Гистоны-это небольшие основные белки

В ядрах клеток высших животных и растений ДНК входит в состав сложного морфологического образования — хромосомы главным компонентом которого помимо ДНК являются основные белки — гистоны, в небольших количествах присутствует также РНК и негистонные белки. Молекулярная организация хромосом сложна и еще не вполне выяснена установлено, во всяком случае, о внутри одной клетки содержится набор гетерогенных молекул ДНК. Вопрос о размерах интактных молекул ДНК внутри [c.33]

Гистоны-это небольшие основные белки [c.873]

У эукариот ДНК находится в таких цитоплазматических орга-неллах, как митохондрии (гл. 12), хлоропласты (гл. 16), а также в хромосомах ядер. Ядерная ДНК клеток растений и животных соединена с основными белками — гистонами, которые связаны с ДНК не ковалентно, а с помощью ионных и, возможно, иных дополнительных взаимодействий. В хромосомах присутствует также небольшие количества кислых белков. [c.230]

Протамины встречаются в зрелой сперме некоторых видов рыб после завершения деления клеток, когда эти основные белки замещают гистоны. Протамины — относительно небольшие белки, не содержащие многих аминокислот, но чрезвычайно богатые аргинином. Протамины не получены из ядер соматических клеток. [c.232]

Огромный прогресс был достигнут с тех пор, как в 1974 г. удалось установить тот существенный факт, что хроматин сконструирован из субъединиц, имеющих одинаковый тип организации у всех эукариот. Эта субъединица состоит примерно из последовательности ДНК в 200 п. н., которая структурно организована с помощью небольших основных белков (гистонов) в частицу, похожую на бусинку. Оказалось, что ДНК лежит на поверхности этой частицы, тогда как белковые компоненты находятся внутри. [c.359]

Цикл ацетилирования и деацетилирования гистонов хорошо изучен на сперме лосося (где вместо гистонов находятся основные белки, называемые протаминами). В этой системе гистоны НЗ и Н4 служат основной мишенью к каждому из них добавляется до четырех ацетильных групп. Гистоны Н2А и Н2В также ацетилируют-ся, но в меньшей степени. В этом и некоторых других случаях установлены положения, подвергающиеся ацетилированию (или метилированию). У различных органов эти положения неидентичны, хотя они и образуют небольшое число перекрывающихся сайтов. [c.384]

Хроматин — это хромосомный материал, экстрагируемый из ядер эукариотических клеток . В его состав входят очень длинные двухцепочечные молекулы ДНК, небольшие основные белки—гистоны, общая масса которых примерно равна массе ДНК, кислые белки с молекулярной массой, большей чем у гистонов, а также небольшое количество РНК. Электронная микроскопия хроматргаа выявила наличие в нем сферических частиц (нуклеосом) размером около 10 нм, соединенных друг с другом нитями ДНК (рис. 38.1). [c.64]

ДНК эукариотических хромосом находится не в свободном виде, а прочно связана с фуппой небольших основных белков, называемых гистонами. На долю гистонов приходится около половины массы эукариотических хромосом вторую половину составляет ДНК. Этот нуклеопротвиновый материал хромосомы называется хроматином. Если обработать хроматин солью или разбавленной кислотой, гистоны и ДНК можно диссоциировать. Образовавшуюся смесь можно затем разделить с помошью ионообменной хроматографии. Гистоны подразделяются на пять типов, обозначаемых соответственно Н1, Н2А, Н2В, НЗ и Н4. Они имеют массу от 11 до 21 ьДа (табл. 29.1). Удивительная особенность га-стонов - высокое содержание положительно заряженных боковых цепей примерно каждый четвертый остаток-лизин или аргинин. [c.128]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Строение гистонов несколько сложнее в их состав входит тирозин, но триптофан содержится в небольших количествах или отсутствует. Поэтому указанные основные белки мол но различить с помощью реактива Милона гистоны дают положительную реакцию, а протамины — отрицательную. [c.138]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Какие еще белки кроме гистонов обнаруживаются в клеточных ядрах Методом электрофореза в полиакриламидном геле было установлено, что в ядрах клеток НеЬа содержится около 450 компонентов, большинство из которых присутствует в небольших количествах (<10 000 молекул в расчете на одну клетку) и не обнаруживается в цитоплазме [302]. К наиболее кислым белкам относится большое число ферментов, включая РНК-полимфазу. Кроме того, в ядрах содержатся 1) определенные репрессоры генов, в основном не идентифицированные, 2) бел ки, связывающие гормоны, и 3) многие другие белки [303]. Наряду с ядерными белками, которым уделяется обычно основное внимание, определенную роль в регуляции фенотипического выражения генов играет также мало исследованный класс небольших ядерных РНК. Молекулы этой РНК длиной от 65 до 200 нуклеотидов могут стимулировать транскрипцию специфических генов, связываясь с комплементарными участками ДНК. Таким образом, информация, транскрибированная с одного участка хромосомы, может оказывать влияние на процессы, протекающие на другом участке или на другой хромосоме [303а]. [c.304]

Механизмы, лежащие в основе этой регуляции, пока неизвестны. Для их объяснения существует ряд гипотез. Предполагают, что контроль осуществляется на уровне транскрипции по аналогии с индукцией ферментов у бактерий и что в этом случае в клетках животных должны функционировать аналогичные репрессоры. С молекулой ДНК у эукариот связаны гистоны, поэтому считается, что именно эти белки выполняют роль репрессоров. Прямых доказательств их роли в качестве репрессоров не получено, хотя, как было показано, в клетках эукариот открыт класс регуляторных белков процесса транскрипции. Высказано предположение, что в ядре синтезируется высокомолекулярная молекула мРНК, содержащая информацию для синтеза широкого разнообразия белков, но в цитоплазму попадает только небольшая часть зрелой мРНК, а основная часть ее распадается. Неясны, однако, биологический смысл и назначение этого механизма избирательного распада и соответственно траты огромной массы молекулы мРНК. [c.540]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Гистоны обладают менее основным характером, чем протамины. В них содержится лишь 20—30% диаминокислот. Гистоны содержат значительно больше аминокислот в своем составе, чем протамины но в них также отсутствует триптофан или его содержится лишь небольшое количество. Много гистоиа содержится в зобной железе, белках эритроцитов. [c.51]

Хотя нуклеопротеиды в основном являются нуклеогистонами, хромосомы млекопитающих содержат также небольшие количества дезоксирибонуклеопротеидов, состоящих из белков, отличающихся от гистонов. Эти комплексы имеют, по-видимому, ковалентные связи между компонентами, так как утверждается, что ферментативный распад дает олигодезоксинуклеотидные фрагменты, связанные с короткими пептидами [525]. [c.449]

Пять типов гистонов можно разделить на две основные группы 1) нуклеосомные гистоны и 2) П1 гистоны. Пуклеосомные гистоны - это небольшие белки (102-135 аминокислотных остатков), отвечающие за формирование нуклеосом. К ним относятся четыре гистона П2А, П2В, ПЗ и Н4. ПЗ и П4 образуют внутреннюю часть нуклеосомы и. как установлено, являются наиболее консервативными из известных белков например, аминокислотные последовательности гистонов П4 у гороха и коровы различаются всего лишь по двум аминокислотным остаткам (рис. 9-21). Такая эволюционная стабильность предполагает, что почти каждая аминокислота, входящая в состав таких белков, играет важную роль, и изменение в любом положении может оказаться вредным для клетки [c.111]

Локализация гистонов относительно ДНК была установлена в работах А. Д. Мирзабекова и сотр. Для этого изолированные сердцевины или полные нуклеосомы обрабатывали диметилсульфатом в условиях, когда он реагировал с небольшим числом пуриновых оснований ДНК. При последующей обработке эти метилированные пурины отщеплялись, и освободившаяся альдегидная группа дезо-ксирибозы взаимодействовала с основными аминокислотами белка. ДНК при этом расщеплялась. В результате образовывался комплекс 5 -концевого фрагмента ДНК с белком, пришитым к его З -концу. Полученные ковалентно связанные комплексы ДНК и индивидуальных гистонов разделяли электрофорезом в полиакриламидном геле. Затем разрушали либо ДНК, либо белок и вели электрофорез в другом направлении. В результате можно было определить с высокой точностью природу гистона, вошедшего в комплекс, и длину ДНК от ее 5 -конца в нуклеосоме до места контакта с данным гистоном. [c.91]

При повторном ультрацентрифугировании обработанных топо I мини-хромосом в сахарозном градиенте появляется небольшой дополнительный более медленно седимен-тирующий пик. Оказалось, что в нем сосредоточена вся релаксировавшая ДНК мини-хромосом. Материалы этого пика и основного компонента были собраны, обработаны саркозилом, чтобы убрать гистоны и не связанную с ДНК РНК-полимеразу, и помещены в среду для синтеза РНК-В этих условиях молекулы РНК-полимеразы П, уже начавшие в клетке синтез РНК, продолжают его. Оказалось, что удельная активность РНК-полимеразы И, рассчитанная на единицу ДНК, в минорном пике значительно выще, чем в главном. Следовательно, упругие торзионные напряжения — это свойство транскрипционно активных минихромосом. При релаксации торзионно напряженных минихромосом они теряют значительную часть белка, с чем и связано уменьщение их седиментации при ультрацентрифугировании. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология