Карнозин и ансерин

Дипептиды. Представителями самых маленьких пептидов являются содержащиеся в мышцах животных и человека карнозин и ансерин. В их состав входит остаток необычной аминокислоты — р-аланина (структурный изомер а-аланина). [c.352]

Мышцы содержат около 90% белкового и около 10% остаточного азота (в % к общему азоту мышцы). Остаточный азот представляет сумму азота различных азотистых экстрактивных веществ аммиака, карнозина и ансерина, креатина и креатин-фосфорной кислоты (фосфагена), креатинина, карнитина, АТФ, [c.233]

Ряд работ был посвящен выяснению вопроса о содержании в мышцах различных видов животных карнозина и ансерина, а также входящей в их состав аминокислоты — гистидина (С. Е. Северин). Этим автором и его школой были получены интересные данные о содержании карнозина и ансерина в мышцах позвоночных на различных стадиях онтогенеза, позволяющие связать появление этих азотистых оснований в мышце с развитием ее механической функции. [c.422]

Концентрация дипептидов (карнозина и ансерина) в гладких мышцах очень низка. [c.447]

Дипептиды карнозин и ансерин содержатся в скелетных мышцах, где выполняют функции внутриклеточных буферов. [c.246]

Гистидин входит в состав дипептидов карнозина и ансерина, содержащихся в мышцах и в очень малых количествах в других тканях (стр. 409). [c.390]

Карнозин и ансерин по структуре очень близкие друг к другу дипептиды. Они обнаружены в мышцах и впервые выделены в чистом виде В. С. Гулевичем и его сотрудниками. [c.409]

Из приведенных формул видно, что карнозин и ансерин являются дипептидами, построенными из гистидина и Р-аланина. Ансерин — это метилированный карнозин, образуется из последнего путем перенесения метильной группы от 5-аденозилметионина (стр. 358). [c.409]

Физиологическое значение карнозина и ансерина остается еще во многом неизвестным. [c.409]

Поданным С. Е. Северина и его сотрудников, карнозин и ансерин—вещества, имеющие определенное значение в химизме мышц. [c.409]

Карнозин и ансерин образуются путем биосинтеза, а не как продукты распада белков. Об этом свидетельствуют особенности их структуры, а именно, наличие в их молекулах р-аланина, аминокислоты, отсутствующей в белках. [c.409]

Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

К азотистым веществам мышечной ткани принадлежат имидазолсо-держащие дипептиды карнозин и ансерин. Карнозин был открыт B. . Гулевичем в 1900 г. метилированное производное карнозина ансерин был обнаружен в мышечной ткани несколько позже. [c.651]

Карнозин и ансерин—специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Работами акад. С.Е. Северина показано, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки. [c.651]

Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]

Менее определена функция группы регуляторных белков и пептидов, поскольку, в известной степени, эту роль выполняют любые белки. Сюда относят белково-пептидные вещества, не вошедшие в состав вышеупомянутых групп, но весьма важные для функционирования отдельных звеньев клеточного механизма, например гистоны и репрессоры, регулирующие активность генов, воротные белки мембранных каналов, рибосомальные белковые факторы инициации и злонгации (см. с. 422). К этой группе можно отнести и встречающиеся в мышечной ткани природные пептиды карнозин и ансерин. [c.23]

Карнозин впервые был выделен из мышечного экстракта В. С. Гулевичем. Ансерин впервые обнаружен Н. Ф. Толка-чевской в мышцах кур, а затем найден в мышцах других птиц, рыб и некоторых млекопитающих. С. Е. Северин установил, что карнозин стимулирует реакцию фосфорилирования 3-фосфоглицеринового альдегида с образованием 1,3-дифосфоглицериновой кислоты и тем самым способствует связыванию минерального фосфора (см. стр. 167). Карнозин и ансерин участвуют в реакциях перефосфорилирования между [c.254]

Особенно характерным в этих случаях является резкое снижение содержания в мышцах миозина и актомиозина, возрастание количества белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Степень этих изменений соответствует тяжести клинической картины заболевания. Помимо изменения фракционного состава белков мышц, при указанных патологических состояниях наблюдается снижение концентрации в мышечной ткани АТФ и фосфокреатина, снижение АТФ-азной активности контрактильных белков, снижение содержания дипептидов—карнозина и ансерина и т. д. [c.455]

Карнозин был выделен из мышц Гулевичем и Амираджиби [386] в 1900 г. позднее установлено, что он имеет строение р-аланил-Ь-гистидина [387, 388]. Ансерин, 1-М-метилпроизводное карнозина, также является составной частью мышц позвоночных [389—391]. Хотя о наличии относительно больших количеств карнозина и ансерина в мышцах известно давно, функции этих вешеств изучены сравнительно мало. [c.71]

Входит в состав витамина пантотеновой кислоты и ее производного— кофермепта А содер-н ится также в природных пептидах карнозине и ансерине [c.44]

Северин С. E., Юдаев Н. А. Содержание карнозина и ансерина в мышцах позвоночных в различные стадии онтогенеза. Докл. АН СССР , 68, 353, 1949. [c.184]

Юдаев Н. А. Открытие карнозина и ансерина в сердечной мышце с помощью метода раснределительной хроматографии на бумаге. Докл. АН СССР , 68, 114, 1949. [c.188]

Юдаев Н. А. Содержание гистидина, карнозина и ансерина в мышцах некоторых рыб. Докл. АН СССР , 70, 279, 1950 (а). [c.188]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Полагали, что карнозин служит составной частью поперечнополосатых мышц млекопитающих, а ансерин — птиц (название ансерин возникло потому, что он был выделен впервые из мышц гуся). Позже, однако, выяснилось, что карнозин и ансерин содержатся в различных количественных соотношениях в мышцах млекопитающих и птиц. Оказалось также, что карнозин, которым наиболее богаты мышцы, встречается также и в других тканях и органах (С. Е. Северин, Н. А. Юдаев). [c.409]

Физиологические функции Р-аланил-имида-зольных дипептидов не вполне ясны. Возможно, они выполняют буферные функции и под держивают pH в скелетной мышце, сокращающейся в анаэробных условиях. Карнозин и ансерин стимулируют АТР-азную активность миозина in vitro. Оба дипептида образуют хелатные комплексы с медью и способствуют поглощению этого металла. Они, следовательно, могут участвовать в патологическом процессе при болезни Вильсона (см. гл. 7). [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология