Рибосомы диссоциация

Необходимо отметить также некоторые внешние факторы, как способствующие, так и противодействующие ассоциации рибосомных субчастиц (рис. 74). Уже говорилось, что увеличение концентрации одновалентных катионов (К+, NH4 и др.) всегда способствует диссоциации, и чем больше их концентрация, тем требуется больше Mg2+ для поддержания ассоциированного состояния. Здесь, несомненно, играет роль прямой конкурирующий эффект (вытеснение Mg2+ из рибосомы). [c.121]

Итак, во всех случаях инициации трансляции предшествует диссоциация нетранслирующих 70S рибосом на 30S и 50S субчастицы. Как уже говорилось, в физиологических условиях нетранслирующие рибосомы находятся в обратимом равновесии со своими субчастицами. IF-3 имеет довольно сильное сродство именно к диссоциированной 30S субчастице и, связываясь с ней, препятствует ее реассоциации с 50S субчастицей таким образом, 30S субчастица уводится из равновесия и подготавливается для инициации [c.226]

Диссоциация рибосомы на 40S- и 608-субъединицы. Присоединение к 40 S-субъединице инициирующих факторов IF-3 и IF-1A, препятствующих реассоциации 40S- и 608-субъединиц в полную рибосому. [c.468]

Частичное удаление ионов магния, связанных в рибосомах, приводит к весьма характерной диссоциации рибосом на субъединицы (фиг. 3). Удаление трети или половины всего связанного с рибосомами магния путем диализа против воды или раствора, содержащего низкую концентрацию ионов магния, приводит к диссоциации 808-частиц на две субъединицы одна из них имеет коэффициент седиментации 608, а другая — 408. Масса этих частиц составляет соответственно две трети ]и одну треть от массы исходной [c.23]

Это связывание сопровождается побочным эффектом сдвигом равновесия между 305- и 505-субъедииицами и интактными 705-рибосомами в сторону усиления диссоциации [91]. [c.231]

Ф. к. активна гл. обр. в отношении фамположит. микроорганизмов (стафилококки, менингококки, гонококки). Она подавляет гидролиз гуанозинтрифосфата, препятствуя диссоциации образующегося при этом комплекса, включающего рибосомы, G-фактор и гуанозиццифосфат. Ф. к. может оказывать противовирусное действие. Важная особенность Ф. к. и ее солей - способность проникать в костную ткань, что позволяет лечить воспалит, процессы в областях организ1ь<а, малодоступных для др. лек. ср-в. [c.210]

Большая (60S) субчастица эукариотической 80S рибосомы содержит существенно более крупную РНК, чем бактериальная 23S РНК. Эта эукариотическая РНК обозначается как 26S или 28S РНК и имеет молекулярную массу от (1,2—1,3) 10 дальтон у грибов и высших растений до (1,6—1,7) 10 дальтон у птиц и млекопитающих. Соответственно, цепь 26S РНК Sa haromy es состот из 3392—3393 нуклеотидных остатков, а цепь 28S РНК крысы —из 4700—4800 нуклеотидных остатков. С 26S—28S РНК тесно ассоциирована низкомолекулярная 5,8S РНК, состоящая из 160 нуклеотидных остатков и, как уже указывалось, представляющая собой гомолог 5 -концевой последовательности бактериальной 23S РНК диссоциация 5,8S РНК от 28S РНК достигается лишь в результате разворачивания под действием температуры или денатурирующих агентов. [c.70]

Необходимость достаточных концентраций Mg2+ или Са + в среде (не менее 1 мМ) для поддержания ассоциированного состояния рибосом и>ежде всего связана, по-видимому, со структурно-функциональными особенностями рибосомной РНК РНК в рибосоме находится преиму- ственно в виде Mg2+- oли. Связанный Mg + ответствен за то, что отрицательные заряды фосфатов РНК в основном нейтрализованы, ролиэлектролитные свойства РНК не проявляются и тесные РНК-РНК-Взаимодействия могут быть разрешены. Понижение концентрации Mg2+ в среде (или повышение конкурентной концентрации одновалентного катиона) приводит к частичному удалению Mg + из рибосомы, что должно сказаться прежде всего на слабых РНК-РНК-взаимодействиях. Похоже на то, что диссоциация рибосом на субчастицы обусловлена прежде всего нарушением или ослаблением каких-то локальных контактов 16S (18S) РНК малой субчастицы с 23S (28S) РНК большой суб- [c.119]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

Оказалось, что в первичной ассоциации с мРНК и следующей затем инициации трансляции участвует, скорее, 30S субчастица, а не 70S рибосома. Именно 30S субчастица уводится из этой равновесной смеси на мРНК и затем вовлекается в первые стадии инициации. 50S субчастица присоединяется на более поздних стадиях инициации к 308-мРНК-инициаторному комплексу. Факторы инициации— прежде всего IF-3 (а также, возможно, IF-1)— способствуют сдвигу равновесия в сторону диссоциации свободных нетранслирующих рибосом на субчастицы. [c.225]

В случае MS2 РНК после терминации трансляции каждого из перечисленных цистронов происходит, по-видимому, диссоциация рибосом от матрицы. Каждый цистрон в соответствующий момент начинает транслироваться в результате независимой инициации свободными рибосомами из среды. Однако ситуация с L-цистроном, очевидно, другая. По каким-то структурным причинам не удается получить эффективной ассоциации рибосом с инициаторным районом L-цистрона на MS2 РНК. Полагают, что инициация трансляции L-цистрона может иметь место вследствие время от времени происходящего спонтанного сдвига рамки (-И) при трансляции конца С-цистрона рибосомами в этом случае рибосомы терминируют на триплете UAA, отстоящем на три нуклеотида к 5 -концу от инициирующего кодона L-цистрона, и, не успев соскочить с матрицы, реинициируют на первом близлежащем триплете AUG (см. рис. 7). Естественно, что продукция L-цистрона должна быть маленькой, как это и есть на самом деле. [c.236]

Как и в случае прокариот, терминировавшие (нетранслирующие) рибосомы перед инициацией трансляции должны перейти в диссоциированное состояние. Однако эукариотические 80S рибосомы довольно стабильны, и надо полагать, что их окончательная диссоциация на субчастицы после терминации трансляции достигается только в результате действия белковых факторов. Во всяком случае, в цитоплазматических экстрактах эукариотических клеток существуют так называемые нативные 40S и 60S субчастицы, отличающиеся от производных 40S и 60S субчастиц, получаемых из 80S рибосом путем диссоциации понижением концентрации Mg2+. Нативные субчастицы не способны ассоциировать в 80S рибосомы при умеренных концентрациях Mg +, в противоположность производным субчастицам. Нативные субчастщы, и [c.249]

Вакантная рибосома обладает значительно меньшей прочностью ассоциации ее субчастиц, чем рибосома с лигандами, так что теперь имеет место обратимая диссоциация-ассоциация после диссоциации 50S субчастицы мРНК-связанная 30S субчастица непрочно удерживается на матрице и тоже может легко диссоцииро- [c.271]

Однако в эукариотах рибосомы после разрыва пептидного якоря еще обнаруживают существенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума. В опытах in vitro полная диссоциация рибосом от мембран эндоплазматического ретикулума достигается лишь путем совместной обработки микросом пуромицином и высокой ионной силой. Можно показать также определенное сродство нетранслирующих рибосом или рибосом, только начав- [c.275]

Рибосомы испытывают три вида структурных превращений обратимую диссоциацию на две субъединицы, разворачивание субъединиц, разборку субъединиц. Как уже сказано, диссоциация может быть вызвана понижением концентрации ионов Mg Электронная микроскопия показывает, что ассоциирующие субъединицы взаимодействуют определенными участками своих поверхностей. Роль ионов Mgf + (или Са ), вероятно, сводится к экранировке отрицательных зарядов фосфатных и карбоксильных групп. Взаимодействие субъединиц в рибосоме до сих пор детально не изучено. Имеются данные, указывающие на существование в клетке фонда свободных субъединиц, находящихся в равновесии с нефункционирующими рибосомами, в которых связь между субъединицами недостаточно стабильна. Эта связь стабилизуется при взаимодействии с компонентами белок-синтезирующей системы, в частности тРНК [92]. Спирин и Гаврилова подчеркивают значение лабильной ассоциации двух неравных субчастиц в рибосоме [87]. [c.579]

После освобождения рибосомы от фактора EF-1 следует перенос пептидного остатка, т. е. образование новой пептидной связи, по-видимому, не требующий непосредственного участия факторов элоганции. Но для последующей эффективности транслокации необходим сходный процесс, протекающий с участием фактора EF-2. Комплекс EF-2-PPP— ио связывается с рибосомой, содержащей пептидил-тРНК в А-участке, в результате чего происходит транслокация пептидил-тРНК и прочитанного кодона в Р-участок и освобождение А-участка. За транслокацией следует гидролиз ГТФ до ГДФ и ортофосфата и диссоциация второго фактора элонгации. Таким образом, стадия 3 схемы, представленной на рис. 55, таюке 192 [c.192]

Эти полиамины характеризуются антимутагенным эффектом, способностью повышать устойчивость протопластов к осмотическому лизису, стабилизировать 70S рибосомы (предупреждают их диссоциацию на субчастицы) [c.104]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Клетка Е. соИ содержит рибосомы двух типов — 308-частицы, т. е. частицы с константой седиментации 30 S (мол. вес 1-10 ) и 50 S-частицы, т. е. частицы с константой седиментации 50 S (мол. вес. 2-10 ). Эти два типа частиц легко могут быть разделены при помощи ультрацентрифугирования. В присутствии определенной концентрации ионов магния эти частицы соединяются попарно, образуя 703-частицы (мол. вес 3-10 ). Удаление магния приводит к диссоциации 708-частиц на 30S- и 508-единицы (фиг. 48). При повышении концентрации магния две 708-частицы соединяются с образованием lOOS-частицы. Частицей, обладающей в клетке функциональной активностью, оказались 708-час-тицы. В клетках млекопитающих константа седиментации активных рибосом составляет от 73 до 80 8 [116—119]. [c.133]

Исходная 808-рибосома диссоциирует при удалении приблизительно половины содержащегося в ней магния на частицы, составляющие соответственно две трети (608) и одну треть (408) исходной массы рибосомы. Дальнейшее удаление магния приводит к диссоциации В08-частицы на одну 408-субъ-единицу и две 268-субъединицы. [c.22]

Два сплющенных диска, каждый из которых имеет коэффициент седиментации 408, проложены начинкой из двух вытянутых палочковидных 268-субъединиц. Отношение РНК белок в каждом из этих компонентов такое же, как в целой рибосоме. В нижней части рисунка представлена интерпретация диссоциации рибосом на субъединицы с точки зрения предложенной Бейли структуры. Пря расщеплении на 608-и 408-субъединицы происходит отделение одного 408-диска при этом две палочковидные структуры с коэффициентом седиментации 268 остаются прикрепленными ко второму 408-диску, Отделение одной 268-субъединицы от 608-субъеди-шщы приводит к образованию 508-субъединицы. 268-субъеди-ницы могут взаимодействовать друг с другом, образуя 408-димер. [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология