Ферменты активация термина

Часто оказывается, что ферменты, занимаюоще ключевые позиции в контроле метаболизма, ингибируются или активируются соединениями, не имеющими структурного сходства с субстратами или продуктами метаболических реакций. Во многих случаях имеются надежные доказательства того, что связывающие центры для субстрата и модификатора пространственно разделены. Это явление часто называют аллостерическим ингибированием или активацией, и оно имеет явное сходство с гиперболическим ингибированием или активацией. Однако аллостерические ферменты имеют и другие аномальные кинетические свойства (эти ферменты рассмотрены в гл. 7). Обсуждая вопросы контроля метаболизма, вместо термина модификатор часто используют термин эффектор , желая подчеркнуть то обстоятельство, что действие модификаторов имеет физиологическое значение. [c.94]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Известно, что каждый фермент может катализировать реакции только определенного типа (или определенных типов). Существует выраженное, в частности пространственное, соответствие между ферментом и субстратом именно из-за него фермент может действовать только на ограниченный ряд субстратов именно этим соответствием определяются пределы или границы действия ферментов, их так называемая специфичность. Изучение специфичности позволило выяснить, что субстрат во время реакции соединяется не со всей молекулой фермента, не с любой ее частью, а со строго определенным участком, получившим название активного центра. Этот центр участвует в процессе активации субстрата, в самом каталитическом акте он обладает мощным сродством к соответствующему субстрату. Ранее полагали, что в молекуле фермента много активных центров, но сейчас точно установлено, что их обычно один или два. При добавлении к ферменту некоторых веществ, влияющих на его активный центр (или ка его молекулу) в ином участке или иным способом, скорость катализируемой реакции уменьшается. Такие вещества называют ингибиторами. Этот термин обычно не применяют к веществам (например, сильным кислотам, основаниям, иногда органическим растворителям), которые просто разрушают ферментный белок, денатурируя, расщепляя его и т. п. Некоторые ингибиторы являются сильными ядами ферментов, действуя специфически, в очень малых количествах. [c.40]

Особый вид регуляции ферментов - аллостерическая регуляция. Это может быть ингибирование или активация, и в этом случае действующие факторы называют ингибиторами или активаторами, или общим термином - алло-стерические эффекторы, т.е. действующие как бы в другом месте реакции (аллос - другой, иной). Обычно такой тип регуляции наблюдается в сложных многоступенчатых биохимических реакциях и называется часто ингибированием по типу обратной связи продукт последовательной реакции (иногда продукт реакции или близкий к нему интермедиат) ингибирует активность на одной из ранних стадий. [c.34]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Концепция, согласно которой активный центр фермента уменьшает свободную знергию активации, обеспечивая максимальное связывание для переходного состояния, шире, чем термины напряжение или искажение . Невозможно, однако, провести четкую грань между различными механизмами, сущность которых заключается в использовании энергии связывания субстрата для уменьшения свободной энергии активации реакции. Так, электростатическая дестабилизация пиридина или тиоэфира отрицательным зарядом может осуществляться лишь в том случае, если эти группы приходят в соприкосновение с отрицательным зарядом за счет связывающих сил остальной части молекулы. Даже обычный тип папря кения трудно отличить от механизма индуцированной ориентации реагирующих групп каждая данная молекула проводит разное время в различных конформациях, зависящее от энергий и энтропий каждой конформации, и связывание на активном центре одной из этих конформаций, которая легче всего ведет к образованию переходного состояния, оплачивается менее предпочтительной свободной энергией связывания. Так как ускорение реакции зависит от стабилизации связыванием такой особой конформации, то совершенно безразлично, вызы вается ли малая вероятность этой конформации за счет неблагоприятной энтропии или энтальпии. Представление об оптимальном связывании переходного состояния можно даже использовать для объяснения увеличения скорости, которое является результатом сближения двух реагентов из разбавленного раствора на активном центре. [c.227]

Таким образом, увеличение длины углеводородной цепи, которое мало сказывается на химической реакционной способности эфиров и должно было бы приводить только к более прочному связыванию, обусловливает увеличение скорости атаки ацильной группы в ферментативной реакции. В терминах теории напряжения [19] это указывает на то, что энергия взаимодействия углеводородной цепи с белком используется для индуцирования напряжения в фермент-субстратном комплексе, как это схематически показано на рис. 6. Предположим, что субстрату с короткой цепью соответствует определенная энергия связывания АР а- Более длинный субстрат должен иметь дополнительную энергию связывания А в за счет гидрофобного взаимодействия углеводородной цепи. Если эта энергия используется для индуцирования напряжения А/ Вд и уменьшения свободной энергии активации, то па такую же величину уменьшится вклад в константу связывания [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология