Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Протеозы

    Белковая молекула очень лабильна, легко денатурирует, в результате чего изменяются ее биологические и физико-химические свойства. Под действием ферментов, а также кислот белки расщепляются, образуя ряд промежуточных продуктов дезагрегации (протеозы, пептоны, пептиды) и конечные продукты гидролиза — аминокислоты. [c.35]

    Протеины, протеозы и пептоны. [c.108]

    Белок — Протеозы — Пептоны — Полипептиды —Аминокислоты— Постепенно фрагменты становятся меньше—  [c.366]


    В двенадцатиперстной кишке трипсин и химотрипсин быстро расщепляют протеозы и пептоны (а в отдельных случаях и нативные белки) до простых пептидов и аминокислот. Пептидазы кишечного и панкреатического соков заканчивают расщепление белков. Конечными продукта.чи переваривания белков являются аминокислоты и, возможно, некоторые растворимые в воде ди- и трипептиды. [c.372]

    Протеозы растворимы в воде, не свертываются при нагревании, осаждаются при насыщении их растворов сульфатом аммония. [c.419]

    Простые белки представляют собой бесцветные соединения, не имеющие ни вкуса, ни запаха. Протеозы, пептоны и пептиды могут иметь горький вкус. Хромопротеины окрашены. Растворимость белков была указана при их классификации. Белки при взбалтывании в воде образуют пену. Некоторые белки (пепсин, яичный альбумин) могут быть получены в кристаллическом виде, но большинство белков представляет собой аморфные вещества, не имеющие определенных температур плавления и кипения. В изоэлектрической точке белки обладают минимальной электропроводностью и вязкостью. [c.290]

    Белки —> Протеозы —> Пептоны —> Полипептиды —> [c.291]

    Пепсин Желудочный сок Белки Протеозы и пептоны [c.337]

    Растворимый в клеточном соке белок представлен главным образом глобулином, называемым туберином (от tuberosum). Изо-электрическая точка белка находится при pH 4,4. Необратимая коагуляция (денатурация) наступает при температуре 60°С. Кроме туберина в небольших количествах присутствуют альбумины и протеозы. [c.14]

    К простым относят Б., к-рые при полном гидролизе дают только аминокислоты. Сюда входят альбумины (растворяющиеся в чистой воде) глобулины (растворяющиеся к присутствии солей) с к л е-ропротеины, или структурные Б., составляющие основное вещество кожи, соединительной ткани, роговых образований проламины и глютелины — Б. растительного происхождения (первые растворяются в 70%-ном этаноле, вторые — в разбавленной щелочи) протамины и ги-стоны — содержат большое количество основных аминокислот, встречаются в веществе ядер клеток. К сложным Б. относят комплексы Б. с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеид ы), с полисахаридами (гликопротеиды и мукопро-т е и д ы), с липидами (л и п о и р о т е и д ы), с окрашенными веществами (хромопротеиды), с остатками фосфорной к-ты (фосфопротеиды), с ионами тяжелых металлов (металлопротеи-д ы). Наименее охарактеризованы производные Б.— продукты их частичного гидролиза, к-рые иногда наз. протеозами и пептонами первые, в отличие от вторых, осаждаются из р-ра, насыщенного сульфатом аммония. [c.120]


    Гидролитическое расщепление белков под влиянием пепсина приводит к образованию смеси протеоз и пептонов. Оптимум pH действия пепсина примерно 2. [c.366]

    Белки. Во рту белки не претерпевают никаких превращений. В желудке пепсин катализирует превращение белков до протеоз и пептонов. У младенцев жизненно важную функцию выполняет реннин, так как он способствует свертыванию белков молока и, таким образом, удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослых активность реннина незначительна. Функцию реннина у них выполняет химотрипсин панкреатического сока. [c.372]

    Пепсин представляет собой порошкообразное или чешуйчатое вещество, имеющее окраску от светложелтой до коричневой получается экстракцией железистого слоя свежего желудка свиньи. Пепсин содержит протеолитические энзимы, которые в желудке превращают белки в протеозы и пептоны. Далее в кишечнике про-теозы и пептоны расщепляются трипсином и эрепсином в аминокислоты. [c.334]

    Желудочный сок состоит из пепсина, протеолитического энзима, соляной кислоты и других сложных органических соединений и неорганических солей. Пепсин в присутствии кислоты катализирует гидролиз протеинов до протеоз, пептонов и аминокислот. Обычно в пустом желудке имеется лишь небольшое количество желудочного сока и стенки его защищены слоелг слизи. У лиц, которые принимают пищу нерегулярно, скудно питаются или склонны к. нервозности, усиленная деятельность желудочной секреции приводит к разъеданию. атцитяой слизи, что вызывает образование язв [c.384]

    Введение в состав синтетических моющих средств протеоли-тпческих и амилолитических ферментов (энзимов) облегчает удаление белковых загрязнений, так как эти энзимы разрушают нерастворимые белковые загрязнения до водорастворимых аминокислот, протеозов, пептонов [22—30]. Моющие средства с энзимами первоначально рекомендовали только для предварительного замачивания белья, но в настоящее время их применяют для предварительной и основной стирки. [c.252]

    При нефрите в моче может содержаться до 1 % альбумина и глобулина сыворотки крови. Белок Бенса — Джонса — низкомолекулярный глобулин, в котором отсутствует метионин,— появляется в моче при множественной миеломе. Пептоны и протеозы содержатся в моче людей, больных дифтеритом или раком, нуклеопротеиды — при нефрите и цистите. При желтухе в моче обнаруживается желчь. Повреждение почки приводит к тому, что в мочу попадают кровяные клетки, а при усиленном разрушении кровяных клеток в организме образуется гемоглобинмочевина. Черные пигменты появляются в моче при нарушении обмена тирозина и при меланоме. [c.371]

    Работы по протеозам и пептонам, полученным при помощи протеолитических, или как их тогда называли пищеварительных, ферментов, стали проводиться параллельно с исследованиями продуктов распада белков под действием химических реагентов. Эти работы привели к еще большей путанице в терминологии, усложнили отыскание критериев истинности полученных результатов и сделали исследования пептонов полем деятельности людей, очень мало подготовленных к подобной работе. Тем не менее, несмотря на отсутствие надежных методов разделения продуктов распада, при исследовании пептонов крупными химиками и умелыми экспериментаторами были получены результаты, имевшие большое значение для дальнейшего развития этой проблемы. Среди них первое место занимает разработанная Ф. Гоппе-Зайлером [260] и Ш. Вюрцем [478] теория образования пептонов. Эти ученые совершенно правильно установили, что пептоны образуются из белка при гидролитическом распаде последнего. Это положение было доказано результатами очень трудоемких опытов А. Хеннингера [248] и было взято на вооружение всеми химиками, исследовавшими процессы распада белков. [c.45]

    Очень интересную характеристику исследований протеоз и пептонов дал профессор медицинской химии Тартуского университета Г. Бунге [4] К сожалению за эту область исследований берутся не только лица, наиболее призванные к этому делу. Я давно уже сделал одно наблюдение чем меньше физиолог знает в химии, тем более его тянет приступить к исследованию как раз самых трудных химических объектов — ферментов и белков... Авторы эти создали литературу, которую одолеть никто не в состоянии и которая для науки представляет излишний балласт, путы Истинный химик по призванию не так легко осмеливается приступить к иследованию белков . [c.45]

    Но несмотря на трудности систематизации и обобщения работ по протеозам и пептонам были сделаны попытки решить вопрос о строении белковой молекулы на основании исследований полупродуктов распада белковых веществ. Первой такой попыткой было выдвижение гипотезы строения белка, предложенной в 1883 г. немецким физиологом В. Кюне (1837—1900 гг.). Эта так называемая гипотеза геми- и антигрупп должна была, по мысли автора, учитывать практически все достижения физиолого-химического направления белковой химии. Кюне провел огромную работу по обобщению и приведению в порядок результатов многочисленных исследований. Эта работа была усложнена весьма запутанной терминологией и нередким присвоением [c.45]

    Второй период — период аналитических исследований белковых веществ — начинался с 1833 г. и продолжался до конца XIX в. Этот период четко распадается на два последовательных этапа. На первом этапе начавшиеся интенсивные аналитические исследования различных белков способствовали быстрому накоплению данных об элементарном составе отдельных белковых препаратов. Обобщение этих данных на основании теории сложных радикалов привело к созданию первой теории строения белков. Идея фрагментарного строения белковой молекулы, положенная в основу этой теории, явилась тем стержнем, который объединил все гипотезы о строении белковой молекулы в пределах всего второго периода исследований. Продолжавшиеся после отказа от теории протеина исследования элементарного состава белков довольно быстро исчерпали себя, и на первый план выступило изучение продуктов распада белковых веществ, прокламированное Ю. Либихом. Попытки при помощи исследований такого рода разрешить многие насущные вопросы бурно развивающейся после опубликования работ Ю. Либиха физиологической химии, и в первую очередь В опро-сов химизма питания и кровообращения, вызвали появление гипотез о строении белковой молекулы, основанных на данных физиолого-химических исследований о протеозах и пептонах. Эти гипотезы составили содержание второго этапа физиолого-химических исследований рассматриваемого периода. [c.62]


    Огромная работа была проделана физиолого-химиками (Ф. Гофмейстером, К. Эллингером, Э. Шульце и Э. Винтер-штейном, Э. Дрекселем, Ф. Гопкинсом, Д. Коулом и др.), которые несмотря на общую запутанность данных о протеозах и [c.64]

    Третье направление — синтетическое направление. Основное внимание при выполнении этих работ следовало обратить на соединение аминокислот с дикетопиперазинами и на ферменти-руемость подобных соединений протеозами. [c.97]


Смотреть страницы где упоминается термин Протеозы: [c.133]    [c.186]    [c.186]    [c.96]    [c.493]    [c.33]    [c.530]    [c.33]    [c.530]    [c.33]    [c.530]    [c.194]    [c.369]    [c.37]    [c.237]    [c.577]    [c.286]    [c.290]    [c.130]    [c.43]    [c.44]    [c.194]   
Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.388 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.419 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.388 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте