Лактатдегидрогеназа специфичность

Некоторые ферменты отличаются стереохимической специфичностью, т. е. действуют на один из стереоизомеров. Например, лактатдегидрогеназа катализирует дегидрирование только /-изомера молочной кислоты, но не влияет на -форму этой кислоты. [c.10]

Дегидрогеназы также проявляют групповую специфичность к некоторым классам субстратов. Так, алкогольдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа окисляют соответственно только спирты и а-оксикислоты. [c.222]

Реакции типа (8-47) протекают неферментативным путем только в присутствии сильного основания. В то же время дегидрогеназы часто обеспечивают относительно быстрое и обратимое протекание подобных реакций конденсации. Эти реакции специфичны для тех кетонов, которые возникают в реакциях, катализируемых дегидрогеназами пируват ингибирует только лактатдегидрогеназу, а-кетоглутарат — глутаматде-гидрогеназу и т.д. [91] Мы уже видели (гл. 6, разд А, 9), что ингибирование продуктом является одним из типичных факторов регуляции метаболизма явления, которые мы здесь обсуждали, могут быть частью таких механизмов регуляции. [c.251]

В ряде случаев один и тот же кофермент может входить в состав нескольких ферментов с различной специфичностью к субстрату и, следовательно, белковый носитель является частью, определяющей не только высокую каталитическую активность, но и специфичность всей ферментной системы. Примерами таких коферментов служат никотинамидадениндинуклеотид — НАД, образующий с соответствующими специфическими апофермента-ми лактатдегидрогеназу, маликодегидрогеназу, алкагольдегидро-геназу и другие ферментные системы, а также пиридоксальфос-фат, являющийся коферментом декарбоксилазы аминокислот и аминотрансферазы. [c.37]

Этот фермент найден у ряда растений, хотя и не широко распространен. Лактатдегидрогеназа из растений напоминает лактатде-гидрогеназу из мышцы, будучи специфичной по отношению к L-мо-лочной кислоте однако фермент, выделенный из hlorella, образует D-молочную кислоту. Фермент из животных тканей функционирует как с НАД, так и с НАДФ, но фермент из растений, как обнаружено, функционирует только с НАД. Фермент из дрожжей связан непосредственно с цитохромной системой. [c.129]

Было найдено экспериментально, что весь дейтерий восстановленного НАД перешел в ацетальдегид с образованием СНзСОНОН. Таким образом, атом дейтерия, присоединившийся к никотинамидному кольцу, представляет собой тот же атом, который удаляется на следующей стадии. Это означает, что данная реакция стереоспе-цифична. Не все дегидрогеназы атакуют никотинамидное кольцо с той же стороны, что и алкогольдегидрогеназа. О дегидрогеназах, обладающих той же специфичностью, что и алкогольдегидрогеназа (например, лактатдегидрогеназа и малатдегидрогеназа), говорят, что они обладают Л-специфичностью. Дегидрогеназы, атакующие никотинамидное кольцо с противоположной (по сравнению с алкогольдегидрогеназой) стороны, называют В-специфичньши . К дегидрогеназам, обладающим Б-специфичностью, относятся сс-глицеро-фосфатдегидрогеназа, дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида, глютаматдегидрогеназа и НАД-Нг-Цитохром-с-редуктаза. [c.230]

Для обнаружения и количественного определения некоторых а-кетокислот могут быть использованы ферментативные и микробиологические методы. Многие а-кетокислоты восстанавливаются при действии лактатдегидрогеназы, причем по меньшей мере шесть из них (р-меркаптопировиноградная кислота, а-кето-масляная кислота, а-кето-р-оксимасляная кислота, 3-окснпиро-виноградная кислота, пировиноградная кислота и глиоксиловая кислота) восстанавливаются примерно с одинаковой скоростью. Дрожжевая декарбоксилаза а-кетокислот также отличается широким диапазоном субстратной специфичности (см, табл. 9). [c.104]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

Эта реакция была успешно применена для разрыва дисульфидных связей инсулина, лактатдегидрогеназы, пепсиногена, альдолазы мышц кролика и других белков. Она является количественной и специфичной. Вследствие неустойчивости 3—ЗОд-группировки к действию кислот белки, обработанные сульфитом (З-сульфонротеины), не рекомендуется подвергать кислотному гидролизу. Применение радиоактивного сульфита может быть успешно использовано нри исследовании пептидов из частичных ферментативных гидролизатов 3-сульфопротеинов [c.78]

Специализированные функции, которые выполняют другие изоформы лактатдегидрогеназы, пока не выяснены. Изофермент 4 из семенников, обладающий широкой специфичностью, может присутствовать и в цитоплазме, и в матриксе митохондрий возможно, он играет роль переносчика восстановительных эквивалентов челночного типа между этими компартментами 1[452]. [c.112]

Изучение влияния pH и температуры проведено на адсорбентах, специфичных к группе ферментов 10, 11]. Влияние pH на связывание лактатдегидрогеназы из сердечной мышцы с двумя аффинными адсорбентами представлено на рис. 6. Взаимодействие фермента с обоими адсорбентами явно не зависит от концентрации ионов водорода в растворе вплоть до pH 8, но в более щелочной области наблюдалась зависимость от природы адсорбента. В случае б-аминогексаноил-ЫАО+-сефа-розы поведение фермента характеризовалось кажущейся константой рК 8,5, в то время как для Ы -(6-аминогексил)-5 -АМР-сефарозы р/С 9,7. Различия между значениями кажущихся констант рК, определенных для двух иммобилизованных [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология