Гемоглобин кривые оксигенации

Рис. 5.8. Кривые оксигенации для гемоглобина и миоглобина

Влияние большой высоты на сродство к кислороду может служить примером того, как изменение уровня ДФГ способствует адаптации. На рис. 17.23 даны зависимости парциального давления кислорода при полунасыщении (pOj),/ от времени пребывания организма на большой высоте и от времени пребывания при давлении кислорода на уровне моря. На рисунке показано также изменение концентрации ДФГ в эритроцитах. Можно видеть, что при перемещении с уровня моря на большую высоту происходит резкое увеличение концентрации ДФГ и сопутствующее этому увеличение (pOj),/ до тех пор, пока не установятся новые стационарные значения для каждого из этих параметров. Сдвиг кривой оксигенации вправо на большой высоте позволяет гемоглобину высвобождать в тканях большее количество кислорода, чем в том случае, если бы такого сдвига ие было. Наоборот, с возвращением на уровень моря концентрация ДФГ и величина уменьшаются до их [c.114]

Рис. 31. Равновесные кривые оксигенации гемоглобина овцы при 19 С и pH 7,1 (верхняя шкала) и pH 9,1 (нижняя шкала) [194.

Как отмечалось выше, для гемоглобина кривая оксигенации имеет сигмоидную форму и не может быть описана приведенными выше уравнениями, что свидетельствует о кооперативном связывании кислорода молекулой гемоглобина. Рассмотрим крайний случай — присоединение четырех молекул О2 к одной молекуле гемоглобина с образованием окси-гемоглобина. Константа равновесия такого процесса будет равна [c.212]

Взаимодействие между связыванием кислорода и связыванием внешних реагентов иногда называют гетеротропным взаимодействием, а специфическое влияние pH — эффектом Бора. Если поглощение кислорода описывается 8-образной кривой, как на рис. 31, то это указывает на зависимость константы равновесия от степени оксигенации белка в целом и на то, что между отдельными ионами переходного металла имеется некоторое взаимодействие (разд. 7.6). Эти взаимодействия иногда называют гомотропными или кооперативными взаимодействиями либо, как в случае железопорфиринов в гемоглобине, гем-гемовыми взаимодействиями. [c.140]

Еще с начала XX века известно, что СО2 взаимодействует с гемоглобином. В частности, оказалось, что СО2 значительно влияет на кривую оксигенации, сдвигая ее вправо. Хотя это явление было обнаружено много лет назад, только недавно удалось его понять. Рассмотрим следующие равновесия [c.114]

Последний сомножитель в правой части (7,28) дает наклон кривой титрования гемоглобина при степени оксигенации У. Последние два уравнения совпадают с (7,24) и (7,25), если YA не меняется при изменении У, т. е. если доля связанного аниона не зависит от степени оксигенации. Опыт показывает, что действительно нет расхождения между эффектом Бора, измеренным как изменение сродства к О2 при изменении pH, с одной стороны, и освобождением протонов при оксигенации, с другой. Опыт дает [c.437]

И, следовательно, может обладать особенностями. Кооперативность исчезает при кз = 0. В этом случае v не зависит от ks. При кь = О кооперативность также отсутствует и скорость реакции не зависит от кз. Она, естественно, обращается в нуль и при /с2 = О и при /с4 — 0. S-образная кривая скорости может возникать при этом механизме независимо от наличия четвертичной структуры. Тем не менее значительные изменения четвертичной структуры при оксигенации гемоглобина (см. стр. 430) указывают на непосредственную ее роль в кооперативном поведении белка. [c.461]

Анализ этой кривой показывает, что при парциальном давлении кислорода около 30 мм рт. ст. только 50% гемоглобина находится в форме оксигемоглобина. Полное его насыщение (100%) в природе происходит крайне редко. Сигмоидная форма кривой очень важна с физиологической точки зрения. Ее крутой участок означает, что в этой области парциального давления даже слабое его понижение в окружающей среде сильно уменьшит степень оксигенации крови. Другими словами, оксигемоглобин будет диссоциировать и отдаст кислород в раствор, где тот сможет диффундировать по градиенту концентрации. Именно это происходит в активно дышащих органах, омываемых кровью. [c.167]

Свыше 60 лет назад было установлено, что зависимость степени оксигенации гемоглобина от парциального давления О2 описывается кривой, имеющей четко выраженный сигмоидный характер. Возможно, такой вид графика обусловлен трудностью связывания первой молекулы О2 с любой из четырех групп гема и последующим более легким связыванием остальных молекул О2. Принимая во внимание, что группы гема расположены далеко друг от друга, что их прямое взаимодействие невозможно и что конформации окси-и дезоксигемоглобина различны, можно полагать, что затруднение при связывании первой молекулы О2 обусловлено особенностями конформации молекулы дезоксигемоглобина. [c.138]

На рис. 4.9 представлена типичная 8-образная кривая оксигенации гемоглобина (кривая о) и гиперболическая кривая оксигенации миоглобииа (кривая Ь). Последняя соответствует более прочному связыванию кислорода активным центром миоглобииа. [c.74]

СО) гемоглобинами и миоглобинами, которую обычно выражают в форме Рц2, т. е. парциального давления (в мм рт. ст.), необходимого для 50 о-ной оксигенации ( = 0,5). Отметим в связи с этим, что, чем больше сродство к кислороду, тем ниже Р1/2. В случае ге-мопротеиков, дающих простые гиперболические кривые оксигенации, Р1/2 легко перевести в истинную константу равновесия (моль ), используя растворимость кислорода в воде. [c.165]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

Итак, регуляторами сродства гемоглобина к кислороду являются как молекулы ДФГ, так н молекулы СО . На рис. 17.24 показаны кривые оксигенации для целой крови, для очищенного от фосфатов гемоглобина и для очищенного от фосфатов гемоглобина в присутствии ДФГ и СО . Вцдно, что наибольший сдвиг кривой оксигенации происходит при одновременном присутствии СО2 и ДФГ и что эта кривая почти совпадает с кривой, описывающей соответствующую зависимость для целой крови при тех же условиях. Следовательно, если мы хотим объяснить кривую связывания кислорода целой кровью, необходимо учитывать эффекты как СО2, так и ДФГ. [c.116]

В отличие от миоглобииа, гемоглобин на начальных стадиях оксигенации обладает низким сродством к кислороду, и равновесие в реакции (4.17) сдвинуто влево. Затем кривая становится круче и при высоких значениях РО2 достигает насыщения. Это типичный эффект кооперативности. [c.74]

Как мы уже видели (разд. 7.2), четыре полипептидные субъединицы гемоглобйнов лошади и человека могут образовывать две слегка различные четвертичные структуры, так называемые К-или Т-структуры ( окси - и дезокси -структуры). Основное различие между этими двумя формами белка, по-видимому, состоит в том, что в Т-форме имеются восемь солевых мостиков (образующихся за счет электростатических взаимодействий) в местах контакта 0102 и Р1Р2 Т-формы. Исследование различных природных и модифицированных гемоглобйнов показало, что гомотропное взаимодействие наблюдается при координации кислорода Ре(П) только в том случае, когда в процессе оксигенации происходит изменение четвертичной структуры [173]. Переход от Т- к 1 -форме происходит в НЬ А1 человека примерно при 50%-ной оксигенации, однако в других случаях он может наблюдаться при существенно более высокой степени оксигенации или очень малой оксигенации, а иногда и вовсе не наблюдается, т. е. белок может остаться замороженным в исходной К- или Т-форме [94, 204]. Изменение четвертичной структуры сопровождают и другие процессы, в которых имеет место гомотропное взаимодействие [33]. Исследование различий в спектрах (см. выше) и в величинах Р1/2 (разд. 7.5) между гемоглобином и изолированными а- и 3-цепями показало, что гемоглобин ведет себя нормально при высокой насыщенности кислородом и что 8-образная форма кривой определяется аномалиями при низкой оксигенации, т. е. когда белок находится в Т-форме. В настоящее время известны константы равновесия координации кислорода К- и Т-формами гемоглобина человека при pH 7 и гемоглобина при pH 9. Константа равновесия для Т-формы в 250 раз меньше, чем для Н-формы [204]. Скорость взаимного превращения Я- и Т-форм может быть установлена в отсутствие всяких изменений, связанных с реакциями железа, поскольку фотолиз гемоглобина, содержащего только Ре СО (и потому находящийся в К-форме), дает Ре с сохранением в первый момент после фотолиза К-формы, которая затем быстро переходит в Т-форму с временем полупревращения около 2 мс при 3°С [8, 88]. Возникает вопрос каким образом изменение состояния железа приводит к изменению четвертичной структуры [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология