Меркаптоэтилам

Диизобутил-3-2-меркаптоэтил-дитиофосфат [c.670]

Ускорители полимеризации каучуков. Наиболее важ-1 ная область применения меркаптанов — промышленность синтетических каучуков. Меркаптаны хорошо регулируют эмульсионную полимеризацию при получении кау- чуков и одновременно служат ускорителями этого про- цесса. Вырабатываемый из тетрамера пропилена и серо-водорода т/)ет г-додецилмеркантан [14] при 5° С на 30% и при 50° С на 20% увеличивает скорость полимеризации в процессе получения бутадиен-стирольного, каучука. Весьма эффективными ускорителями вулканизации каучуков оказались N-зaмeщeнныe р-меркаптоэтил-амины [8].. [c.53]

Примером может служить молекула рибонуклеазы, третичная структура которой фиксируется четырьмя дисульфид-ными мостиками (рис. 66). Если нативную (сохранившую свои природные свойства и, в частности, каталитическую активность) рибонуклеазу обработать мочевиной и меркаптоэта-нолом, то дисульфидные мостики разрываются — происходит денатурация с утратой биологической активности и изменением третичной структуры. После удаления реагентов, вызвавших денатурацию, рибонуклеаза под действием кислорода воздуха снова замыкает свои дисульфидные связи, принимая свойственную ей третичную структуру и вновь приобретая биологическую активность. [c.641]

Нами проведено также сравнительное изучение степени всасывания некоторых представителей из группы 0,0-диалкил-р-этил-меркаптоэтил тиофосфатов. Из этой группы веществ мы выбрали препараты меркаитофос и метилмеркаптофос. Меркаптофос — один из первых инсектицидов внутрирастительного действия, до 1961 г. широко применялся в сельском хозяйстве, особенно для борьбы с вредителями хлопчатника. Впоследствии производство и применение его в СССР было запрещено в связи с высокой токсичностью для людей и теплокровных животных. Ои был заменен менее токсичным препаратом метилмеркаптофосом. В ряде стран меркаптофос (систокс) используется и в настоящее время, обуславливая многочисленные случаи профессиональных отравлений. [c.95]

При действии на сульфониевые производные р-меркаптоэта-нола происходит количественная регенерация метионина. [c.165]

Способ применен для. определения 2-меркаптоэтано-ла (монотиогликоля), 1-бутилмеркаптана, тиофенола, 4-хлортиофенола, 2-тионафтола и др. [244]. [c.116]

Реакционноспособные дисульфидные связи в нативном и денатурированном сывороточном альбумине быка после восстановления сульфитом или 2-меркаптоэта-нолом также можно определять титрованием Hg l2 при pH 2, используя вращающийся слой ртути в качестве индикаторного электрода [136, 137]. Вместо проведения амперометрического титрования можно снимать полярограммы между —0,2 и —0,8 в. Из значения t / для цистеина и из измеренной для образца величины тока получают сумму дисульфида и MiRSH в белке. При этом получают точность того же порядка, что и при титровании. [c.393]

Реакция переацилирования 5-ацильных производных Р-меркаптоэтил-амина, открытая Бедилеем и Тейном [1], послужила основанием для изучения возможной перегруппировки и других (о-аминоалкилтиопроизвод-ных. [c.220]

Клапп с соавторами [11] аналогичную перегруппировку изучил на примере перехода 2-(2 -аминоэтилмеркапто)-тиазолина в 2-(2 -меркаптоэтил-амино)-тиазолин по схеме [c.223]

В среде углеводородов соокисление меркаптанов со стиролами и инденами протекает в контакте с кислородом воздуха при О °С с образованием неустойчивых изомеризующихся 2-меркаптоэтил-гидроперекисей в соответствующие соединения типа 2-сульфинил-этанолы [c.244]

При взаимодействии водно-спиртового раствора натриевой соли монометилового эфира тритиоугольной кислоты с Р-бромэтиламином при 2—5° выделяется вязкая светло-желтая жидкость, титрующаяся иодом. Продукт не образует соли с кислотами и по данным элементарного анализа и по содержанию — 8Н-групп, отвечает метиловому эфиру N-( -меркаптоэтил)-дитиокарбаминовой кислоты (III). При нагревании (III) наблюдается выделение метилмеркаптана и образование 2-тиазолидинтио-иа (IV). Последний можеть быть получен непосредственно при проведении реакции взаимодействия натриевой соли монометилового эфира тритиоугольной кислоты с, 8-бромэтиламином при 40—50°. [c.290]

Этот метод неприменим для получения этандитиола. Последний может быть получен взаимодействием этил-(2-меркаптоэтил)-карбона-та с гидросульфидом аммония [c.366]

Побочный продукт сиитеза бис(2-меркаптоэтил)малопата. [c.80]

При использовании в качестве катализатора этерификацин ПСЦ удается получить бис(2-меркаптоэтил)глутарат лишь с выходом 25—38%. В присутствии безводш.гх, [c.81]

Продукты синтеза бис(2-меркаптоэтил)себацината после промывки водой и отгонки растворителя содержат 18,23% меркаптанной серы Указанный в таблице выход этого соединения относится к иерекристаллизоваиному из гексана продукту. [c.82]

Сероводород легко реагирует с 2-винилпиридином, образуя 2-(р-меркаптоэтил)-пиридин, а при избытке винилпиридина — продукт дипиридилэтилировакия [c.176]

Если процесс денатурации идет в отсутствие меркаптоэта-нола, то создается возможность окисления свободных 5Н-групп до дисульфидных мостиков, ковалентно связывающих полипептидные цепи. Этим можно объяснить тот факт, что обработка каталазы гуанидингидрохлоридом без меркаптоэтанола не приводит к снижению ее молекулярного веса, он равен 144 000 вместо 59 000 в присутствии меркаптоэтанола [54]. [c.425]

Измерение вязкости растворов полипептидных цепей при высокой концентрации гуанидингидрохлорида с р-меркаптоэтано-лом показывает, что характеристическая вязкость [т]] зависит от молекулярного веса таким образом, как это предсказывает теория для полимерных цепей в конформации статистического клубка [137, 146]. Молекулярный вес можно оценить по следующему уравнению [c.426]

В моче и печени крыс после инъекции им цистеина найден цистаминдисульфоксид [612]. Из печени голубя выделен в очищенном виде фермент, окисляющий цистеамин (2-меркаптоэтил-амин) в присутствии хлорида 2,3,5-трифенилтетразолия для действия этого фермента необходимо присутствие дифосфопиридиннуклеотида [1115]. [c.384]

Наиболее убедительным доказательством того, что первичная структура определяет вторичную и третичную, могут, по-видимому, служить опыты по восстановлению нативной структуры белка после денатурации ренатура-ция белка). Если, например, полностью развернуть молекулу рибонуклеазы путем восстановления четырех ее дисульфидных мостиков меркаптоэта-нолом в 8 Af мочевине, а затем вызвать реокисление таких развернутых молекул в контролируемых условиях, то молекулы (от 95 до 100%) вновь приобретают нативную конформацию, что подтверждается восстановлением не только физических свойств, но и ферментативной активности. Этот опыт схематически представлен на фиг. 42. Статистические расчеты показывают, что если бы реконструкция дисульфидных мостиков происходила совершенно произвольно, то нативную конформацию приобретало бы лишь небольшое число молекул —около 1%. В табл. 20 приведены данные по рена-турации некоторых белков. Во всех случаях, за исключением инсулина, степень восстановления нативных структур значительно превышает величину, которой следует ожидать, исходя из статистических соображений. Эти данные вовсе не означают, однако, что процесс образования дисульфидных связей в белках может протекать in vivo без направленного катализа. Реконструкция нативных белковых структур после восстановительного разрыва дисульфидных мостиков представляет собой слишком медленный процесс, не соответствующий скорости синтеза биологически активных белков [c.113]

Подвергая нативную рибонуклеазу действию меркаптоэта-нола в присутствии мочевины, можно восстановить четыре специфические дисульфидные связи до свободных сульфгидрильных групп и разрушить вторичную и третичную структуру молекулы. Молекула восстановленной рибонуклеазы не обладает ферментативной активностью и состоит из одной полипептидной цепи, содержащей восемь остатков цистеина. Присутствие мочевины в данном случае существенно, так как дисульфидные связи не восстанавливаются, пока сохраняется вторичная и третичная структура. При окислении восстановленной рибонуклеазы с помощью кислорода в отсутствие мочевины в молекуле вновь образуются дисульфидные связи. Если бы при этом была возможна любая комбинация цистеиновых остатков, то всего существовало бы 105 вариантов расположения дисульфидных мостиков в реконструированной молекуле, т. е. вероятность образования системы связей, соответствующей нативному ферменту, была бы меньше 1%. Этот расчет является слишком упрощенным, поскольку мы не учитывали, что распределение остатков цистеина по цепи неравномерно и вероятность связывания соседних сульфгидрильных групп должна быть больше, чем для отдаленных друг от друга групп. Следовательно, некоторые из этих 105 вариантов более вероятны, но это не влияет существенно на результат. Итак, если фермент активен только в конфигурации, которая идентична нативной, и образование дисульфидных мостиков происходит хаотическим образом, то после восстановления и последующего окисления рибонуклеазы ее активность должна равняться примерно 1 % от исходной. Если же дисульфидные связи образуются некоторым специфическим образом, то после окисления активность должна быть равна 1QQВ дея- [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология