Организация активного центра

Майстер [15] элегантно использовал метод исследования субстратной специфичности для выяснения пространственной организации активного центра глутамат-синтетазы. Особенность стереоспецифичности этого фермента состоит в том, что он реагирует и с Ь- и [c.98]

Существование общего принципа структурной организации активных центров рецепторов [c.46]

Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было отмечено, конфор-мационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими узнавание , высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках. [c.142]

Вопрос об интерпретации термодинамических констант реакций ингибирования ферментов столь же сложен, как и для реакций с субстратами, и в литературе освещен в еще меньшей степени. Имеющиеся экспериментальные данные о термодинамике взаимодействия холинэстераз с ингибиторами типа четвертичных солей алкиламмония говорят о важной роли энтропийного фактора в этом процессе, что свидетельствует о значении анионных центров фермента в поддержании его трехмерной структуры, необходимой для организации активного центра (см. стр. 190). [c.136]

Наблюдаемое различие в реакционной способности следует отнести за счет специфической организации активного центра фермента. Константы скорости щелочного гидролиза этиловых эфиров [c.85]

ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ АКТИВНЫХ ЦЕНТРОВ ФЕРМЕНТОВ И ЩЕЛЕВОЙ ЭФФЕКТ В КАТАЛИЗЕ [c.272]

Во взаимодействии с антигеном участвует большое количество аминокислотных остатков молекулы антитела. Большая функциональная нагрузка, как правило, приходится на Н-цепи. Основным принципом организации активных центров иммуно- [c.101]

Функциональная роль полипептидных цепей. Если молекула рецептора построена из нескольких различающихся по строению полипептидных цепей, их вклад в организацию активного центра рецептора, равно как участие в реализации эффекторных свойств, может быть неодинаков. Это положение иллюстрируют данные о строении рецептора инсулина. Одна из цепей этого белка (а) участвует в образовании активного центра, в то время как другая (Р) отвечает за эффекторные свойства рецептора. В других рецепторных белках разноименные полипептидные цепи совместно участвуют в формировании активного центра рецептора (см. табл. 1). [c.15]

Нетрудно представить себе, исходя из огромного разнообразия клеточных рецепторов, какой объем работы необходимо проделать, чтобы охарактеризовать строение активных центров рецепторов к достаточно большому числу лигандов. Если осуществлять такой анализ без предварительной гипотезы относительно возможных способов организации активных центров рецепторов, обобщить результаты химического анализа будет крайне затруднительно. [c.46]

Большие возможности для формирования представлений о наиболее общих принципах организации активных центров рецепторов открываются в случае сравнения активных центров рецепторов и антител, направленных к одному и тому же лиганду. [c.46]

Здесь не рассматриваются подробно принципы организации активных центров антител (см. М. Тернер, 1983 А. Я. Кульберг, 1985, 1986), однако необходимо напомнить, что специфичность им придают так называемые гипервариабельные участки НУ) вариабельных районов тяжелой (Я) и легкой ( ) полипептидной цепей. Как в тяжелой, так и легкой цепях находится по три гипервариабельных участка, которые разделены отрезками аминокислотной последовательности (РН), характеризующимися крайней консервативностью своего строения. [c.47]

Организация активного центра [c.92]

Общепринятым подходом к изучению проблемы специфичности взаимодействия низкомолекулярных биологически активных веществ с субклеточными структурами является сопоставление химической структуры и биологической активности различных соединений [1—7]. Этот подход позволил установить организацию активных центров ряда ферментов [1, 2], а также структуру ряда гормональных рецепторов [3—7] [c.122]

Наблюдаемое различие в реакционной способности следует отнести за счет специфической организации активного центра фермента. Константы скорости щелочного гидролиза этиловых эфиров стереоизомерных форм коричной кислоты различаются весьма слабо 1,5- 2). Если на- [c.151]

Субстратами полисахаридгидролаз в природе служат несколько групп полисахаридов структурные, резервные и гелеобразующие. Однако закономерности их ферментативной деградации достаточно сходны и определяются главным образом надмолекулярной структурой субстрата и организацией активных центров гли-козидгидролаз. В настоящее время нельзя с определенностью сказать, одинаковы или нет основные закономерности ферментативной деструкции нерастворимых природных полисахаридов и их [c.34]

Пространственное строение глобулы цитохрома с имеет мало общего со строением миоглобина и гемоглобина, но в организации активного центра можно усмотреть несколько общих важных черт. Если миоглобин и а- и р-цепи гемоглобина — это глобулярные белки, построенные зигзагообразным складыванием значительных по протяженности плотно упакованных а-спиральных участков полипептидных цепей, проходящих через всю глобулу, то цитохром с построен по-дру-гому. Центр молекулы представляет собой область с низкой электронной плотностью и заполнен неплотно упакованными неполярными заместителями, тогда как полипептидная цепь, почти не содержащая а-спиральных участков, охватывает эту область снаружи, располагаясь плотным слоем у поверхности глобулы. Молекула цитохрома с представляет собой как бы арбуз с неполярной сердцевиной. Расположенная на поверхности глобулы полипептидная цепь имеет три щели. Примерно треть полипептидной цепи образует изгиб, формирующий щель для гема. Эта щель имеет размеры 6x8x21 А. Кроме того, с поверхности внутрь глобулы ведут как бы два канала. На модели, показанной на рис. 24, один из таких псевдо-каналов идет сверху вниз, а другой — ведет сбоку к центру гема со стороны лиганда His 18. Растворитель не проникает по ним в глубь глобулы и псевдо-каналы в действительности заполнены неплотно упакованными боковыми заместителями полипептидных цепей. На поверхности глобулы рыхло расположены полярные и некоторая часть неполярных заместителей. Если учесть эти заместители и гем-группу, то на поверхности глобулы почти не остается щелей [12]. Примерный размер глобулы 25x25x37 А. [c.107]

В растворе для аналогичной реакции эффективная величина ро намного больше и составляет не менее ро 10 нм. Отсюда видно, что даже при больших коэффициентах диффузии О 10 + 10 см с 1 скорость ферментативной реакции за счет определенной и достаточно жесткой структурно-динамической организации активного центра как минимум на пять порядков превосходит скорость аналогичной реакции в растворе. В формуле (XIV.3.5) температурная зависимость кв определяется зависимостью 0 Т) ехр(— /А бГ), где е — энергия активации диффузии по конформационным подсостояниям. Согласно данным мёссбауэровской спектроскопии, 20 кДж/моль для разных белков. Если в активной области существует локальный барьер высоте АЕ, предшествующий движениям групп, то эффективная энергия активации для кв будет большей и составит - - АЕ. [c.434]

На рис. ХХП.1 показана схема организации активного центра Na , К+-АТФазы. Как видно, молекула АТФ (Ас —Д—Р -Рр—Ру) расположена оптимально для переноса Ру фосфатного остатка на белковый домен и фосфорилирование аспартат-369. Перенос Ру на аспартат-369 обеспечивается лизином, который образует дополнительные стабилизируюш ие контакты с кислородом остатка Ру. Конформационный переход Ei Е2 связан с взаимодействием в области каталитического центра пептидных участков 145-285 и 342-779. [c.152]

С помощью метода метки по сродству удается оценить вклад в организацию активного центра рецептора боковых аминокислотных остатков полипептидных цепей, образующих его молекулу. Для этого рецепторный белок с ковалентно присоединенным к нему лигандом разделяют на полипептидные цепи и определяют, с какой из цепей связан лиганд (см. разд. 3.1). Каким же образом лиганд, содержащий только одну реакционноспособную группу, может оказаться связанным с аминокислотными остатками двух полипептидных цепей, если обе они участвуют в образовании активного центра Такая возможность существует потому, что при отсутствии стерических ограничений реакционноспособная группировка лиганда способна вступать во взаимодействие с любым подходящим аминокислотным остатком в активном центре, причем вероятность взаимодействия с боковыми остатками соответствующих цепей будет зависеть от их прост-ранс1веи1юго расположения относительно модифицированного лиганда после связывания его в активном центре. [c.15]

Метод метки по сродству получил широкое распространение при изучении активных центров антител. Поскольку антигенсвя-зывающие рецепторы В-лимфоцитов имеют иммуноглобулиновую природу и не отличаются по строению своих активных центров от антител, данные, полученные при изучении последних, приложимы для анализа организации активных центров рецепторов В-лимфоцитов, а также рецепторов другой специфичности. [c.15]

Ферменты, повсеместно распространенные в живой природе, обладают целым рядом свойств, которые делают их весьма привлекательными объектами исследований в биотехнологии [1,2]. Они осуществляют ферментативные реакции в мягких условиях с кажущимися константами специфичности (/ГкаДм) в пределах 106-108 М-1 сек-1. При этом имеет место ускорение химических реакций (/ каДнекат) Д 10 Уникальная геометрическая организация активных центров ферментов, обеспечивающая однозначное расположение в них субстратов реакции, делает ферменты высокоспецифическими катализаторами, действие которых не сопровождается образованием побочных продуктов и не требует высоких затрат энергии. Эти свойства ферментов имеют большое значение для охраны окружающей среды. В то же время большая специфичность ферментов имеет для биотехнологии и свою оборотную сторону с помощью природных ферментов можно осуществлять лишь химические реакции, происходящие в организме. Из этого весьма существенного ограничения возникла важная задача создание ферментов с новыми свойствами, которые бы осуществляли новые химические реакции. [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология