим образом подготовлена. Подготовка включает взан.модействие. между вирус-специфическими белками, регулирую-щи.ми инициацию раунда репликации, и специфическими участками инициации репликации ori (от англ. origin — начало) в молекуле ДНК, Напри.адр, с участком оп в ДНК фага >. первично взаимодействует фагоспецифический белок — О, с белко.м О взаи.модей- твует другой фагоспецифический полипептид — белок Р, который свою очередь образует ко.мплекс с одной из клеточных хеликаз — 1родукто.м гена dna В. [c.265]

Естественно, что помимо субгеномных (+)РНК одним из продуктов репликации / транскрипции должны быть и полноразмерные (геномные) (+)РНК, которые, во-первых, направляют синтез белков, закодированных в 5 -концевом районе генома, а во-вторых, включаются в дочерние вирусные частицы. Полноразмерные (-Н)РНК считываются с такой же (—)матрицы, как и субгеномные мРНК- Динамика образования различных видов вирус-специфических РНК различна синтез (—)РНК более характерен для ранних стадий инфекционного цикла, а синтез (+)РНК — для поздних обнаруживаются и различия в динамике синтеза субгеномных и полноразмерных (+)РНК. Известно, что в этой регуляции принимают участие вирус-специфические белки, но конкретные их функции пока не выяснены, если не считать, что некоторые из них входят в состав РНК-зависимой РНК-полимеразы. [c.323]

Репликация вироидной РНК происходит в ядре зараженной клетки вероятная схема этого процесса такова (рис. 174). Сначала на кольцевой +)матрице синтезируется комплементарная (—)цепь. Эгот синтез осуществляется клеточным ферментом в качестве одного из кандидатов рассматривают ДНК-зависимую РНК-полимеразу И. Возможно, расширению специфичности этого фермента, обычно использующего двухнитевую ДНК-матрицу, способствует то обстоятельство, чго вироидная РНК содержит необычно высокую (для однонитевых нуклеиновых кислот) долю элементов с вторичной структурой. Синтез идет, вероятно, по модели разматывающегося рулона (см. раздел 1 этой главы), и в результате появляются линейные олигомерные (—)нити. Затем происходит образование линейных олигомерных (+)нитей не ясно, используются ли при этом в качестве матрицы олигомеры (-)нитей или образовавшиеся из них кольцевые молекулы. Далее линейные (+)олигомеры превращаются в кольцевые мономерные молекулы — конечный продукт реплика- [c.330]

Условия, необходимые для транскрипции а) набор трифосфатнуклеоти-дов б) ДНК-зависимая РНК-полимераза - сложный фермент из пяти субъединиц в) наличие специального участка в ДНК - промотора (около 40 пар оснований). Когда РНК-полимераза связывается с промотором, происходит локальное расплетание цепей ДНК и синтез РНК всегда начинается с основания А или Г в -н-цепи ДНК и идет в направлении 3 —>5. [c.56]

ПОЛИМЕРАЗЫ (нуклеотидил-трансферазы), ферменты класса трансфераз. Катализируют синтез нуклеиновых к-т из нуклеозндтрифосфатов в нрисут. ДНК или РНК, играющих роль матриц. ДНК-зависимая РНК полимераза из ки- [c.461]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

Наиб, интенсивно в 70-х гг, развивались синтез олигонуклеотидов и генов исследования клеточных мембран и полисахаридов анализ первичной и пространста структур белков. В кач-ве примера можно указать на успешное изучение структуры важных ферментов (трансаминаза, Р-га-лактозидаза, ДНК-зависимая РНК-полимераза), защитных белков (у-глобулины, интерфероны), мембранных белков (аденозинтрифосфатазы, бактериородопснн). Большое значение приобрели работы по изучению строения и механизма действия пептидов-регуляторов нервной деятельности (т, наз. нейропептиды). [c.288]

Среди РНК-зависимых ДНК-полимераз (обратных транскриптаз) наиб, изучены ферменты, продуцируемые ретровирусами (в т.ч. вирусом, вызывающим СПИД), гепаднавирусами (напр., вызывающими гепатит В) и др. Они также сильно различаются по мол. массе, субъ-единичному составу содержат полимеризующий активный центр, а иногда также эндорибонуклеазный активный центр, расщепляющий вирусную РНК после окончания синтеза на ней провирусной ДНК. [c.625]

Репрессор представляет собой обычно димер из двух идентичных полипептидных цепей, ориентированных во взаимно противоположных направлениях. Репрессоры физически препятствуют РНК-полимеразе присоединиться к ДНК в промоторном участке (место связывания ДНК-зависимой РНК-полимеразы-фермента, катализирующего синтез мРНК на ДНК-матрице) и начать синтез мРНК. Предполагают, что репрессор препятствует только инициации транскрипции и не оказывает влияния на элонгацию мРНК. [c.217]

РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ (ДНК-зависимые РНК-нуклеоти-дилтрансферазы , ферменты класса трансфераз, катализирующие синтез РНК из рибонуклеозидтрифосфатов на матрице ДНК. [c.268]

Скорость Т. разл. генов может отличаться в тысячи раз в столь же больших пределах может изменяться скорость Т. одного и того же гена в разных тканях многоклеточного организма или в одной клетке в зависимости от изменяющихся внеш. условий или внутр. программы. На стадии иншщации регуляция Т. осуществляется благодаря наличию особых белков-регуляторов (см. Регуляторные белки), способных присоединяться к определенным участкам ДНК и тем самым препятствовать или помогать РНК-полимеразе инициировать синтез РНК на промоторе. [c.620]

Один из возможных способов увеличения фотосинтеза и, следовательно, продуктивности растений состоит в клонировании хлоро-пластных генов в клетках бактерий и их переносе в растения. Известно, что хлоропласты и прокариотические клетки сходны по ряду признаков. На основании этого возникла симбиотическая гипотеза происхождения хлоропластов, впервые выдвинутая А. С. Фамин-циньпл (1886). Согласно этой гипотезе, клетки прокариот и хлоропласты сходны. В них присутствуют кольцевые ДНК, 708-рибо-сомы синтез белков начинается с одной и той же аминокислоты — N-формилметионина, а синтез белка подавляется хлорамфенико-лом, а не циклогексимидом, как у эукариот. Позже было показано, что ДНК-зависимая РНК-полимераза Е. соН связывается с определенными участками ДНК хлоропластов шпината. [c.150]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.319 , c.323 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.495 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.246 , c.248 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.514 , c.515 , c.517 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология