Гидролитическое расщепление белков

Определение азота аминокислот медным способом. ()писано ниже, в работе Гидролитическое расщепление белка ферментами поджелудочной железы (см. с. 146). [c.143]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ И ПОЛИПЕПТИДОВ [c.384]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ Методы гидролиза [c.23]

Большие исследования в области гидролитического расщепления белков и белковых веществ провели Н. Д. Зелинский и [c.542]

На стадии образования ацетил-КоА в процесс метаболизма, наряду с углеводами (гексозами), вступают продукты гидролитического расщепления белков и жиров — аминокислоты, жирные кислоты, глицерин. Это представлено схематически в табл. 2.6 [35]. [c.105]

При полном гидролитическом расщеплении белков образуются аминокислоты. [c.309]

При повышении активности папаина увеличивается гидролитическое расщепление белков муки, клейковины, дрожжей и других растительных продуктов. Расщепление белков часто сопровождается снижением качества продуктов. Так, например, в хлебопекарном производстве для предотвращения разрушения клейковины под действие папаина окисляют накапливающийся 5Н-глютатион с помощью таки> окислителей, как КВгОз и дегидроаскорбиновая кислота (витамин С). [c.64]

Основное значение работ ученых в 1900—1910 гг. состояло в установлении цепеобразной структуры молекул бе угов, состоящих из множества остатков аминокислот. То обстоятельство, что полученные синтетически полипептиды в ряде случаев оказались тождественными природным пептидам, полученным при неполном гидролитическом расщеплении белков, не могло не привести к выводу, что полипептиды могут рассматриваться в качестве фрагментов сложных белковых молекул. Из работ Э. Фишера также следовало, что белки представляют собой особый класс органических соединений. [c.261]

Протеиназы — протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков по пептидным связям (например, пепсин). [c.245]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ 27 [c.27]

Контролировать количественно степень гидролитического расщепления белка можно по числу освободившихся карбоксильных и аминогрупп. [c.41]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ [c.29]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ 25 [c.25]

О степени гидролитического расщепления белка можно поэтому судить, определяя число освободившихся карбоксильных или аминных групп или тех и других одновременно. [c.25]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

С денатурацией хорошо коррелирует протеолиз, т. е. гидролитическое расщепление белка с помощью протеолитических ферментов (Лин церштрем-Ланг). Чем выше термостабильность белка, тем труднее он расщепляется. Это важно, в частности, для лягушек — протеолиз коллагена коллагеназой происходит при утрате головастиком его хвоста. [c.121]

Ф. Сенгер разработал остроумный метод определения порядка чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепочках инсулина. Действием на белок динитрофторбензола он динитрофенилировал аминогруппы аминокислот. Затем путем гидролитического расщепления белка ему удалось отделить Ы-концевую (содержащую свободную аминогруппу) динитрофе-ниламинокислоту и идентифицировать ее. Таким же путем он отделял следующие в полипептидной цепочке аминокислоты друг за другом и тем амым установил их порядок расположения. Оказалось, что одна из цепочек молекулы инсулина (Л) состоит [c.262]

По положению амидной группы различают а-, Р- и другие аминокислоты. Все аминокислоты являются продуктами гидролитического расщепления белков и встречаются во всех тканях и жидкостях растений и животных. В клетке, где идет синтез белка, имеется более 20 различных аминокислот. Их чередование в полимерных молекулах обеспечивает все многообразие белковых форм. [c.78]

К первому относятся денатурационные изменения белков под действием нагревания в присутствии воды, трения и давления, а также под действием растворителей. Второе связано с гидролитическим расщеплением белков, которое может протекать при обработке мятки и шрота водяным паром. К третьему направлению относятся взаимодействия свободных аминогрупп белков с разнообразными соединениями семян альдегидной и кетонной природы с образованием новых соединений. К этому направлению относятся также взаимодействия свободных аминогрупп с липидами, имеющими кислотные свойства, — фосфолипидами и свободными жирными кислотами. [c.231]

Гидролитическое расщепление белков под влиянием пепсина приводит к образованию смеси протеоз и пептонов. Оптимум pH действия пепсина примерно 2. [c.366]