Электростатическое притяжение фермента к субстрату

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

Обращает на себя внимание огромное различие в константах и скорости прямой и обратной реакции первой стадии процесса. Силы, действующие при образовании соединений фермент — субстрат, неодинаковы во всех случаях. Возникновение ковалентных связей между ферментом и субстратом, казавшееся некоторым исследователям маловероятным, несомненно, имеет место для значительного числа ферментов (например, трансфераз). Большую роль играют различные мостики солевые, получающиеся за счет чисто электростатических сил, и водородные, возникающие при образовании водородных связей. Взаимодействие белковых цепей друг с другом, силы притяжения между цепями дезоксирибонуклеиновой кислоты, обусловленные связями этого типа, иллюстрируют их значение в биохимии. Механизм действия протеолитических ферментов на их субстраты пептидной природы, вероятно, основан на возникновении водородных связей. [c.123]

Роль фермента заключается в том, что он предоставляет поверхность, к которой может прикрепляться тот или иной субстрат (молекула, подвергаемая воздействию на поверхности), и облегчает образование или разрыв связей в этой молекуле. Место на поверхности фермента, проявляющее такую активность, называется активным центром фермента. Фермент выполняет две функции распознавание и катализ. Если фермент будет без разбора связывать каждую оказавшуюся вблизи молекулу, то лишь небольшая часть времени израсходуется на катализ реакции, для которой предназначается данный фермент. Но фермент окажется точно так же бесполезным, если, связывая нужную молекулу, он не будет способствовать образованию или разрыву в ней надлежащих связей. Распознавание ферментами своих истинных субстратов осуществляется при помощи расположенных определенным образом в активном центре фермента боковых аминокислотных групп, способных взаимодействовать с молекулой субстрата электростатически, либо в результате образования водородных связей или же притяжения гидрофобных групп. Такой отбор молекул путем связывания с ферментом называется его специфичностью. [c.317]

Силы, действующие при образовании комплекса фермент—субстрат, часто относят к нековалентным , объединяя этим термином электростатнческие взаимодействия, дисперсионные силы, водородную связь и гидрофобные эффекты. Собственно электростатические силы делят на ионные (энергия их обратно пропорциональна первой степени расстояния), иоино-дииольные (энергия обратно пропорциональна четвертой степени расстояния) и дипольные, т.е. силы взаимодействия между постоянными диполями и постоянным диполем и индуцированным им диполем (в обоих случаях энергия обратно пропорциональна шестой степени расстояния). Так же изменяется с расстоянием и энергия притяжения, обусловленная дисперсионными (лондоновскими) силами, называемыми обычно ван-дер-ваальсовыми. Вклады дисперсионных взаимодействий в энергию связи невелики [c.324]

Таким образом вклад электростатических сил в энергию взаимодействия четвертичного аммониевого иона, заряд в котором довольно хорошо экранирован, с анионным центром этого фермента имеет порядок 1—2 ккал/моль АР = — ЯТ 1п 3—30). В дальнейшем будет видно, что даже такая сравнительно малая энергия вряд ли обеспечивается простым электростатическим притяжением, так как для тетралкиламмониевых ионов в воде наблюдают очень малые энергии электростатического взаимодействия. Связывание может вызываться силами, отличающимися от простого электростатического взаимодействия, а отрицательный заряд в связывающем центре фермента может слулхить только для правильной ориентации субстрата на активном центре и обеспечивать специфичность, так как связывание нейтральных и анионных субстратов энергетически становится менее выгодным. Из рН-зависи-мости ингибирования катионами алкиламмопия следует, что в анионный центр фермента входит карбоксильная группа [3]. [c.275]

Предполагается, что ферментативные процессы протекают через образование адсорбционного комплекса между субстратом и ферментом, за которым следует каталитический процесс, во время которого субстрат удерживается в реакционной области с помощью водородных связей, вандерваальсовых сил и электростатического притяжения. Это сводит ферментативное действие к ену-тримолекуля рному катализу, и поэтому, подобно многим внутримолекулярным органическим реакциям, ферментативный катализ должен проходить с большей скоростью, чем соответствующий межмолекулярный процесс. [c.154]